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- PDB-1lth: T AND R STATES IN THE CRYSTALS OF BACTERIAL L-LACTATE DEHYDROGENA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lth
タイトルT AND R STATES IN THE CRYSTALS OF BACTERIAL L-LACTATE DEHYDROGENASE REVEAL THE MECHANISM FOR ALLOSTERIC CONTROL
要素L-LACTATE DEHYDROGENASE (T- AND R- STATE TETRAMER COMPLEX)
キーワードOXIDOREDUCTASE / CHOH(D)-NAD(A) / ALLOSTERIC ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


L-lactate dehydrogenase / lactate metabolic process / L-lactate dehydrogenase activity / glycolytic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain ...L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,6-di-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / OXAMIC ACID / L-lactate dehydrogenase 2 / L-lactate dehydrogenase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Bifidobacterium longum subsp. longum (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Iwata, S. / Ohta, T.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1994
タイトル: T and R states in the crystals of bacterial L-lactate dehydrogenase reveal the mechanism for allosteric control.
著者: Iwata, S. / Kamata, K. / Yoshida, S. / Minowa, T. / Ohta, T.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: A Regular 1:1 Complex of Two Allosteric States in the Single Crystal of L-Lactate Dehydrogenase from Bifidobacterium Longum
著者: Iwata, S. / Yoshida, S. / Ohta, T.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Molecular Basis of Allosteric Activation of Bacterial L-Lactate Dehydrogenase
著者: Iwata, S. / Ohta, T.
#3: ジャーナル: FARADAY DISC.CHEM.SOC / 年: 1992
タイトル: Mechanism of Allosteric Transition of Bacterial L-Lactate Dehydrogenase
著者: Ohta, T. / Minowa, T. / Yokota, K. / Iwata, S.
#4: ジャーナル: J.Biochem.(Tokyo) / 年: 1989
タイトル: Crystallization of and Preliminary Crystallographic Data for Allosteric L-Lactate Dehydrogenase from Bifidobacterium Longum
著者: Iwata, S. / Minowa, T. / Mikani, B. / Morita, Y. / Ohta, T.
#5: ジャーナル: Gene / 年: 1989
タイトル: Sequence and Characteristics of the Bifidobacterium Longum Gene Encoding L-Lactate Dehydrogenase and the Primary Structure of the Enzyme: A New Feature of the Allosteric Site
著者: Minowa, T. / Iwata, S. / Sakai, H. / Masaki, H. / Ohta, T.
#6: ジャーナル: Agric.Biol.Chem. / 年: 1989
タイトル: Amino Acid Residues in the Allosteric Site of L-Lactate Dehydrogenase from Bifidobacterium Longum
著者: Iwata, S. / Minowa, T. / Sakai, H. / Ohta, T.
履歴
登録1995年1月4日処理サイト: BNL
改定 1.01995年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
T: L-LACTATE DEHYDROGENASE (T- AND R- STATE TETRAMER COMPLEX)
R: L-LACTATE DEHYDROGENASE (T- AND R- STATE TETRAMER COMPLEX)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,3547
ポリマ－68,2582
非ポリマー2,0965
水5,423301
1
T: L-LACTATE DEHYDROGENASE (T- AND R- STATE TETRAMER COMPLEX)
ヘテロ分子

T: L-LACTATE DEHYDROGENASE (T- AND R- STATE TETRAMER COMPLEX)
ヘテロ分子

T: L-LACTATE DEHYDROGENASE (T- AND R- STATE TETRAMER COMPLEX)
ヘテロ分子

T: L-LACTATE DEHYDROGENASE (T- AND R- STATE TETRAMER COMPLEX)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,52912
ポリマ－136,5154
非ポリマー4,0148
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area18930 Å2
ΔGint-124 kcal/mol
Surface area45060 Å2
手法PISA, PQS
2
R: L-LACTATE DEHYDROGENASE (T- AND R- STATE TETRAMER COMPLEX)
ヘテロ分子

R: L-LACTATE DEHYDROGENASE (T- AND R- STATE TETRAMER COMPLEX)
ヘテロ分子

R: L-LACTATE DEHYDROGENASE (T- AND R- STATE TETRAMER COMPLEX)
ヘテロ分子

R: L-LACTATE DEHYDROGENASE (T- AND R- STATE TETRAMER COMPLEX)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,88516
ポリマ－136,5154
非ポリマー4,37012
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x,-y+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation11_555-x+1/2,y,-z+1/21
crystal symmetry operation14_555-x+1/2,-y+1/2,z1
Buried area21310 Å2
ΔGint-121 kcal/mol
Surface area39650 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)148.400, 295.900, 71.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO T 126 / 2: CIS PROLINE - PRO R 126
詳細THIS CRYSTAL STRUCTURE REFERENCES THE REGULAR 1:1 COMPLEX OF T-STATE (LOW AFFINITY TO SUBSTRATE) AND R-STATE (HIGH AFFINITY TO SUBSTRATE) TETRAMERS OF L-LACTATE DEHYDROGENASE FROM BIFIDOBACTERIUM LONGUM. THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT CONTAINS ONE T-STATE SUBUNIT AND ONE R-STATE SUBUNIT ASSIGNED CHAIN IDENTIFIERS "T" AND "R", RESPECTIVELY. SYMMETRY THE CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS PRESENTED BELOW GENERATE THE SUBUNITS OF THE POLYMERIC MOLECULE. APPLIED TO RESIDUES: T 6 .. T 321 FORMATION OF THE P-AXIS RELATED SUBUNIT OF THE T-STATE TETRAMER SYMMETRY1 1 1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 SYMMETRY2 1 0.000000 -1.000000 0.000000 0.00000 SYMMETRY3 1 0.000000 0.000000 -1.000000 0.00000 APPLIED TO RESIDUES: T 6 .. T 321 FORMATION OF THE Q-AXIS RELATED SUBUNIT OF THE T-STATE TETRAMER SYMMETRY1 2 -1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 SYMMETRY2 2 0.000000 1.000000 0.000000 0.00000 SYMMETRY3 2 0.000000 0.000000 -1.000000 0.00000 APPLIED TO RESIDUES: T 6 .. T 321 FORMATION OF THE R-AXIS RELATED SUBUNIT OF THE T-STATE TETRAMER SYMMETRY1 3 -1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 SYMMETRY2 3 0.000000 -1.000000 0.000000 0.00000 SYMMETRY3 3 0.000000 0.000000 1.000000 0.00000 APPLIED TO RESIDUES: R 6 .. R 322 FORMATION OF THE P-AXIS RELATED SUBUNIT OF THE R-STATE TETRAMER SYMMETRY1 4 1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 SYMMETRY2 4 0.000000 -1.000000 0.000000 147.92900 SYMMETRY3 4 0.000000 0.000000 -1.000000 35.46099 APPLIED TO RESIDUES: R 6 .. R 322 FORMATION OF THE Q-AXIS RELATED SUBUNIT OF THE R-STATE TETRAMER SYMMETRY1 5 -1.000000 0.000000 0.000000 74.18398 SYMMETRY2 5 0.000000 1.000000 0.000000 0.00000 SYMMETRY3 5 0.000000 0.000000 -1.000000 35.46099 APPLIED TO RESIDUES: R 6 .. R 322 FORMATION OF THE R-AXIS RELATED SUBUNIT OF THE R-STATE TETRAMER SYMMETRY1 6 -1.000000 0.000000 0.000000 74.18398 SYMMETRY2 6 0.000000 -1.000000 0.000000 147.92900 SYMMETRY3 6 0.000000 0.000000 1.000000 0.00000

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要素

#1: タンパク質 L-LACTATE DEHYDROGENASE (T- AND R- STATE TETRAMER COMPLEX)


分子量: 34128.777 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bifidobacterium longum subsp. longum (バクテリア)
生物種: Bifidobacterium longum / 株: subsp. longum / 遺伝子: BIFIDOBACTERIUM LONGUM LDH GENE / プラスミド: PUBM9 (A DERIVATIVE OF PUC119) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P19869, UniProt: E8ME30*PLUS, L-lactate dehydrogenase
#2: 糖 ChemComp-FBP / 1,6-di-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / BETA-FRUCTOSE-1,6-DIPHOSPHATE / FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE / 1,6-di-O-phosphono-beta-D-fructose / 1,6-di-O-phosphono-D-fructose / 1,6-di-O-phosphono-fructose / β-D-フルクトフラノ-ス1,6-ビスりん酸


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 340.116 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H14O12P2
識別子タイププログラム
b-D-Fruf1PO36PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-OXM / OXAMIC ACID / オキサミド酸


分子量: 89.050 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3NO3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 301 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE T-STATE TETRAMERS, THAT BIND NADH AND FBP, ARE CENTERED AT THE ORIGIN AND ITS EQUIVALENTS. THE ...THE T-STATE TETRAMERS, THAT BIND NADH AND FBP, ARE CENTERED AT THE ORIGIN AND ITS EQUIVALENTS. THE R-STATE TETRAMERS, THAT BIND NADH, OXAMATE AND FBP, ARE CENTERED AT (1/4, 1/4, 1/4) AND ITS EQUIVALENTS. THE MOLECULAR DYADS OF THESE TETRAMERS LIE ON THE CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXES. THIS ENZYME IS A MUTANT WITH CYS 199 REPLACED BY SER. KINETIC PROPERTIES OF THE ENZYME ARE IDENTICAL WITH THOSE OF WILD-TYPE ENZYME.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.89 %
結晶化
*PLUS
温度: 10 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.5 mMNADH1reservoir
22.5 mMoxamate1reservoir
30.5 mMFBP1reservoir
420 %PEG60001reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.5→100 Å / Num. obs: 24341 / % possible obs: 89.1 % / Observed criterion σ(I): 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 100 Å / % possible obs: 97.6 % / Num. measured all: 115542 / Rmerge(I) obs: 0.055

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR2.1モデル構築
X-PLOR2.1精密化
X-PLOR2.1位相決定
精密化解像度: 2.5→10 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.188 --
obs0.188 21245 79.2 %
原子変位パラメータBiso mean: 23.79 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4700 0 134 301 5135
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.631
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.59
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.598
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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