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- PDB-1lsu: KTN Bsu222 Crystal Structure in Complex with NADH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lsu
タイトルKTN Bsu222 Crystal Structure in Complex with NADH
要素Conserved hypothetical protein yuaA
キーワードTRANSPORT PROTEIN / KTN domain / NAD / RCK domain / Potassium Transport / Potassium Channel / KtrA / Rossmann Fold
機能・相同性
機能・相同性情報


monoatomic cation transmembrane transporter activity / potassium ion transport / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / TrkA-N domain / Regulator of K+ conductance, C-terminal / Regulator of K+ conductance, C-terminal domain superfamily / TrkA-C domain / RCK C-terminal domain profile. / Regulator of K+ conductance, N-terminal / RCK N-terminal domain profile. / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily ...: / TrkA-N domain / Regulator of K+ conductance, C-terminal / Regulator of K+ conductance, C-terminal domain superfamily / TrkA-C domain / RCK C-terminal domain profile. / Regulator of K+ conductance, N-terminal / RCK N-terminal domain profile. / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Ktr system potassium uptake protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散, 多重同系置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Roosild, T.P. / Miller, S. / Booth, I.R. / Choe, S.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2002
タイトル: A mechanism of regulating transmembrane potassium flux through a ligand-mediated conformational switch.
著者: Roosild, T.P. / Miller, S. / Booth, I.R. / Choe, S.
履歴
登録2002年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999SEQUENCE Authors state the sequence present in the B. subtilis lab strain from which they cloned ...SEQUENCE Authors state the sequence present in the B. subtilis lab strain from which they cloned may be a strain type polymorphism, or an error in the database itself.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Conserved hypothetical protein yuaA
B: Conserved hypothetical protein yuaA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7824
ポリマ－32,4512
非ポリマー1,3312
水00
1
A: Conserved hypothetical protein yuaA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8912
ポリマ－16,2261
非ポリマー6651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Conserved hypothetical protein yuaA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8912
ポリマ－16,2261
非ポリマー6651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)126.600, 126.600, 98.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
詳細The KTN biological unit consists of two helix-swapped monomers. The asymmetric unit contains one biological unit formed by chains A & B

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要素

#1: タンパク質 Conserved hypothetical protein yuaA


分子量: 16225.580 Da / 分子数: 2 / 断片: KTN Domain, Residues 1-143 / 変異: C22V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: KtrA / プラスミド: pHis8 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 / 参照: UniProt: O32080
#2: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.62 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: Ammonium Sulfate, pH 6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
16-8 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1droppH8.0
31 mMdithiothreitol1drop
41 mMNAD(H)1drop
51.2 Mammonium sulfate1reservoir
6100 mMMES1reservoirpH6.0

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL9-211.071, 0.9794, 0.9252
シンクロトロンSSRL BL9-220.9198, 0.8611, 0.9196
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月4日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1DOUBLE CRYSTALMADMx-ray1
2DOUBLE CRYSTALMADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.0711
20.97941
30.92521
40.91981
50.86111
60.91961
反射解像度: 2.85→30 Å / Num. all: 9667 / Num. obs: 9635 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 71.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 2.85→2.95 Å / Rmerge(I) obs: 0.343 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 947 / % possible all: 100
反射
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.343

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散, 多重同系置換
解像度: 2.85→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Data cutoff high absF: 1669970.48 / Data cutoff high rms absF: 1669970.48 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.329 503 5.2 %RANDOM
Rwork0.279 ---
all-9596 --
obs-9590 99.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.8566 Å2 / ksol: 0.354957 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 70.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.31 Å20 Å20 Å2
2--5.31 Å20 Å2
3----10.62 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.48 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.66 Å0.57 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2096 0 88 0 2184
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.541.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.752
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.132
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.352.5
LS精密化 シェル解像度: 2.85→3.03 Å / Rfactor Rfree error: 0.043 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.467 90 5.8 %
Rwork0.43 1475 -
obs--98.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3NAD_XPLOR_PAR.TXT
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rfactor Rfree: 0.329 / Rfactor Rwork: 0.279
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0109
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.594
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.92
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.467 / Rfactor Rwork: 0.43

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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