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- PDB-1lsp: THE CRYSTAL STRUCTURE OF A BULGECIN-INHIBITED G-TYPE LYSOZYME FRO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lsp
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURE OF A BULGECIN-INHIBITED G-TYPE LYSOZYME FROM THE EGG-WHITE OF THE AUSTRALIAN BLACK SWAN. A COMPARISON OF THE BINDING OF BULGECIN TO THREE MURAMIDASES
要素LYSOZYME
キーワードHYDROLASE (O-GLYCOSYL)
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 23 / Transglycosylase SLT domain 1 / Transglycosylase SLT domain / Lysozyme - #10 / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BULGECIN A / Lysozyme g
類似検索 - 構成要素
生物種Cygnus atratus (コクチョウ)
手法X線回折 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Karlsen, S. / Rao, Z.H. / Hough, E. / Isaacs, N.W.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: Structure of a bulgecin-inhibited g-type lysozyme from the egg white of the Australian black swan. A comparison of the binding of bulgecin to three muramidases.
著者: Karlsen, S. / Hough, E. / Rao, Z.H. / Isaacs, N.W.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: The Crystal Structure of a Complex between Bulgecin, a Bacterial Metabolite, and Lysozyme from the Rainbow Trout
著者: Karlsen, S. / Hough, E.
#2: ジャーナル: Aust.J.Biol.Sci. / 年: 1985
タイトル: Three-Dimensional Structure of Goose-Type Lysozyme from the Egg White of the Australian Black Swan, Cygnus Atratus
著者: Isaacs, N.W. / Machin, K.J. / Masakuni, M.
#3: ジャーナル: Tetrahedron / 年: 1984
タイトル: Structures of Bulgecins, Bacterial Metabolites with Bulge-Inducing Activity
著者: Shinagawa, S. / Kasahara, F. / Wada, Y. / Harada, S. / Asai, M.
履歴
登録1995年2月9日処理サイト: BNL
改定 1.01996年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年3月19日Group: Other

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9862
ポリマ－20,4341
非ポリマー5521
水1,964109
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.690, 65.330, 38.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 LYSOZYME / MUCOPEPTIDE N-ACETYLMURAMYLHYDROLASE


分子量: 20434.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Cygnus atratus (コクチョウ) / 細胞内の位置: EGG WHITE / 参照: UniProt: P00717, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-BUL / BULGECIN A


分子量: 551.543 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H29N3O14S2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.99 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
225 %(w/v)11NaCl
1phosphate11

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データ収集

放射光源波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年6月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 6959 / % possible obs: 78.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / Rmerge(I) obs: 0.055
反射
*PLUS
最高解像度: 2.45 Å / 最低解像度: 32.94 Å

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータスケーリング
PROLSQ精密化
XDSデータ削減
精密化解像度: 2.45→8 Å / σ(F): 3 /
Rfactor反射数
obs0.175 6959
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1434 0 35 109 1578
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0530.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0730.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0450.06
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2240.03
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2760.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.2240.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor6.9293
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor22.68715
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor29.12320
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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