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- PDB-1lon: Crystal Structure of the Recombinant Mouse-Muscle Adenylosuccinat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lon
タイトルCrystal Structure of the Recombinant Mouse-Muscle Adenylosuccinate Synthetase Complexed with 6-phosphoryl-IMP, GDP and Hadacidin
要素adenylosuccinate synthetase
キーワードLIGASE / Purine biosynthesis / GTP-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / purine nucleotide metabolic process / adenylosuccinate synthase / adenylosuccinate synthase activity / aspartate metabolic process / IMP metabolic process / 'de novo' AMP biosynthetic process / AMP salvage / actin filament binding / GTPase activity ...Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / purine nucleotide metabolic process / adenylosuccinate synthase / adenylosuccinate synthase activity / aspartate metabolic process / IMP metabolic process / 'de novo' AMP biosynthetic process / AMP salvage / actin filament binding / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenylosuccinate synthetase isozyme 1, chordates / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A; domain 2 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 2 / Adenylosuccinate Synthetase; Chain A, domain 1 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 1 / Adenylosuccinate Synthetase; Chain A, domain 3 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 3 / Adenylosuccinate synthase, active site / Adenylosuccinate synthetase active site. / Adenylosuccinate synthase, GTP-binding site ...Adenylosuccinate synthetase isozyme 1, chordates / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A; domain 2 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 2 / Adenylosuccinate Synthetase; Chain A, domain 1 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 1 / Adenylosuccinate Synthetase; Chain A, domain 3 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 3 / Adenylosuccinate synthase, active site / Adenylosuccinate synthetase active site. / Adenylosuccinate synthase, GTP-binding site / Adenylosuccinate synthetase, domain 2 / Adenylosuccinate synthetase, domain 3 / Adenylosuccinate synthetase GTP-binding site. / Adenylosuccinate synthetase / Adenylosuccinate synthetase, domain 1 / Adenylosuccinate synthetase / Adenylosuccinate synthetase / Alpha-Beta Complex / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / HADACIDIN / 6-O-PHOSPHORYL INOSINE MONOPHOSPHATE / Adenylosuccinate synthetase isozyme 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Iancu, C.V. / Borza, T. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: IMP, GTP, and 6-phosphoryl-IMP complexes of recombinant mouse muscle adenylosuccinate synthetase.
著者: Iancu, C.V. / Borza, T. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
履歴
登録2002年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: adenylosuccinate synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,3365
ポリマ－50,3211
非ポリマー1,0154
水3,351186
1
A: adenylosuccinate synthetase
ヘテロ分子

A: adenylosuccinate synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,67210
ポリマ－100,6432
非ポリマー2,0308
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area9310 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area28440 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)70.780, 70.780, 195.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細The biological assembly is a dimer. The asymmetric unit contains one monomer. The other monomer is generated by the symmetry operation: -y, -x, 1/2-z.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 adenylosuccinate synthetase


分子量: 50321.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: ADSS1 / プラスミド: PET28B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P28650, adenylosuccinate synthase

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非ポリマー , 5種, 190分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-IMO / 6-O-PHOSPHORYL INOSINE MONOPHOSPHATE


分子量: 428.186 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N4O11P2
#4: 化合物 ChemComp-HDA / HADACIDIN / ハダシジン


分子量: 119.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5NO4 / コメント: 抗がん剤, 薬剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.46 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 8000, magnesium acetate, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlenzyme1drop
250 mMHEPES1droppH7.5
350 mM1dropNaCl
41 mMdithiothreitol1drop
50.5 mMEDTA1drop
65 mMIMP1drop
7200 mMmagnesium acetate1reservoir
8100 mMHEPES1reservoirpH7.0
913 %(w/v)PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2001年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 32291 / Num. obs: 31207 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.3 % / Biso Wilson estimate: 23.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 37.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.178 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. unique all: 3350 / % possible all: 90
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. obs: 32291 / % possible obs: 98.5 % / Num. measured all: 266913 / Rmerge(I) obs: 0.048
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.2 Å / % possible obs: 99.5 % / Rmerge(I) obs: 0.178

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1J4B

1j4b


解像度: 2.1→10 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.271 2924 random
Rwork0.224 --
all-29386 -
obs-29386 -
原子変位パラメータBiso mean: 40.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.69 Å20.69 Å2-1.39 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3353 0 64 186 3603
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 /
Rfactor反射数
Rfree0.315 470
Rwork0.313 -
obs-4362
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.271 / Rfactor Rwork: 0.224
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.87
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.315 / Rfactor Rwork: 0.313

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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