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万見
- PDB-1lns: Crystal Structure Analysis of the X-Prolyl Dipeptidyl Aminopeptid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lns
タイトルCrystal Structure Analysis of the X-Prolyl Dipeptidyl Aminopeptidase From Lactococcus lactis
要素X-PROLYL DIPEPTIDYL AMINOPEPTIDASE
キーワードHYDROLASE / ALPHA BETA HYDROLASE FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


Xaa-Pro dipeptidyl-peptidase / dipeptidyl-peptidase activity / aminopeptidase activity / serine-type peptidase activity / proteolysis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #70 / Peptidase S15, X-Pro dipeptidyl-peptidase / X-Prolyl dipeptidyl aminopeptidase PepX, N-terminal domain / PepX, N-terminal domain superfamily / X-Prolyl dipeptidyl aminopeptidase PepX, N-terminal / X-Prolyl dipeptidyl aminopeptidase PepX, N-terminal / Xaa-Pro dipeptidyl-peptidase, C-terminal / : / X-Pro dipeptidyl-peptidase C-terminal non-catalytic domain / X-Pro dipeptidyl-peptidase C-terminal non-catalytic domain ...Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #70 / Peptidase S15, X-Pro dipeptidyl-peptidase / X-Prolyl dipeptidyl aminopeptidase PepX, N-terminal domain / PepX, N-terminal domain superfamily / X-Prolyl dipeptidyl aminopeptidase PepX, N-terminal / X-Prolyl dipeptidyl aminopeptidase PepX, N-terminal / Xaa-Pro dipeptidyl-peptidase, C-terminal / : / X-Pro dipeptidyl-peptidase C-terminal non-catalytic domain / X-Pro dipeptidyl-peptidase C-terminal non-catalytic domain / Xaa-Pro dipeptidyl-peptidase-like domain / X-Pro dipeptidyl-peptidase (S15 family) / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Galactose-binding domain-like / Galactose-binding-like domain superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Jelly Rolls / Sandwich / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Xaa-Pro dipeptidyl-peptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Rigolet, P. / Mechin, I. / Delage, M.M. / Chich, J.F.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: The Structural Basis for Catalysis and Specificity of the X-prolyl dipepdidyl aminopeptidase from Lactococcus lactis
著者: Rigolet, P. / Mechin, I. / Delage, M.M. / Chich, J.F.
履歴
登録2002年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: X-PROLYL DIPEPTIDYL AMINOPEPTIDASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,8001
ポリマ－87,8001
非ポリマー00
水5,495305
1
A: X-PROLYL DIPEPTIDYL AMINOPEPTIDASE

A: X-PROLYL DIPEPTIDYL AMINOPEPTIDASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,6002
ポリマ－175,6002
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)92.500, 102.500, 101.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: -X,-Y,Z.

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要素

#1: タンパク質 X-PROLYL DIPEPTIDYL AMINOPEPTIDASE / X-Pro dipeptidyl-peptidase / Xaa-Pro dipeptidyl-peptidase


分子量: 87800.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lactococcus lactis (乳酸菌) / 遺伝子: pepX (ORF2) / プラスミド: pTIL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NCDO 763 / 参照: UniProt: P22346, Xaa-Pro dipeptidyl-peptidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 305 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.1 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: PEG 4000, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.0K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 8 / 詳細: Chich, J.F., (1995) Proteins., 23. 278.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1droppH8.0
30.1 M1dropNaCl
410 %glycerol1drop
550 mMMES1reservoirpH5.0
67 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.9376 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年3月26日
放射モノクロメーター: monochromator crystal Si 111 CHANNEL
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9376 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→23 Å / Num. all: 46255 / Num. obs: 46103 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 12.4 Å2 / Rsym value: 0.065
反射 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / % possible all: 92.8
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. obs: 46073 / % possible obs: 95.8 % / Num. measured all: 153738 / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.3 % / Rmerge(I) obs: 0.17

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
ROTAVATAデータ削減
MLPHARE位相決定
CNS1.1精密化
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.2→22.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.5 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 2310 5 %RANDOM
Rwork0.184 ---
all-46103 --
obs-45808 92.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 26.4162 Å2 / ksol: 0.304795 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.98 Å20 Å20 Å2
2--1.26 Å20 Å2
3----2.24 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→22.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6200 0 0 308 6508
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.251.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.922
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.192.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 374 5 %
Rwork0.227 7179 -
obs-7179 92.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. reflection obs: 45043 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.223 / Rfactor Rwork: 0.184
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.74
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.271 / Rfactor Rwork: 0.227

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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