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- PDB-1lmw: LMW U-PA Structure complexed with EGRCMK (GLU-GLY-ARG Chloromethy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lmw
タイトルLMW U-PA Structure complexed with EGRCMK (GLU-GLY-ARG Chloromethyl Ketone)
要素(UROKINASE-TYPE PLASMINOGEN ACTIVATOR) x 2
キーワードHydrolase/Hydrolase Inhibitor / FIBRINOLYSIS / TRYPSIN-LIKE SERINE PROTEASE / SERINE PROTEASE / Hydrolase-Hydrolase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


u-plasminogen activator / regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / urokinase plasminogen activator signaling pathway / regulation of plasminogen activation / regulation of fibrinolysis / regulation of wound healing / protein complex involved in cell-matrix adhesion / negative regulation of plasminogen activation / regulation of signaling receptor activity / regulation of smooth muscle cell migration ...u-plasminogen activator / regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / urokinase plasminogen activator signaling pathway / regulation of plasminogen activation / regulation of fibrinolysis / regulation of wound healing / protein complex involved in cell-matrix adhesion / negative regulation of plasminogen activation / regulation of signaling receptor activity / regulation of smooth muscle cell migration / serine-type endopeptidase complex / Dissolution of Fibrin Clot / smooth muscle cell migration / plasminogen activation / regulation of cell adhesion mediated by integrin / tertiary granule membrane / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cell adhesion / specific granule membrane / serine protease inhibitor complex / fibrinolysis / chemotaxis / blood coagulation / regulation of cell population proliferation / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / focal adhesion / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / : / Kringle-like fold / EGF-like domain profile. ...Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / : / Kringle-like fold / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLU-GLY-ARG-CHLOROMETHYL KETONE / Chem-0GJ / Urokinase-type plasminogen activator
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Spraggon, G.S. / Phillips, C. / Nowak, U.K. / Ponting, C.P. / Saunders, D. / Dobson, C.M. / Stuart, D.I. / Jones, E.Y.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: The crystal structure of the catalytic domain of human urokinase-type plasminogen activator.
著者: Spraggon, G. / Phillips, C. / Nowak, U.K. / Ponting, C.P. / Saunders, D. / Dobson, C.M. / Stuart, D.I. / Jones, E.Y.
履歴
登録1995年7月26日処理サイト: BNL
改定 1.01996年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32013年2月27日Group: Other
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UROKINASE-TYPE PLASMINOGEN ACTIVATOR
B: UROKINASE-TYPE PLASMINOGEN ACTIVATOR
C: UROKINASE-TYPE PLASMINOGEN ACTIVATOR
D: UROKINASE-TYPE PLASMINOGEN ACTIVATOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1656
ポリマ－62,3734
非ポリマー7922
水00
1
A: UROKINASE-TYPE PLASMINOGEN ACTIVATOR
B: UROKINASE-TYPE PLASMINOGEN ACTIVATOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5823
ポリマ－31,1872
非ポリマー3961
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area820 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area12080 Å2
手法PISA
2
C: UROKINASE-TYPE PLASMINOGEN ACTIVATOR
D: UROKINASE-TYPE PLASMINOGEN ACTIVATOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5823
ポリマ－31,1872
非ポリマー3961
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area11960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)176.700, 176.700, 54.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質・ペプチド UROKINASE-TYPE PLASMINOGEN ACTIVATOR / LMW U-PA


分子量: 2708.183 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00749, u-plasminogen activator
#2: タンパク質 UROKINASE-TYPE PLASMINOGEN ACTIVATOR / LMW U-PA


分子量: 28478.451 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00749, u-plasminogen activator
#3: 化合物 ChemComp-0GJ / L-alpha-glutamyl-N-{(1S)-4-{[amino(iminio)methyl]amino}-1-[(1S)-2-chloro-1-hydroxyethyl]butyl}glycinamide / EGRCMK


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 395.862 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28ClN6O5 / 詳細: HUMAN LOW MOLECULAR WEIGHT U-PA / 参照: GLU-GLY-ARG-CHLOROMETHYL KETONE
構成要素の詳細THE STRUCTURE IS THAT OF THE ACTIVE, TWO CHAIN FORM OF THE ENZYME.
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE UNBOUND FORM OF THE INHIBITOR IS GLU-GLY-ARG-CHLOROMETHYLKETONE. UPON REACTION WITH PROTEIN IT ...THE UNBOUND FORM OF THE INHIBITOR IS GLU-GLY-ARG-CHLOROMETHYLKETONE. UPON REACTION WITH PROTEIN IT FORMS TWO COVALENT BONDS: 1) A COVALENT BOND TO OG SER 195 FORMING A HEMIKETAL AR7 AND 2) A COVALENT BOND TO NE2 OF HIS 57
配列の詳細THE RESIDUES IN THE STRUCTURE ARE NUMBERED, AS IS CONVENTIONAL WITH SERINE PROTEASES, AS ...THE RESIDUES IN THE STRUCTURE ARE NUMBERED, AS IS CONVENTIONAL WITH SERINE PROTEASES, AS TOPOLOGICAL EQUIVALENTS TO CHYMOTRYPSIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.5 %
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 60 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
113-14 %PEG80001reservoir
20.2 M1reservoirLi2SO4

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 15684 / % possible obs: 70 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.111
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. measured all: 54540 / Rmerge(I) obs: 0.111

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.5→30 Å
詳細: THE 23 RESIDUES OF THE SHORT A CHAIN IN EACH SUBUNIT ARE HIGHLY MOBILE. RESIDUES 147 - 152 (1 - 6 AS CHYMOTRYPSIN EQUIVALENTS) ARE MODELED IN DENSITY, 153 AND 154 FITTED TENTATIVELY IN WEAK ...詳細: THE 23 RESIDUES OF THE SHORT A CHAIN IN EACH SUBUNIT ARE HIGHLY MOBILE. RESIDUES 147 - 152 (1 - 6 AS CHYMOTRYPSIN EQUIVALENTS) ARE MODELED IN DENSITY, 153 AND 154 FITTED TENTATIVELY IN WEAK DENSITY WHILE THE REMAINDER ARE ABSENT.
Rfactor反射数
Rwork0.224 -
obs0.224 15684
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4043 0 50 0 4093
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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