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- PDB-1lld: MOLECULAR BASIS OF ALLOSTERIC ACTIVATION OF BACTERIAL L-LACTATE D... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lld
タイトルMOLECULAR BASIS OF ALLOSTERIC ACTIVATION OF BACTERIAL L-LACTATE DEHYDROGENASE
要素L-LACTATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / OXIDOREDUCTASE(CHOH (D)-NAD (A))
機能・相同性
機能・相同性情報


L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / lactate metabolic process / glycolytic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain ...L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / L-lactate dehydrogenase 2 / L-lactate dehydrogenase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Bifidobacterium longum subsp. longum (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Iwata, S. / Ohta, T.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Molecular basis of allosteric activation of bacterial L-lactate dehydrogenase.
著者: Iwata, S. / Ohta, T.
#1: ジャーナル: FARADAY DISC.CHEM.SOC / 年: 1992
タイトル: Mechanism of Allosteric Transition of Bacterial L-Lactate Dehydrogenase
著者: Iwata, S. / Ohta, T.
#2: ジャーナル: Agric.Biol.Chem. / 年: 1989
タイトル: Amino Acid Residues in the Allosteric Site of L-Lactate Dehydrogenase from Bifidobacterium Longum
著者: Iwata, S. / Minowa, T. / Sakai, H. / Ohta, T.
#3: ジャーナル: Gene / 年: 1989
タイトル: Sequence and Characteristics of the Bifidobacterium Longum Gene Encoding L-Lactate Dehydrogenase and the Primary Structure of the Enzyme: A New Feature of the Allosteric Site
著者: Minowa, T. / Iwata, S. / Sakai, H. / Masaki, H. / Ohta, T.
#4: ジャーナル: J.Biochem.(Tokyo) / 年: 1989
タイトル: Crystallization of and Preliminary Crystallographic Data for Allosteric L-Lactate Dehydrogenase from Bifidobacterium Longum
著者: Wata, S. / Minowa, T. / Mikami, B. / Morita, Y. / Ohta, T.
履歴
登録1992年6月8日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650HELIX THE HELIX NAMES USED IN EARLIER LDH ENTRIES BY M.G.ROSSMANN ET AL. ARE GIVEN IN THE REMARK ...HELIX THE HELIX NAMES USED IN EARLIER LDH ENTRIES BY M.G.ROSSMANN ET AL. ARE GIVEN IN THE REMARK FIELD OF THE HELIX RECORDS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-LACTATE DEHYDROGENASE
B: L-LACTATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,5844
ポリマ－68,2582
非ポリマー1,3272
水3,999222
1
A: L-LACTATE DEHYDROGENASE
B: L-LACTATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: L-LACTATE DEHYDROGENASE
B: L-LACTATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,1698
ポリマ－136,5154
非ポリマー2,6544
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area16240 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area45060 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)105.800, 131.400, 63.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 126 / 2: CIS PROLINE - PRO B 126
3: RESIDUES A 86 - A 88, B 86 - B 93, A 232 - A 234, AND B 232 - B 234 ARE DISORDERED. ALTHOUGH THE COORDINATES OF THESE RESIDUES ARE INCLUDED IN THIS ENTRY, THEY ARE LESS RELIABLE THAN THOSE OF OTHER RESIDUES.
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.309, 0.951, -0.003), (0.951, 0.309, -0.003), (-0.002, -0.004, -1)
ベクター: 6.835, -4.92, 46.534)
詳細THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT CONTAINS TWO SUBUNITS OF THE TETRAMER. THESE SUBUNITS HAVE BEEN ASSIGNED CHAIN IDENTIFIERS "A" AND "B". THE RESIDUES IN EACH CHAIN ARE NUMBERED SEQUENTIALLY FROM 1 - 319. THERE IS NO SIGNIFICANT DIFFERENCE BETWEEN THE TWO SUBUNIT STRUCTURES. THE TETRAMER CAN BE GENERATED FROM THE DIMER IN THIS ENTRY BY ROTATING 180 DEGREES ABOUT THE CRYSTALLOGRAPHIC DIAD PARALLEL TO Z AXIS THROUGH THE POINT (1/2,1/2,1/2). THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *B* WHEN APPLIED TO CHAIN *A*.

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要素

#1: タンパク質 L-LACTATE DEHYDROGENASE


分子量: 34128.777 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bifidobacterium longum subsp. longum (バクテリア)
生物種: Bifidobacterium longum / 株: subsp. longum
参照: UniProt: P19869, UniProt: E8ME30*PLUS, L-lactate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THIS ENZYME IS A MUTANT WITH CYS 199 REPLACED BY SER. THIS MUTATION IS FOR THE HEAVY-ATOM ...THIS ENZYME IS A MUTANT WITH CYS 199 REPLACED BY SER. THIS MUTATION IS FOR THE HEAVY-ATOM DERIVATIVE PREPARATION, THE KINETIC PROPERTIES OF THE ENZYME ARE IDENTICAL WITH THOSE OF WILD-TYPE ENZYME.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.12 %
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: taken from Iwata, S. et al (1989). J. Biochem., 106-558-559.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18.2 mg/mlprotein1drop
25 mMTris-HCl1drop
3150 mM1dropNaCl
410 %(v/v)PEG60001reservoir
550 mMMES1reservoir
62.5 mMNADH1reservoir
72.5 mMsodium oxamate1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 64557 / % possible obs: 77 % / Rmerge(I) obs: 0.061

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2→10 Å / σ(F): 1
詳細: RESIDUES A 86 - A 88, B 86 - B 93, A 232 - A 234, AND B 232 - B 234 ARE DISORDERED. ALTHOUGH THE COORDINATES OF THESE RESIDUES ARE INCLUDED IN THIS ENTRY, THEY ARE LESS RELIABLE THAN THOSE OF OTHER RESIDUES.
Rfactor反射数
obs0.179 47766
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4700 0 88 222 5010
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.015
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0370.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0520.04
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.691
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.381.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.631
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.81.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1830.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1961
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.3031
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.2011
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.43
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor23.115
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor27.620
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. reflection obs: 47766 / σ(F): 1 / Rfactor obs: 0.179
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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