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- PDB-1lkv: Crystal Structure of the Middle and C-terminal Domains of the Fla... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lkv
タイトルCrystal Structure of the Middle and C-terminal Domains of the Flagellar Rotor Protein FliG
要素FLAGELLAR MOTOR SWITCH PROTEIN FLIG
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / chemotaxis / flagella / flagellar motion
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / chemotaxis / protein heterodimerization activity / protein homodimerization activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flagellar motor switch protein FliG, alpha-alpha superhelical domain / Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain / FliG C-terminal domain / FliG middle domain / FliG N-terminal domain / Annexin V; domain 1 ...Flagellar motor switch protein FliG, alpha-alpha superhelical domain / Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain / FliG C-terminal domain / FliG middle domain / FliG N-terminal domain / Annexin V; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar motor switch protein FliG
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Brown, P.N. / Hill, C.P. / Blair, D.F.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of the middle and C-terminal domains of the flagellar rotor protein FliG.
著者: Brown, P.N. / Hill, C.P. / Blair, D.F.
履歴
登録2002年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: FLAGELLAR MOTOR SWITCH PROTEIN FLIG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4533
ポリマ－26,3731
非ポリマー802
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
X: FLAGELLAR MOTOR SWITCH PROTEIN FLIG
ヘテロ分子

X: FLAGELLAR MOTOR SWITCH PROTEIN FLIG
ヘテロ分子

X: FLAGELLAR MOTOR SWITCH PROTEIN FLIG
ヘテロ分子

X: FLAGELLAR MOTOR SWITCH PROTEIN FLIG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,81112
ポリマ－105,4904
非ポリマー3218
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation8_557x-y,-y,-z+21
crystal symmetry operation11_657-x+y+1,y,-z+21
Buried area15970 Å2
ΔGint-165 kcal/mol
Surface area42760 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)113.943, 113.943, 128.826
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

#1: タンパク質 FLAGELLAR MOTOR SWITCH PROTEIN FLIG


分子量: 26372.527 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 104-335 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
プラスミド: pPNB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WY63
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.12 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: Isopropanol, CaCl2, sodium acetate, pluronic F-68, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mMTris-HCl1droppH8.0
210 mM1dropNaCl
310 mg/mlprotein1drop
48-10 %(v/v)isopropanol1reservoir
5200-400 mM1reservoirCaCl2
6100 mMsodium acetate1reservoirpH4.4-5.0
71 %pluronic F-681reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL9-210.99981
シンクロトロンSSRL BL9-220.97935, 0.97906, 0.93222
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2000年5月16日
ADSC QUANTUM 42CCD2001年2月6日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1double crystal monochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2double crystal monochromatorMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.999811
20.979351
30.979061
40.932221
反射解像度: 2.798→57 Å / Num. all: 12228 / Num. obs: 12228 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / % possible all: 90.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 57.035 Å / Num. obs: 12745 / % possible obs: 96 % / Num. measured all: 179161 / Rmerge(I) obs: 0.084
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90.1 % / Rmerge(I) obs: 0.235 / Mean I/σ(I) obs: 3.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
shaken' bakeモデル構築
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SnB位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.865 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.844 / SU ML: 0.296 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.394 / ESU R Free: 0.319 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28009 991 8.1 %RANDOM
Rwork0.25548 ---
all0.25748 12228 --
obs0.2574 11237 95.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.315 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.79 Å20.89 Å20 Å2
2--1.79 Å20 Å2
3----2.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1701 0 2 5 1708
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221718
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9271.9992312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.8983212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.26915358
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1390.2276
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021248
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1410.3733
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.5101
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0770.367
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1670.59
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.949 Å / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor反射数
Rfree0.364 144
Rwork0.287 1474
obs-1474
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 35 Å / Rfactor all: 0.25748 / Rfactor obs: 0.2574 / Rfactor Rfree: 0.28 / Rfactor Rwork: 0.255
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.972
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 2.9 Å / Rfactor Rfree: 0.364 / Rfactor Rwork: 0.287

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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