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万見
- PDB-1les: LENTIL LECTIN COMPLEXED WITH SUCROSE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1les
タイトルLENTIL LECTIN COMPLEXED WITH SUCROSE
要素(LENTIL LECTIN) x 2
キーワードLECTIN / PROTEIN-SUGAR INTERACTIONS
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate mediated signaling / D-mannose binding / manganese ion binding / carbohydrate binding / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
Legume lectin / Legume lectin, alpha chain, conserved site / Legume lectins alpha-chain signature. / Legume lectins beta-chain signature. / Legume lectin domain / Legume lectin, beta chain, Mn/Ca-binding site / Legume lectin domain / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls ...Legume lectin / Legume lectin, alpha chain, conserved site / Legume lectins alpha-chain signature. / Legume lectins beta-chain signature. / Legume lectin domain / Legume lectin, beta chain, Mn/Ca-binding site / Legume lectin domain / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
sucrose / : / : / Lectin
類似検索 - 構成要素
生物種Lens culinaris (マメ科)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hamelryck, T. / Loris, R.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: NMR, molecular modeling, and crystallographic studies of lentil lectin-sucrose interaction.
著者: Casset, F. / Hamelryck, T. / Loris, R. / Brisson, J.R. / Tellier, C. / Dao-Thi, M.H. / Wyns, L. / Poortmans, F. / Perez, S. / Imberty, A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Conserved Waters in Legume Lectin Crystal Structures: The Importance of Bound Waters for the Sequence-Structure Relationship within the Legume Lectin Family
著者: Loris, R. / Stas, P.P.G. / Wyns, L.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Crystal Structure Determination and Refinement at 2.3 Angstroms Resolution of the Lentil Lectin
著者: Loris, R. / Steyaert, J. / Maes, D. / Lisgarten, J. / Pickersgill, R. / Wyns, L.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Two Crystal Forms of the Lentil Lectin Diffract to High Resolution
著者: Loris, R. / Lisgarten, J. / Maes, D. / Pickersgill, R. / Koerber, F. / Reynolds, C. / Wyns, L.
履歴
登録1995年8月23日処理サイト: BNL
改定 1.01995年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.02020年10月14日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / pdbx_branch_scheme / pdbx_entity_branch_link / pdbx_molecule_features / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.pdbx_synonyms / _pdbx_branch_scheme.pdb_asym_id / _pdbx_entity_branch_link.atom_id_1 / _pdbx_entity_branch_link.atom_id_2 / _pdbx_entity_branch_link.comp_id_1 / _pdbx_entity_branch_link.comp_id_2 / _pdbx_entity_branch_link.entity_branch_list_num_1 / _pdbx_entity_branch_link.entity_branch_list_num_2 / _pdbx_entity_branch_link.leaving_atom_id_1 / _pdbx_entity_branch_link.leaving_atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 3.12024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LENTIL LECTIN
C: LENTIL LECTIN
B: LENTIL LECTIN
D: LENTIL LECTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,18510
ポリマ－51,3114
非ポリマー8756
水4,107228
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18830 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area17200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.030, 124.800, 50.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: ALA A 80 - ASP A 81 OMEGA = 0.57 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
2: ALA C 80 - ASP C 81 OMEGA = 0.33 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
3: GLY B 47 - HIS B 47 OMEGA = 0.02 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
4: GLY D 47 - HIS D 47 OMEGA = 0.02 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.3718, 0.0008, -0.9283), (0.0001, -1, -0.0008), (-0.9283, -0.0002, -0.3718)
ベクター: 15.7303, -0.0271, 23.2268)
詳細THE LENTIL LECTIN MOLECULE NORMALLY EXISTS AS A DIMER. THE TWO MONOMERS IN THIS ENTRY ARE RELATED BY A PSEUDO TWO-FOLD AXIS. EACH MONOMER CONSISTS OF TWO SEPARATE POLYPEPTIDE CHAINS, ALPHA AND BETA. THE ALPHA CHAIN CONSISTS OF 181 RESIDUES AND THE BETA CHAIN CONSISTS OF 52 RESIDUES. THE ALPHA AND BETA CHAINS OF MONOMER 1 HAVE BEEN ASSIGNED CHAIN IDENTIFIERS *A* AND *B*, RESPECTIVELY, IN THIS ENTRY. THE ALPHA AND BETA CHAINS OF MONOMER 2 HAVE BEEN ASSIGNED CHAIN IDENTIFIERS *C* AND *D*, RESPECTIVELY, IN THIS ENTRY. THIS NUMBERING SCHEME IS THE SAME AS THAT USED FOR PEA LECTIN BY EINSPAHR ET AL. (ENTRY 2LTN). THE MONOMERS ARE RELATED BY A NON-CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXIS PARALLEL TO THE CRYSTALLOGRAPHIC B-AXIS. THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAINS *C* AND *D* WHEN APPLIED TO CHAINS *A* AND *B*, RESPECTIVELY. THE RMS BETWEEN THE BACKBONE COORDINATES IS 0.12 ANGSTROMS.

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 LENTIL LECTIN / LENS CULINARIS LECTIN


分子量: 19906.982 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Lens culinaris (マメ科) / 器官: SEED / 参照: PIR: LNLWBA, UniProt: P02870*PLUS
#2: タンパク質 LENTIL LECTIN / LENS CULINARIS LECTIN


分子量: 5748.350 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Lens culinaris (マメ科) / 器官: SEED / 参照: UniProt: P02870

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糖 , 1種, 2分子

#3: 多糖 beta-D-fructofuranose-(2-1)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: oligosaccharide with reducing-end-to-reducing-end glycosidic bond
参照: sucrose
記述子タイププログラム
DFrufb2-1DGlcpaGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[ha122h-2b_2-5][a2122h-1a_1-5]/1-2/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Fruf]{[(2+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 3種, 232分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 228 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細EACH MONOMER HAS A BOUND CALCIUM, MANGANESE, AND SUCROSE MOLECULE. THE CALCIUM AND MANGANESE IONS ...EACH MONOMER HAS A BOUND CALCIUM, MANGANESE, AND SUCROSE MOLECULE. THE CALCIUM AND MANGANESE IONS ARE ESSENTIAL FOR STABILIZING AN UNUSUAL ALA-ASP CIS PEPTIDE BOND THAT IS AN ESSENTIAL FEATURE OF THE CARBOHYDRATE RECOGNITION SITE OF THIS LECTIN. THESE SITES ARE PRESENTED ON *SITE* RECORDS BELOW. THE ELECTRON DENSITY OF ONE BOUND SUCROSE MOLECULE WAS CLEARLY VISIBLE IN EACH SUGAR BINDING SITE. THE GLUCOSE MOIETY IS DIRECTLY BOUND IN THE BINDING SITE, WHILE THE CONTACT WITH THE FRUCTOSE MOIETY IS MEDIATED BY WATER MOLECULES. BOTH CARBOHYDRATE BINDING SITES INTERACT WITH EACH OTHER THROUGH CRYSTAL CONTACTS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.46 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
16.25 mg/mlprotein 1drop
250 mMcacodylate1drop
325 mMsucrose1drop
420 %(v/v)MPD1drop
540 %(v/v)MPD1reservoir
6100 mMcacodylate1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: ENRAF-NONIUS FAST / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1994年6月24日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→15 Å / Num. obs: 43108 / % possible obs: 69.9 % / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.073
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / Num. measured all: 114331 / Rmerge(I) obs: 0.073
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 1.96 Å / % possible obs: 75.1 % / Rmerge(I) obs: 0.295

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
MADNESデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 1.9→6 Å / σ(F): 0 /
Rfactor%反射
Rwork0.188 -
obs0.188 75.1 %
原子変位パラメータBiso mean: 23.51 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3560 0 50 228 3838
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.231
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d28.84
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.925
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg28.84
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.925

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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