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- PDB-1le4: STRUCTURAL BASIS FOR ALTERED FUNCTION IN THE COMMON MUTANTS OF HU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1le4
タイトルSTRUCTURAL BASIS FOR ALTERED FUNCTION IN THE COMMON MUTANTS OF HUMAN APOLIPOPROTEIN-E
要素APOLIPOPROTEIN E4
キーワードLIPOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid transport involved in lipid storage / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / discoidal high-density lipoprotein particle / lipoprotein particle / negative regulation of triglyceride metabolic process / maintenance of location in cell ...lipid transport involved in lipid storage / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / discoidal high-density lipoprotein particle / lipoprotein particle / negative regulation of triglyceride metabolic process / maintenance of location in cell / regulation of amyloid-beta clearance / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / positive regulation of lipoprotein transport / Transcriptional regulation by the AP-2 (TFAP2) family of transcription factors / chylomicron remnant clearance / chylomicron remnant / intermediate-density lipoprotein particle / acylglycerol homeostasis / NMDA glutamate receptor clustering / very-low-density lipoprotein particle remodeling / Chylomicron clearance / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / positive regulation of phospholipid efflux / Chylomicron remodeling / lipid transporter activity / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / cellular response to lipoprotein particle stimulus / very-low-density lipoprotein particle clearance / Chylomicron assembly / response to caloric restriction / high-density lipoprotein particle clearance / phospholipid efflux / chylomicron / regulation of protein metabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / regulation of amyloid fibril formation / lipoprotein catabolic process / AMPA glutamate receptor clustering / high-density lipoprotein particle remodeling / melanosome organization / positive regulation of cholesterol metabolic process / regulation of behavioral fear response / multivesicular body, internal vesicle / reverse cholesterol transport / positive regulation of amyloid-beta clearance / high-density lipoprotein particle assembly / host-mediated activation of viral process / low-density lipoprotein particle / lipoprotein biosynthetic process / cholesterol transfer activity / protein import / high-density lipoprotein particle / very-low-density lipoprotein particle / cholesterol catabolic process / heparan sulfate proteoglycan binding / low-density lipoprotein particle remodeling / amyloid precursor protein metabolic process / negative regulation of amyloid fibril formation / regulation of Cdc42 protein signal transduction / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / synaptic transmission, cholinergic / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / HDL remodeling / negative regulation of endothelial cell migration / cholesterol efflux / regulation of cholesterol metabolic process / artery morphogenesis / regulation of axon extension / negative regulation of protein metabolic process / Scavenging by Class A Receptors / triglyceride homeostasis / triglyceride metabolic process / positive regulation of amyloid fibril formation / low-density lipoprotein particle receptor binding / regulation of innate immune response / virion assembly / negative regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of dendritic spine development / response to dietary excess / antioxidant activity / negative regulation of MAP kinase activity / lipoprotein particle binding / negative regulation of amyloid-beta formation / locomotory exploration behavior / negative regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of platelet activation / positive regulation of endocytosis / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of dendritic spine maintenance / regulation of neuronal synaptic plasticity / positive regulation of cholesterol efflux / negative regulation of protein secretion / fatty acid homeostasis / long-term memory / regulation of protein-containing complex assembly / intracellular transport / synaptic cleft / long-chain fatty acid transport / positive regulation of lipid biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein / Apolipoprotein A/E / : / Apolipoprotein A1/A4/E domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wilson, C. / Agard, D.A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: Human apolipoprotein E. Role of arginine 61 in mediating the lipoprotein preferences of the E3 and E4 isoforms.
著者: Dong, L.M. / Wilson, C. / Wardell, M.R. / Simmons, T. / Mahley, R.W. / Weisgraber, K.H. / Agard, D.A.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1991
タイトル: Three-Dimensional Structure of the Ldl Receptor-Binding Domain of Human Apolipoprotein E
著者: Wilson, C. / Wardell, M.R. / Weisgraber, K.H. / Mahley, R.W. / Agard, D.A.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1988
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Studies on the Amino-Terminal (Receptor-Binding) Domain of Human Apolipoprotein E3 from Serum Very Low Density Lipoproteins
著者: Aggerbeck, L.P. / Wetterau, J.R. / Weisgraber, K.H. / Mahley, R.W. / Agard, D.A.
履歴
登録1991年8月22日処理サイト: BNL
改定 1.01992年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APOLIPOPROTEIN E4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7971
ポリマ－16,7971
非ポリマー00
水1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.710, 53.330, 85.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 APOLIPOPROTEIN E4


分子量: 16797.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: unidentified (未定義) / 参照: UniProt: P02649
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THREE ISOFORMS OF APO-E ARE RELATIVELY COMMON. THE APO-E4 ISOFORM DIFFERS FROM THE WILD-TYPE (E3) ...THREE ISOFORMS OF APO-E ARE RELATIVELY COMMON. THE APO-E4 ISOFORM DIFFERS FROM THE WILD-TYPE (E3) PROTEIN BY THE MUTATION CYS 112-->ARG. THE MUTANT PROTEIN SHOWS NORMAL LDL RECEPTOR BINDING BUT ALTERED LIPOPROTEIN BINDING. WHEREAS WILD-TYPE APO-E BINDS BOTH HIGH DENSITY LIPOPROTEIN (HDL) AND VERY LOW DENSITY LIPOPROTEINS (VLDL), THE APO-E4 MUTANT STRONGLY PREFERS VLDL OVER HDL. THE STRUCTURE OF TH E4 MUTANT WAS DETERMINED USING STARTING PHASES OBTAINED FRO THE E3 PROTEIN. SECONDARY STRUCTURE WAS ASSIGNED USING THE *DEFINE* PROGRAM (RICHARDS AND KUNDROT, PROTEINS V. 3, 71 (1988)).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.36 %
結晶化
*PLUS
pH: 5.3 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
220 mMsodium acetate1reservior
30.2 %beta-n-glycopyranoside1reservoir
415 %PEG4001reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 6752 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 2

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解析

ソフトウェア名称: X-PLOR / 分類: 精密化
精密化Rfactor Rwork: 0.175 / 最高解像度: 2.5 Å
詳細: THE LOOP CONNECTING THE SECOND AND THIRD HELICES OF THE FOUR-HELIX BUNDLE (RESIDUES 83-88) IS POORLY DEFINED IN THE ELECTRON DENSITY MAP. X-PLOR-REFINED COORDINATES FOR THE LOOP HAVE BEEN ...詳細: THE LOOP CONNECTING THE SECOND AND THIRD HELICES OF THE FOUR-HELIX BUNDLE (RESIDUES 83-88) IS POORLY DEFINED IN THE ELECTRON DENSITY MAP. X-PLOR-REFINED COORDINATES FOR THE LOOP HAVE BEEN INCLUDED IN THE STRUCTURE BUT ARE LIKELY TO CONTAIN ERRORS.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1150 0 0 101 1251
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 6752 / Rfactor Rwork: 0.175
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 22 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3.1
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.6 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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