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万見
- PDB-1ld8: Co-crystal structure of Human Farnesyltransferase with farnesyldi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ld8
タイトルCo-crystal structure of Human Farnesyltransferase with farnesyldiphosphate and inhibitor compound 49
要素(protein farnesyltransferase ...) x 2
キーワードTRANSFERASE / alpha-alpha barrel / inhibitor / ftase / pftase / fpp / caax / ras
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of deacetylase activity / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein farnesylation / protein geranylgeranyltransferase type I / positive regulation of tubulin deacetylation / protein farnesyltransferase / protein farnesyltransferase activity ...positive regulation of deacetylase activity / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein farnesylation / protein geranylgeranyltransferase type I / positive regulation of tubulin deacetylation / protein farnesyltransferase / protein farnesyltransferase activity / protein farnesyltransferase complex / Rab geranylgeranyltransferase activity / protein geranylgeranylation / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / microtubule associated complex / Apoptotic cleavage of cellular proteins / positive regulation of Rac protein signal transduction / alpha-tubulin binding / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / lipid metabolic process / receptor tyrosine kinase binding / RAS processing / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / microtubule binding / Potential therapeutics for SARS / molecular adaptor activity / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein prenylyltransferase / Prenyltransferase subunit beta / Protein prenyltransferase, alpha subunit / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat / Protein prenyltransferases alpha subunit repeat profile. / PFTB repeat / Prenyltransferase and squalene oxidase repeat / Glycosyltransferase - #20 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid ...Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein prenylyltransferase / Prenyltransferase subunit beta / Protein prenyltransferase, alpha subunit / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat / Protein prenyltransferases alpha subunit repeat profile. / PFTB repeat / Prenyltransferase and squalene oxidase repeat / Glycosyltransferase - #20 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
sucrose / ACETIC ACID / FARNESYL DIPHOSPHATE / Chem-U49 / Protein farnesyltransferase/geranylgeranyltransferase type-1 subunit alpha / Protein farnesyltransferase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Taylor, J.S. / Terry, K.L. / Beese, L.S.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2002
タイトル: 3-Aminopyrrolidinone farnesyltransferase inhibitors: design of macrocyclic compounds with improved pharmacokinetics and excellent cell potency.
著者: Bell, I.M. / Gallicchio, S.N. / Abrams, M. / Beese, L.S. / Beshore, D.C. / Bhimnathwala, H. / Bogusky, M.J. / Buser, C.A. / Culberson, J.C. / Davide, J. / Ellis-Hutchings, M. / Fernandes, C. ...著者: Bell, I.M. / Gallicchio, S.N. / Abrams, M. / Beese, L.S. / Beshore, D.C. / Bhimnathwala, H. / Bogusky, M.J. / Buser, C.A. / Culberson, J.C. / Davide, J. / Ellis-Hutchings, M. / Fernandes, C. / Gibbs, J.B. / Graham, S.L. / Hamilton, K.A. / Hartman, G.D. / Heimbrook, D.C. / Homnick, C.F. / Huber, H.E. / Huff, J.R. / Kassahun, K. / Koblan, K.S. / Kohl, N.E. / Lobell, R.B. / Lynch Jr., J.J. / Robinson, R. / Rodrigues, A.D. / Taylor, J.S. / Walsh, E.S. / Williams, T.M. / Zartman, C.B.
履歴
登録2002年4月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_asym.entity_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: protein farnesyltransferase alpha subunit
B: protein farnesyltransferase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,0338
ポリマ－93,6872
非ポリマー1,3466
水12,448691
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9190 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area28020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)178.134, 178.134, 64.461
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

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Protein farnesyltransferase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 protein farnesyltransferase alpha subunit / CAAX farnesyltransferase alpha subunit / RAS proteins prenyltransferase alpha / FTase-alpha


分子量: 44864.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P49354, 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; -
#2: タンパク質 protein farnesyltransferase beta subunit / CAAX farnesyltransferase beta subunit / RAS proteins prenyltransferase beta / FTase-beta


分子量: 48822.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P49356, 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; -

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糖 , 1種, 1分子

#3: 多糖 beta-D-fructofuranose-(2-1)-alpha-D-glucopyranose / sucrose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: oligosaccharide with reducing-end-to-reducing-end glycosidic bond
参照: sucrose
記述子タイププログラム
DFrufb2-1DGlcpaGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[ha122h-2b_2-5][a2122h-1a_1-5]/1-2/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Fruf]{[(2+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 5種, 696分子

#4: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-FPP / FARNESYL DIPHOSPHATE / ファルネシル二りん酸


分子量: 382.326 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H28O7P2
#7: 化合物 ChemComp-U49 / (20S)-19,20,21,22-TETRAHYDRO-19-OXO-5H-18,20-ETHANO-12,14-ETHENO-6,10-METHENO-18H-BENZ[D]IMIDAZO[4,3-K][1,6,9,12]OXATRI AZA-CYCLOOCTADECOSINE-9-CARBONITRILE / COMPOUND 49


分子量: 435.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H21N5O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 691 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.95 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG8K, NH4OAc, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃ / PH range low: 5.5 / PH range high: 5.3
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1200-400 mMammonium acetate1reservoir
212-14 %PEG80001reservoirpH5.3-5.5
310 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年2月29日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: yale mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→31.02 Å / Num. all: 88092 / Num. obs: 88092 / % possible obs: 81.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 26.5 Å2
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / % possible all: 26.6
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. obs: 87139 / % possible obs: 80.5 % / Num. measured all: 242857 / Rmerge(I) obs: 0.059
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 16 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Mean I/σ(I) obs: 3.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JCQ

1jcq


解像度: 1.8→30.85 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 2579340.41 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.202 4385 5 %RANDOM
Rwork0.184 ---
all-88092 --
obs-87133 80.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.8462 Å2 / ksol: 0.403211 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.31 Å21.96 Å20 Å2
2--0.31 Å20 Å2
3----0.63 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5877 0 81 699 6657
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.641.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.012
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.612.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.454 229 4.9 %
Rwork0.453 4399 -
obs-4628 25.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4SUCROSE.PARSUCROSE.TOP
X-RAY DIFFRACTION5ACETATE.PARACETATE.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 50 Å / Rfactor obs: 0.184 / Rfactor Rfree: 0.202 / Rfactor Rwork: 0.184
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0055
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.176
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg19.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.454 / Rfactor Rwork: 0.453 / Rfactor obs: 0.453

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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