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万見
- PDB-1ld5: STRUCTURE OF BPTI MUTANT A16V -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ld5
タイトルSTRUCTURE OF BPTI MUTANT A16V
要素PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
キーワードHydrolase Inhibitor / BPTI / Kunitz fold
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / negative regulation of platelet aggregation / potassium channel inhibitor activity / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / serine protease inhibitor complex / serine-type endopeptidase inhibitor activity ...trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / negative regulation of platelet aggregation / potassium channel inhibitor activity / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / serine protease inhibitor complex / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protease binding / calcium ion binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Pancreatic trypsin inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
データ登録者Cierpicki, T. / Otlewski, J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: NMR structures of two variants of bovine pancreatic trypsin inhibitor (BPTI) reveal unexpected influence of mutations on protein structure and stability.
著者: Cierpicki, T. / Otlewski, J.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Substitutions at the P1' position in BPTI strongly affect the association energy with serine proteinases
著者: Grzesiak, A. / Helland, R. / Smalas, A.O. / Krowarsch, D. / Dadlez, M. / Otlewski, J.
履歴
登録2002年4月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,5661
ポリマ－6,5661
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 48structures with the lowest energy,target function
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR


分子量: 6565.597 Da / 分子数: 1 / 変異: A16V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / プラスミド: PAED4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: P00974

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D TOCSY
1212D NOESY
NMR実験の詳細Text: Structure was determined based on homonuclear TOCSY/NOESY techniques using automatic assignment in NOAH/DYANA program

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試料調製

詳細内容: 4mM BPTI_A16V / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 0 / pH: 3.1 / 圧: ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS5001
Bruker DRXBrukerDRX5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe1.8Delaglio, F.; Grzesiek, S.; Vuister, G.; Zhu, G.; Pfeifer, J.; Bax, A.解析
Sparky3.95Goddard, T.D.; Kneller, D.G.データ解析
DYANA1.5Guntert, P.; Mumenthaler, C.; Herrmann, T.構造決定
CNS1Brunger, A.T.; Adams, P.D.; Clore, G.M.; DeLano, W.L., Gros,P.; Grosse-Kunstleve, R.W.; Jiang, J.S.; Kuszewski, J.; Nilges, M.; Pannu, N.S.; Read, R.J.; Rice, L.M.; Simonson, T.; Warren, G.L.精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy,target function
計算したコンフォーマーの数: 48 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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