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- PDB-1lcy: Crystal Structure of the Mitochondrial Serine Protease HtrA2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lcy
タイトルCrystal Structure of the Mitochondrial Serine Protease HtrA2
要素HtrA2 serine protease
キーワードHYDROLASE / apoptosis / serine protease / PDZ domain / caspase activation / IAP-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


HtrA2 peptidase / pentacyclic triterpenoid metabolic process / : / ceramide metabolic process / regulation of autophagy of mitochondrion / mitochondrial protein catabolic process / CD40 receptor complex / programmed cell death / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / protein serine/threonine kinase inhibitor activity ...HtrA2 peptidase / pentacyclic triterpenoid metabolic process / : / ceramide metabolic process / regulation of autophagy of mitochondrion / mitochondrial protein catabolic process / CD40 receptor complex / programmed cell death / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / serine-type endopeptidase complex / adult walking behavior / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / response to herbicide / execution phase of apoptosis / : / positive regulation of execution phase of apoptosis / protein autoprocessing / ubiquitin ligase inhibitor activity / negative regulation of cell cycle / regulation of multicellular organism growth / neuron development / cellular response to interferon-beta / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to retinoic acid / forebrain development / Mitochondrial protein degradation / serine-type peptidase activity / mitochondrion organization / mitochondrial membrane / protein catabolic process / cellular response to growth factor stimulus / mitochondrial intermembrane space / cytoplasmic side of plasma membrane / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / unfolded protein binding / peptidase activity / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / cytoskeleton / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / serine-type endopeptidase activity / endoplasmic reticulum membrane / chromatin / endoplasmic reticulum / mitochondrion / proteolysis / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
PDZ domain 6 / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily ...PDZ domain 6 / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine protease HTRA2, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Li, W. / Srinivasula, S.M. / Chai, J. / Li, P. / Wu, J.W. / Zhang, Z. / Alnemri, E.S. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structural insights into the pro-apoptotic function of mitochondrial serine protease HtrA2/Omi.
著者: Li, W. / Srinivasula, S.M. / Chai, J. / Li, P. / Wu, J.W. / Zhang, Z. / Alnemri, E.S. / Shi, Y.
履歴
登録2002年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HtrA2 serine protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0021
ポリマ－35,0021
非ポリマー00
水5,441302
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: HtrA2 serine protease

A: HtrA2 serine protease

A: HtrA2 serine protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,0053
ポリマ－105,0053
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area5940 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area39080 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)85.42, 85.42, 127.16
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 HtrA2 serine protease


分子量: 35001.820 Da / 分子数: 1 / 変異: S173A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O43464, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 302 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.78 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: lithium sulfate, sodium chloride, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
詳細: used macroseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
1100 mMcitrate1reservoirpH5.8
21.0 Mlithium sulfate1reservoir
31.0 M1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.1, 0.9788, 0.9791, 0.9638
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年7月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.11
20.97881
30.97911
40.96381
反射解像度: 2→99 Å / Num. all: 23376 / Num. obs: 23282 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / % possible all: 99.5
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 99 Å / % possible obs: 99.4 % / Rmerge(I) obs: 0.058
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.8 % / Rmerge(I) obs: 0.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MADSYS位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→2.03 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.274 49 RANDOM
Rwork0.235 --
all0.247 23282 -
obs0.237 23282 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→2.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2259 0 0 302 2561
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.33
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
LS精密化 シェル解像度: 2→2.03 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.274 48
Rwork0.235 -
obs-1052
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.215 / Rfactor Rfree: 0.241 / Rfactor Rwork: 0.215
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Rfactor obs: 0.235

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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