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- PDB-1lc5: Crystal Structure of L-Threonine-O-3-phosphate Decarboxylase from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lc5
タイトルCrystal Structure of L-Threonine-O-3-phosphate Decarboxylase from S. enterica in its apo state
要素L-Threonine-O-3-Phosphate Decarboxylase
キーワードLYASE / CobD / L-threonine-O-3-phosphate / PLP-dependent decarboxylase / cobalamin
機能・相同性
機能・相同性情報


threonine-phosphate decarboxylase / threonine-phosphate decarboxylase activity / cobalamin biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
L-threonine-O-3-phosphate decarboxylase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...L-threonine-O-3-phosphate decarboxylase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Threonine-phosphate decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.46 Å
データ登録者Cheong, C.-G. / Escalante-Semerena, J. / Rayment, I.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Structural studies of the L-threonine-O-3-phosphate decarboxylase (CobD) enzyme from Salmonella enterica: the apo, substrate, and product-aldimine complexes.
著者: Cheong, C.G. / Escalante-Semerena, J.C. / Rayment, I.
履歴
登録2002年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999 SEQUENCE According to the authors, the GenBank entry is in error because the original DNA sequence ... SEQUENCE According to the authors, the GenBank entry is in error because the original DNA sequence had some errors. The electron density also supports it. The new sequence is Gln25, Ser30, Val42, Arg44 and Ala45. Arg44 lacks side chain density. The organism name in this GenBank entry is Salmonella typhimurium. Salmonella typhimurium has been changed to Salmonella enterica. Therefore, the two names are same.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-Threonine-O-3-Phosphate Decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0403
ポリマ－40,8501
非ポリマー1902
水4,882271
1
A: L-Threonine-O-3-Phosphate Decarboxylase
ヘテロ分子

A: L-Threonine-O-3-Phosphate Decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,0806
ポリマ－81,7002
非ポリマー3804
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area4960 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area26390 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)75.990, 103.340, 109.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1312-

HOH

詳細The second subunit of biological dimer can be generated by the operation of crystallographic two-fold symmetry axis

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要素

#1: タンパク質 L-Threonine-O-3-Phosphate Decarboxylase / CobD


分子量: 40849.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica (サルモネラ菌)
遺伝子: cobD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(JE4094) / 参照: UniProt: P97084
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 271 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.12 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: sodium potassium phosphate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
21.1 Msodium potassium phosphate1reservoir
350 mMlithium sulfate1reservoirpH6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9763 Å
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.46→500 Å / Num. obs: 74541 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 66.7
反射 シェル解像度: 1.46→1.51 Å / Rmerge(I) obs: 0.129 / Mean I/σ(I) obs: 13.2 / % possible all: 95.4
反射
*PLUS
最低解像度: 500 Å / Rmerge(I) obs: 0.04
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.4 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1KUS

1kus
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.46→500 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 3715 5 %random
Rwork0.19 ---
obs-74541 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.46→500 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2775 0 10 271 3056
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.54
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.19 / Num. reflection obs: 70826
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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