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万見
- PDB-1lax: CRYSTAL STRUCTURE OF MALE31, A DEFECTIVE FOLDING MUTANT OF MALTOS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lax
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF MALE31, A DEFECTIVE FOLDING MUTANT OF MALTOSE-BINDING PROTEIN
要素MALTOSE-BINDING PROTEIN MUTANT MALE31
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / misfolding mutant / sugar transport
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maltose binding / carbohydrate transport / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis ...detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maltose binding / carbohydrate transport / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / membrane
類似検索 - 分子機能
Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Saul, F.A. / Mourez, M. / Vulliez-le Normand, B. / Sassoon, N. / Bentley, G.A. / Betton, J.M.
引用
ジャーナル: PROTEIN SCI. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of a defective folding protein
著者: Saul, F.A. / Mourez, M. / Vulliez-le Normand, B. / Sassoon, N. / Bentley, G.A. / Betton, J.M.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Degradation versus aggregation of misfolded maltose-binding protein in the periplasm of Escherichia coli
著者: Betton, J.M. / Sassoon, N. / Hofnung, M. / Laurent, M.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: Folding of a mutant maltose-binding protein of Escherichia coli which forms inclusion bodies
著者: Betton, J.M. / Hofnung, M.
履歴
登録2002年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_seq_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年10月27日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 600 Heterogen Atoms O1 of GLC B 401 and GLC D 401 are missing

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALTOSE-BINDING PROTEIN MUTANT MALE31
C: MALTOSE-BINDING PROTEIN MUTANT MALE31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,2754
ポリマ－81,5902
非ポリマー6852
水14,646813
1
A: MALTOSE-BINDING PROTEIN MUTANT MALE31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1372
ポリマ－40,7951
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: MALTOSE-BINDING PROTEIN MUTANT MALE31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1372
ポリマ－40,7951
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.043, 89.115, 95.975
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 MALTOSE-BINDING PROTEIN MUTANT MALE31 / Maltodextrin-binding protein mutant


分子量: 40795.145 Da / 分子数: 2 / 断片: MALE31 / 変異: G32D I33P / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: MALE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MC4100 Derivative / 参照: UniProt: P02928, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 813 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.15 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 4000, TRIS/HCl, ISOPROPANOL, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1100 mMTris-HCl1reservoirpH8.5
210 %isopropanol1reservoir
320 %(w/v)PEG40001reservoir
43.5 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月19日
放射モノクロメーター: Diamond(111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→26 Å / Num. all: 60245 / Num. obs: 60245 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.201 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 8705 / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
最低解像度: 26 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 % / Num. unique obs: 8670

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ANF

1anf


解像度: 1.85→26 Å / SU B: 3.703 / SU ML: 0.116 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.137 / ESU R Free: 0.129 / 立体化学のターゲット値: maximum likelihood
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20227 3049 5.1 %RANDOM
Rwork0.15719 ---
all0.1594 60237 --
obs0.15947 57188 99.78 %-
原子変位パラメータBiso mean: 13.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.16 Å20 Å20.1 Å2
2--0.53 Å20 Å2
3----0.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5722 0 44 813 6579
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0225909
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025250
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4231.9688028
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.763312319
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.1263734
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.134151045
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2883
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026538
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021092
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.31395
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1980.35166
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1620.5700
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0320.52
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2620.315
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1990.347
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1590.533
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.10723672
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.90835887
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.10232237
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.36242141
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.873 Å / Total num. of bins used: 40 /
Rfactor反射数
Rfree0.251 121
Rwork0.167 -
obs-2069
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.202 / Rfactor Rwork: 0.157
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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