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- PDB-1l3k: UP1, THE TWO RNA-RECOGNITION MOTIF DOMAIN OF HNRNP A1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l3k
タイトルUP1, THE TWO RNA-RECOGNITION MOTIF DOMAIN OF HNRNP A1
要素HETEROGENEOUS NUCLEAR RIBONUCLEOPROTEIN A1
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / NUCLEAR PROTEIN HNRNP A1 / RNA-RECOGNITION MOTIF / RNA-BINDING / UP1
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to sodium arsenite / SARS-CoV-1-host interactions / import into nucleus / telomeric repeat-containing RNA binding / pre-mRNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / 核外搬出シグナル / RNA export from nucleus / miRNA binding / FGFR2 alternative splicing ...cellular response to sodium arsenite / SARS-CoV-1-host interactions / import into nucleus / telomeric repeat-containing RNA binding / pre-mRNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / 核外搬出シグナル / RNA export from nucleus / miRNA binding / FGFR2 alternative splicing / intracellular non-membrane-bounded organelle / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / mRNA transport / localization / cellular response to glucose starvation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / molecular condensate scaffold activity / mRNA 3'-UTR binding / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / single-stranded DNA binding / amyloid fibril formation / single-stranded RNA binding / ribonucleoprotein complex / protein domain specific binding / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / 核質 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
hnRNP A3, RNA recognition motif 2 / hnRNP A1, RNA recognition motif 1 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1/A2, C-terminal / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1, LC domain / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily ...hnRNP A3, RNA recognition motif 2 / hnRNP A1, RNA recognition motif 1 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1/A2, C-terminal / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1, LC domain / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Vitali, J. / Ding, J. / Jiang, J. / Zhang, Y. / Krainer, A.R. / Xu, R.-M.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2002
タイトル: Correlated alternative side chain conformations in the RNA-recognition motif of heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1.
著者: Vitali, J. / Ding, J. / Jiang, J. / Zhang, Y. / Krainer, A.R. / Xu, R.M.
履歴
登録2002年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HETEROGENEOUS NUCLEAR RIBONUCLEOPROTEIN A1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3031
ポリマ－22,3031
非ポリマー00
水4,089227
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.710, 43.450, 55.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.70, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 HETEROGENEOUS NUCLEAR RIBONUCLEOPROTEIN A1 / HNRNP A1 / UP1 / Helix-destabilizing protein / Single-strand binding protein / hnRNP core protein A1


分子量: 22303.082 Da / 分子数: 1 / 断片: RNA-RECOGNITION MOTIF DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09651
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.9 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.5
結晶化
*PLUS
温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Jokhan, L., (1997) Acta Crystallogr., D53, 615. / pH: 6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
115 mg/mlprotein1drop
2300 mM1dropNaCl
320 mMMES1droppH6.0
41 mMEDTA1drop
50.1 %beta-mercaptoethanol1drop
625 %PEG40001reservoir
720 %MPD1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.9
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年1月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→50 Å / Num. obs: 60334 / % possible obs: 83.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1.1→1.14 Å / Rmerge(I) obs: 0.236 / % possible all: 52
反射
*PLUS
最高解像度: 1.1 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 180601 / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 52 % / Rmerge(I) obs: 0.236

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化開始モデル: 1UP1

1up1


解像度: 1.1→25.78 Å / Num. parameters: 14156 / Num. restraintsaints: 9703 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0
詳細: RESIDUES PHE 17, VAL 44 AND PHE 59 SHOW CORRELATED DISORDER IN THE SIDE CHAIN CONFORMATIONS AND THIS BEHAVIOR WAS TAKEN INTO CONSIDERATION IN REFINEMENT. THE RESIDUES WERE SPLIT IN FIVE PARTS ...詳細: RESIDUES PHE 17, VAL 44 AND PHE 59 SHOW CORRELATED DISORDER IN THE SIDE CHAIN CONFORMATIONS AND THIS BEHAVIOR WAS TAKEN INTO CONSIDERATION IN REFINEMENT. THE RESIDUES WERE SPLIT IN FIVE PARTS -- B, C, D, K, L, CORRESPONDING TO THE FIVE PERMISSIBLE COMBINATIONS OF CONFORMATIONS OF PHE 17, PHE 59, AND VAL 44. THE CONFORMERS OF THE THREE RESIDUES IN EACH COMBINATION HAD COMMON OCCUPANCY VALUES AND THESE WERE REFINED AS FREE VARIABLES WITH THEIR SUM CONSTRAINED TO BE ONE USING THE FVAR AND SUMP COMMANDS. POSITIONS and THERMAL MOTIONS OF IDENTICAL CONFORMATIONS CORRESPONDING TO DIFFERENT PARTS WERE CORRELATED USING EXYZ AND EADP COMMANDS. THUS, FOR PHE 17, PARTS BCDL CORRESPOND TO THE SAME SIDE CHAIN CONFORMATION AND SIDE CHAIN ATOMS FOR PARTS BCDL HAVE SAME COORDINATES AND B FACTORS. THE OCCUPANCY FOR THIS CONFORMATION IS 0.65 WHICH IS THE SUM OF OCCUPANCIES OF B,C,D,L. PART K CORRESPONDS TO AN ALTERNATE CONFORMATION WITH OCCUPANCY 0.35. FOR PHE 59, PARTS BCD CORRESPOND TO ONE CONFORMATION WITH OCCUPANCY 0.57, THE SUM OF OCCUPANCIES OF B,C,D, and PARTS LK CORRESPOND TO AN ALTERNATE CONFORMATION WITH OCCUPANCY 0.43, THE SUM OF OCCUPANCIES OF L AND K. FOR VAL 44, PARTS LKD CORRESPOND TO ONE CONFORMATION WITH OCCUPANCY 0.61, THE SUM OF OCCUPANCIES OF L,K,D, AND PARTS B AND C CORRESPOND TO ALTERNATE CONFORMATIONS WITH OCCUPANCIES 0.19 AND 0.20.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.194 3025 5.3 %RANDOM
Rwork0.155 ---
all0.156 57309 --
obs0.156 57309 79.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 6 / Occupancy sum hydrogen: 1274 / Occupancy sum non hydrogen: 1542
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→25.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1397 0 0 227 1624
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0306
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.038
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.048
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.011
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.009
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.099
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.155 / Rfactor obs: 0.146 / Rfactor Rfree: 0.185 / Rfactor Rwork: 0.146
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.4
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.039

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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