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万見
- PDB-1l2f: Crystal structure of NusA from Thermotoga maritima: a structure-b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l2f
タイトルCrystal structure of NusA from Thermotoga maritima: a structure-based role of the N-terminal domain
要素N utilization substance protein A
キーワードTRANSCRIPTION / NusA / OB fold KH domain / RNA polymerase / Structural Genomics / BSGC structure funded by NIH / Protein Structure Initiative / PSI / Berkeley Structural Genomics Center
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / DNA-binding transcription factor activity / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
N Utilization Substance Protein A; Chain:P; domain 4 / NusA, N-terminal domain / Transcription termination factor NusA / Transcription factor NusA, N-terminal / KH domain, NusA-like / NusA, N-terminal domain superfamily / NusA N-terminal domain / NusA-like KH domain / Transcription termination/antitermination protein NusA, bacterial / K homology (KH) domain ...N Utilization Substance Protein A; Chain:P; domain 4 / NusA, N-terminal domain / Transcription termination factor NusA / Transcription factor NusA, N-terminal / KH domain, NusA-like / NusA, N-terminal domain superfamily / NusA N-terminal domain / NusA-like KH domain / Transcription termination/antitermination protein NusA, bacterial / K homology (KH) domain / Type-1 KH domain profile. / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / Nucleic acid-binding proteins / K homology domain superfamily, prokaryotic type / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / K homology domain-like, alpha/beta / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription termination/antitermination protein NusA
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散, 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Shin, D.H. / Nguyen, H.H. / Jancarik, J. / Yokota, H. / Kim, R. / Kim, S.H. / Berkeley Structural Genomics Center (BSGC)
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of NusA from Thermotoga maritima and functional implication of the N-terminal domain.
著者: Shin, D.H. / Nguyen, H.H. / Jancarik, J. / Yokota, H. / Kim, R. / Kim, S.H.
履歴
登録2002年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N utilization substance protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1461
ポリマ－41,1461
非ポリマー00
水3,945219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)116.191, 116.191, 64.631
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2152-

HOH

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要素

#1: タンパク質 N utilization substance protein A / NUSA


分子量: 41146.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta pLysS.RARE / 参照: UniProt: Q9X298
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.58 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: ammonium sulfate, PEG400, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH7.5
31 mMEDTA1drop
40.2 M1dropNaCl
55 %glycerol1drop
62 %PEG4001reservoir
72.0 Mammonium sulfate1reservoir
80.1 MHEPES1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.97923,0.97904,0.95372
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年8月1日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979231
20.979041
30.953721
反射解像度: 2.5→43 Å / Num. all: 16004 / Num. obs: 15964 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 48.1 Å2
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / % possible all: 96.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 43 Å / Num. obs: 29536 / 冗長度: 10.5 % / Rmerge(I) obs: 0.069
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.8 % / 冗長度: 8.3 % / Num. unique obs: 1408 / Rmerge(I) obs: 0.434 / Mean I/σ(I) obs: 3.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散, 単波長異常分散
解像度: 2.5→29.05 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 275235.29 / Data cutoff high rms absF: 275235.29 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 1578 10 %RANDOM
Rwork0.223 ---
all0.23 15829 --
obs-15829 99.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 72.9517 Å2 / ksol: 0.370057 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 60.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.4 Å20 Å20 Å2
2---7.4 Å20 Å2
3---14.79 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2667 0 0 219 2886
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.34
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 239 9.5 %
Rwork0.299 2287 -
obs--97.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.58
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.34

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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