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万見
- PDB-1l1f: Structure of human glutamate dehydrogenase-apo form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l1f
タイトルStructure of human glutamate dehydrogenase-apo form
要素Glutamate Dehydrogenase 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / Allostery / negative cooperativity
機能・相同性
機能・相同性情報


L-leucine binding / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / L-glutamate catabolic process / glutamine metabolic process ...L-leucine binding / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / L-glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / NAD+ binding / substantia nigra development / Mitochondrial protein degradation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / positive regulation of insulin secretion / ADP binding / mitochondrial matrix / GTP binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #140 / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal ...Helix Hairpins - #140 / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / Helix Hairpins / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Smith, T.J. / Schmidt, T. / Fang, J. / Wu, J. / Siuzdak, G. / Stanley, C.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: The structure of apo human glutamate dehydrogenase details subunit communication and allostery.
著者: Smith, T.J. / Schmidt, T. / Fang, J. / Wu, J. / Siuzdak, G. / Stanley, C.A.
履歴
登録2002年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 400COMPOUND NAD binding domain orientation differs among the six chains.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate Dehydrogenase 1
B: Glutamate Dehydrogenase 1
C: Glutamate Dehydrogenase 1
D: Glutamate Dehydrogenase 1
E: Glutamate Dehydrogenase 1
F: Glutamate Dehydrogenase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)336,5136
ポリマ－336,5136
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area30360 Å2
ΔGint-146 kcal/mol
Surface area103940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.8, 98.8, 124.2
Angle α, β, γ (deg.)86.26, 70.28, 60.34
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Glutamate Dehydrogenase 1 / GDH


分子量: 56085.566 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00367, glutamate dehydrogenase [NAD(P)+]

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.49 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 8000, NaCl, sodium phosphate, sodium azide, octyl-b-glucopyranoside, methyl pentanediol, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
11 %(w/v)octyl-beta-glucopyranoside1reservoir
21 mMsodium azide1reservoir
350 mM1reservoirNaCl
48 %(v/v)methyl pentanediol1reservoir
50.1 Msodium phosphate1reservoirpH7.3
618 mg/mlenzyme1drop
70.1 Msodium phosphate1droppH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年2月14日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. all: 94574 / Num. obs: 91356 / % possible obs: 90.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.1 % / Rsym value: 0.047
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. obs: 94574 / Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 2.82 Å / % possible obs: 54.8 % / Num. unique obs: 7168 / Rmerge(I) obs: 0.216 / Mean I/σ(I) obs: 2.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
Oモデル構築
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→8 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.302 30 5%, X-Plor
Rwork0.262 --
all-86409 -
obs-78217 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23244 0 0 0 23244
ソフトウェア
*PLUS
名称: 0 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 2 / Num. reflection Rfree: 30 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.262
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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