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- PDB-1l0s: Choristoneura fumiferana (spruce budworm) antifreeze protein isof... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l0s
タイトルChoristoneura fumiferana (spruce budworm) antifreeze protein isoform 337
要素thermal hysteresis protein
キーワードANTIFREEZE PROTEIN / left-handed beta-helix / iodination
機能・相同性Choristoneura fumiferana antifreeze / Insect antifreeze protein superfamily / Choristoneura fumiferana antifreeze protein (CfAFP) / Insect antifreeze protein / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / 3 Solenoid / Mainly Beta / : / Thermal hysteresis protein
機能・相同性情報
生物種Choristoneura fumiferana (蝶・蛾)
手法X線回折 / SAS / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Leinala, E.K. / Davies, P.L. / Jia, Z.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of beta-helical antifreeze protein points to a general ice binding model.
著者: Leinala, E.K. / Davies, P.L. / Jia, Z.
履歴
登録2002年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: thermal hysteresis protein
B: thermal hysteresis protein
C: thermal hysteresis protein
D: thermal hysteresis protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4406
ポリマ－37,2154
非ポリマー2252
水3,261181
1
A: thermal hysteresis protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,3041
ポリマ－9,3041
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: thermal hysteresis protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,3041
ポリマ－9,3041
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: thermal hysteresis protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,3041
ポリマ－9,3041
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: thermal hysteresis protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5293
ポリマ－9,3041
非ポリマー2252
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
C: thermal hysteresis protein
D: thermal hysteresis protein
ヘテロ分子

A: thermal hysteresis protein
B: thermal hysteresis protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4406
ポリマ－37,2154
非ポリマー2252
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z+1/21
Buried area3490 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area14940 Å2
手法PISA
6
C: thermal hysteresis protein
D: thermal hysteresis protein
ヘテロ分子

A: thermal hysteresis protein
B: thermal hysteresis protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4406
ポリマ－37,2154
非ポリマー2252
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_654x-y+1,x,z-1/61
Buried area3640 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area14790 Å2
手法PISA
7
C: thermal hysteresis protein
D: thermal hysteresis protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8324
ポリマ－18,6082
非ポリマー2252
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area7970 Å2
手法PISA
8
A: thermal hysteresis protein
B: thermal hysteresis protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6082
ポリマ－18,6082
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area7990 Å2
手法PISA
9
D: thermal hysteresis protein
ヘテロ分子

B: thermal hysteresis protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8324
ポリマ－18,6082
非ポリマー2252
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z+1/21
Buried area1230 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area8130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.400, 128.400, 68.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

-
要素

#1: タンパク質
thermal hysteresis protein / antifreeze protein isoform 337


分子量: 9303.827 Da / 分子数: 4 / 変異: Y33F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Choristoneura fumiferana (蝶・蛾) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9GTP0
#2: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.83 %
結晶化温度: 318 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: ammonium dihydrogen phosphate, TRIS, cadmium chloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 318K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
12.0 Mammonium dihydrogen phosphate1reservoir
250 mMTris-HCl1reservoirpH7.5
32 mM1reservoirCdCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年8月9日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: MaxFlux mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→46.79 Å / Num. all: 30101 / Num. obs: 30101 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 48 Å2 / Limit h max: 49 / Limit h min: 1 / Limit k max: 48 / Limit k min: 1 / Limit l max: 29 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 1159299.7 / Observed criterion F min: 0.71
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / % possible all: 96.5
反射
*PLUS
Num. obs: 30575 / Num. measured all: 709616 / Rmerge(I) obs: 0.067
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.9 % / Rmerge(I) obs: 0.336 / Mean I/σ(I) obs: 3.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1精密化
XDSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: SAS / 解像度: 2.3→46.79 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 2794 9.9 %random
Rwork0.223 ---
all0.227 28119 --
obs0.227 28119 98.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 79.123 Å2 / ksol: 0.398034 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 133.98 Å2 / Biso mean: 42.64 Å2 / Biso min: 8.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.84 Å20.65 Å20 Å2
2--6.84 Å20 Å2
3----13.69 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.31 Å
Luzzati d res high-2.3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→46.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2460 0 2 181 2643
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg30.1
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.8
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.3-2.40.3243429.60.31830660.0173559340895.7
2.4-2.530.2933569.90.29630930.0163583344996.3
2.53-2.690.2513339.30.2531670.0143570350098
2.69-2.90.2363489.80.23331430.0133562349198
2.9-3.190.2353319.30.22832010.0133575353298.8
3.19-3.650.243361100.23832060.0133595356799.2
3.65-4.60.2023519.70.19732270.0113603357899.3
4.6-46.790.20637210.10.20932830.0113676365599.4
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ity.parity.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 50 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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