[日本語] English
万見
- PDB-1kyu: AP-2 CLATHRIN ADAPTOR ALPHA-APPENDAGE IN COMPLEX WITH EPS15 DPF P... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kyu
タイトルAP-2 CLATHRIN ADAPTOR ALPHA-APPENDAGE IN COMPLEX WITH EPS15 DPF PEPTIDE
要素
  • ALPHA-ADAPTIN C
  • EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR SUBSTRATE 15
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX / ENDOCYTOSIS / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Negative regulation of MET activity / EGFR downregulation / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / ubiquitin-dependent endocytosis / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / Golgi to endosome transport ...Negative regulation of MET activity / EGFR downregulation / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / ubiquitin-dependent endocytosis / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / Golgi to endosome transport / Recycling pathway of L1 / clathrin coat of coated pit / AP-2 adaptor complex / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / membrane coat / clathrin-dependent endocytosis / MHC class II antigen presentation / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / clathrin-coated vesicle / ciliary membrane / synaptic vesicle endocytosis / polyubiquitin modification-dependent protein binding / vesicle-mediated transport / clathrin-coated pit / Neutrophil degranulation / secretory granule / ubiquitin binding / intracellular protein transport / SH3 domain binding / cytoplasmic side of plasma membrane / kinase binding / disordered domain specific binding / presynapse / regulation of protein localization / early endosome membrane / cytoplasmic vesicle / postsynapse / protein domain specific binding / lipid binding / calcium ion binding / protein kinase binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / EH domain / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / TATA-Binding Protein / : ...Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / EH domain / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / TATA-Binding Protein / : / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / Ubiquitin-interacting motif. / TATA-Binding Protein / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / TBP domain superfamily / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Armadillo-like helical / EF-hand domain pair / Armadillo-type fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AP-2 complex subunit alpha-2 / Epidermal growth factor receptor substrate 15
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Brett, T.J. / Traub, L.M. / Fremont, D.H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Accessory protein recruitment motifs in clathrin-mediated endocytosis.
著者: Brett, T.J. / Traub, L.M. / Fremont, D.H.
履歴
登録2002年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ALPHA-ADAPTIN C
P: EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR SUBSTRATE 15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4792
ポリマ－28,4792
非ポリマー00
水3,549197
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.670, 40.750, 41.890
Angle α, β, γ (deg.)99.67, 99.95, 113.28
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 ALPHA-ADAPTIN C / AP-2 CLATHRIN ADAPTOR ALPHA SUBUNIT


分子量: 27828.676 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL APPENDAGE (EAR) RESIDUES 701-938 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL4 / 参照: UniProt: P17427
#2: タンパク質・ペプチド EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR SUBSTRATE 15 / PROTEIN EPS15 / AF-1P PROTEIN


分子量: 650.701 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 628-632 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence is a naturally occuring sequence in EPS15 (MOUSE)
参照: UniProt: P42567
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.21 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
16 mg/mlprotein/peptide solution1drop
21.36-1.49 Mammonium sulfate1reservoir
385-93 mMHEPES1reservoirpH6.8
48.5-9.3 %dioxane1reservoir
50-5 %glycerol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年6月28日 / 詳細: YALE MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 20976 / Num. obs: 20976 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 18.5 Å2 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Rsym value: 0.382 / % possible all: 89.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 86516 / Rmerge(I) obs: 0.052
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89.3 % / Rmerge(I) obs: 0.382

-
解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QTP

1qtp


解像度: 1.8→19.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Data cutoff high absF: 1127447.1 / Data cutoff high rms absF: 1127447.1 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 894 4.8 %RANDOM
Rwork0.187 ---
all0.188 20976 --
obs-18506 87.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.4235 Å2 / ksol: 0.390539 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.36 Å21.12 Å24.7 Å2
2--5.15 Å21.45 Å2
3---5.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1999 0 0 197 2196
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.211.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.762
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.072
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.082.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.042 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.377 140 5.3 %
Rwork0.293 2486 -
obs--74.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.PARAM
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor all: 0.188 / Rfactor obs: 0.187 / Rfactor Rfree: 0.223 / Rfactor Rwork: 0.187
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.87
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.377 / Rfactor Rwork: 0.293 / Rfactor obs: 0.293

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る