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万見
- PDB-1ky4: S-Adenosylhomocysteine hydrolase refined with noncrystallographic... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ky4
タイトルS-Adenosylhomocysteine hydrolase refined with noncrystallographic restraints
要素S-adenosylhomocysteine hydrolase
キーワードHYDROLASE / S-adenosylhomocysteine
機能・相同性
機能・相同性情報


adenosylselenohomocysteinase activity / S-adenosylhomocysteine catabolic process / Sulfur amino acid metabolism / circadian sleep/wake cycle / adenyl nucleotide binding / chronic inflammatory response to antigenic stimulus / Methylation / adenosylhomocysteinase / adenosylhomocysteinase activity / S-adenosylmethionine cycle ...adenosylselenohomocysteinase activity / S-adenosylhomocysteine catabolic process / Sulfur amino acid metabolism / circadian sleep/wake cycle / adenyl nucleotide binding / chronic inflammatory response to antigenic stimulus / Methylation / adenosylhomocysteinase / adenosylhomocysteinase activity / S-adenosylmethionine cycle / response to nutrient / one-carbon metabolic process / NAD binding / melanosome / response to hypoxia / copper ion binding / endoplasmic reticulum / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenosylhomocysteinase-like / Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain ...Adenosylhomocysteinase-like / Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Adenosylhomocysteinase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Takata, Y. / Takusagawa, F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Catalytic Mechanism of S-adenosylhomocysteine Hydrolase. Site-directed mutagenesis of Asp-130, Lys-185, Asp-189, and Asn-190.
著者: Takata, Y. / Yamada, T. / Huang, Y. / Komoto, J. / Gomi, T. / Ogawa, H. / Fujioka, M. / Takusagawa, F.
履歴
登録2002年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-adenosylhomocysteine hydrolase
B: S-adenosylhomocysteine hydrolase
C: S-adenosylhomocysteine hydrolase
D: S-adenosylhomocysteine hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)192,5178
ポリマ－189,8634
非ポリマー2,6544
水4,792266
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area23830 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area55620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.76, 134.48, 102.26
Angle α, β, γ (deg.)90, 114.35, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a homotetramer.

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要素

#1: タンパク質
S-adenosylhomocysteine hydrolase / Adenosylhomocysteinase / AdoHcyase


分子量: 47465.711 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: liver / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10760, adenosylhomocysteinase
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.65 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: PEG 6000, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃
詳細: used seeding, Komoto, J., (2000) J.Biol.Chem., 275, 32147.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 %(w/v)PEG40001reservoir
250 mMTris-HCl1reservoir
32 %(v/v)glycerol1reservoir
45 %(v/v)isopropanol1reservoir
51 mMdithiothreitol1reservoir
610 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年1月1日 / 詳細: Yale mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. all: 58139 / Num. obs: 54797 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.8→2.92 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique all: 5050 / Rsym value: 0.16 / % possible all: 87
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.071
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.16

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→8 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.278 5049 RANDOM
Rwork0.228 --
all0.23 49537 -
obs0.229 44488 -
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.04 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13208 0 176 266 13650
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRfactor Rfree errorNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.8-2.920.33534660.28210.024447083
2.92-80.27445830.22460.0124001898
精密化
*PLUS
Num. reflection Rfree: 4950 / Rfactor all: 0.23 / Rfactor obs: 0.229 / Rfactor Rfree: 0.278 / Rfactor Rwork: 0.228
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.3353 / Rfactor Rwork: 0.2821

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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