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- PDB-1kxa: SINDBIS VIRUS CAPSID, (WILD-TYPE) RESIDUES 106-264, TETRAGONAL CR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kxa
タイトルSINDBIS VIRUS CAPSID, (WILD-TYPE) RESIDUES 106-264, TETRAGONAL CRYSTAL FORM
要素SINDBIS VIRUS CAPSID PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / SINDBIS VIRUS CAPSID PROTEIN / CHYMOTRYPSIN-LIKE SERINE PROTEINASE / WILD TYPE / COAT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


icosahedral viral capsid, spike / togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / ubiquitin-like protein ligase binding / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / membrane fusion / host cell cytoplasm / viral translational frameshifting / serine-type endopeptidase activity ...icosahedral viral capsid, spike / togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / ubiquitin-like protein ligase binding / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / membrane fusion / host cell cytoplasm / viral translational frameshifting / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein ...Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Immunoglobulin E-set / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Sindbis virus (シンドビスウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Choi, H.-K. / Rossmann, M.G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Structural analysis of Sindbis virus capsid mutants involving assembly and catalysis.
著者: Choi, H.K. / Lee, S. / Zhang, Y.P. / McKinney, B.R. / Wengler, G. / Rossmann, M.G. / Kuhn, R.J.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Refined Structure of Sindbis Virus Core Protein and Comparison with Other Chymotrypsin-Like Serine Proteinase Structures
著者: Tong, L. / Wengler, G. / Rossmann, M.G.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.A / 年: 1992
タイトル: The Structure Determination of Sindbis Virus Core Protein Using Isomorphous Replacement and Molecular Replacement Averaging between Two Crystal Forms
著者: Tong, L. / Choi, H.-K. / Minor, W. / Rossmann, M.G.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1991
タイトル: Structure of Sindbis Virus Core Protein Reveals a Chymotrypsin-Like Serine Proteinase and the Organization of the Virion
著者: Choi, H.K. / Tong, L. / Minor, W. / Dumas, P. / Boege, U. / Rossmann, M.G. / Wengler, G.
履歴
登録1996年5月5日処理サイト: BNL
改定 1.01996年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SINDBIS VIRUS CAPSID PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4191
ポリマ－17,4191
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.000, 57.000, 109.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 SINDBIS VIRUS CAPSID PROTEIN


分子量: 17418.680 Da / 分子数: 1 / 断片: MET 106 - ALA 264 OF THE NATIVE SINDBIS CAPSID / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sindbis virus (シンドビスウイルス)
属: Alphavirus / 解説: T7 RNA POLYMERASE / 遺伝子: SINDBIS VIRUS CAPSID PROTEIN / プラスミド: PET11A / 遺伝子 (発現宿主): SINDBIS VIRUS CAPSID PROTEIN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P03316, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 8.5 / PH range high: 7.6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
16-8 %(w/v)PEG80001reservoir
250-300 mMTris-HCl1reservoir
32.25-3.75 mg/mlprotein1drop
43-4 %(w/v)PEG80001drop
525-150 mMTris-HCl1drop

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データ収集

放射光源由来: SEALED TUBE / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年7月3日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 2731 / % possible obs: 76.3 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.076
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 9999 Å / Num. obs: 3596 / Num. measured all: 8276
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 3.2 Å / % possible obs: 27.1 % / Rmerge(I) obs: 0.237

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XDSデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 3.1→6 Å / σ(F): 1 /
Rfactor反射数
Rwork0.174 -
obs0.174 2462
原子変位パラメータBiso mean: 21.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1216 0 0 0 1216
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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