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- PDB-1ku6: Fasciculin 2-Mouse Acetylcholinesterase Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ku6
タイトルFasciculin 2-Mouse Acetylcholinesterase Complex
要素
  • ACETYLCHOLINESTERASE
  • FASCICULIN 2
キーワードHYDROLASE/TOXIN / HYDROLASE / SERINE ESTERASE / SYNAPSE / VENOM / TOXIN / HYDROLASE-TOXIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / acetylcholine binding / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane ...serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / acetylcholine binding / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane / collagen binding / laminin binding / neuromuscular junction / receptor internalization / positive regulation of cold-induced thermogenesis / retina development in camera-type eye / toxin activity / cell adhesion / synapse / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Snake toxin, conserved site / Snake toxins signature. / : / Snake toxin cobra-type / Snake three-finger toxin / CD59 / CD59 / Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : ...Snake toxin, conserved site / Snake toxins signature. / : / Snake toxin cobra-type / Snake three-finger toxin / CD59 / CD59 / Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Snake toxin-like superfamily / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Ribbon / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fasciculin-1 / Fasciculin-2 / Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Dendroaspis angusticeps (コブラ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bourne, Y. / Burmeister, W. / Taylor, P. / Marchot, P.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2003
タイトル: Structural insights into ligand interactions at the acetylcholinesterase peripheral anionic site.
著者: Bourne, Y. / Taylor, P. / Radic, Z. / Marchot, P.
履歴
登録2002年1月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年10月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYLCHOLINESTERASE
B: FASCICULIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,4614
ポリマ－67,1782
非ポリマー2832
水3,423190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2640 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area21980 Å2
手法PISA
2
A: ACETYLCHOLINESTERASE
B: FASCICULIN 2
ヘテロ分子

A: ACETYLCHOLINESTERASE
B: FASCICULIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,9228
ポリマ－134,3564
非ポリマー5674
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/61
Buried area7090 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area42150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.800, 73.800, 548.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細The biological assembly is the complex generated from chains A & B

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要素

#1: タンパク質 ACETYLCHOLINESTERASE / AChE


分子量: 60409.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: BRAIN / プラスミド: LAMBDA-ZAP AND LAMBDA-FIX CDNA / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 器官 (発現宿主): kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P21836
#2: タンパク質 FASCICULIN 2 / FAS-II


分子量: 6768.769 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Dendroaspis angusticeps (コブラ) / Secretion: VENOM / 参照: UniProt: P01403, UniProt: P0C1Z0*PLUS
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 10% PEG 2K, 50 mM NaAc, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.947 Å
検出器タイプ: Large Image Plate Scanner / 検出器: FILM / 日付: 1998年10月20日
放射モノクロメーター: MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 27485 / % possible obs: 84.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 19.9 Å2 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 8.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2.5→29.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 3747291.81 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 803 2.9 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs-27361 84.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.6003 Å2 / ksol: 0.279683 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 55.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-19.95 Å24.3 Å20 Å2
2--19.95 Å20 Å2
3----39.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.46 Å0.43 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4616 0 18 190 4824
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.35
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.31.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.222
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.882
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.852.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.041 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 77 2.9 %
Rwork0.323 2617 -
obs--51.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3EDO.PAREDO.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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