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- PDB-1kth: The Anisotropic Refinement Of Kunitz Type Domain C5 at 0.95 Angstrom -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kth
タイトルThe Anisotropic Refinement Of Kunitz Type Domain C5 at 0.95 Angstrom
要素Collagen alpha 3(VI) chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / ANISOTROPIC REFINEMENT / KUNITZ INHIBITOR / EXTRACELLULAR MATRIX (細胞外マトリックス) / CONNECTIVE TISSUE (結合組織)
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen type VI trimer / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Signaling by PDGF / NCAM1 interactions / muscle organ development / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / ECM proteoglycans ...collagen type VI trimer / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Signaling by PDGF / NCAM1 interactions / muscle organ development / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / response to glucose / response to UV / 細胞外マトリックス / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / 筋鞘 / serine-type endopeptidase inhibitor activity / extracellular vesicle / neuron apoptotic process / collagen-containing extracellular matrix / 細胞接着 / 小胞体 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Collagen alpha-3(VI) chain, vWA domain / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / von Willebrand factor type A domain / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain ...Collagen alpha-3(VI) chain, vWA domain / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / von Willebrand factor type A domain / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Few Secondary Structures / イレギュラー / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / Collagen alpha-3(VI) chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 0.95 Å
データ登録者Arnoux, B. / Ducruix, A. / Prange, T.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Anisotropic behaviour of the C-terminal Kunitz-type domain of the alpha3 chain of human type VI collagen at atomic resolution (0.9 A).
著者: Arnoux, B. / Ducruix, A. / Prange, T.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: The 1.6 A structure of Kunitz-Type domain from the alpha 3 chain of human type VI collagen.
著者: Arnoux, B. / Merigeau, K. / Saludjian, P. / Norris, F. / Norris, K. / Bjorn, S. / Olsen, O. / Petersen, L. / Ducruix, A.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: 1.2 A Refinement of the Kunitz Type Domain from the alpha3 Chain of Human Type VI Collagen.
著者: Merigeau, K. / Arnoux, B. / Perahia, D. / Norris, K. / Norris, F. / Ducruix, A.
履歴
登録2002年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagen alpha 3(VI) chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,8293
ポリマ－6,6401
非ポリマー1902
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)25.270, 37.800, 28.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.42, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Collagen alpha 3(VI) chain


分子量: 6639.508 Da / 分子数: 1 / 断片: Kunitz-type Domain C5, C-Terminus / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): mt-663 / 参照: UniProt: P12111
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.38 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.4
詳細: phosphate buffer, sodium sulfate, pH 3.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 4 K / pH: 3 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Arnoux, B., (1995) J. Mol. Biol., 246, 609.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein1drop
20.2 M1reservoirLi2SO4
30.1 Mcitric acid1reservoir
40.074 M1reservoirNa2HPO4
51.45 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年10月20日
放射モノクロメーター: SILICON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.95→8 Å / Num. all: 28107 / Num. obs: 22448 / % possible obs: 90.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 0.95→0.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.051 / Num. unique all: 1598 / % possible all: 85.2
反射
*PLUS
最高解像度: 0.95 Å / Num. obs: 33572 / % possible obs: 95.2 % / Num. measured all: 179075 / Rmerge(I) obs: 0.041
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.34

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXL-97精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 2KNT

2knt


解像度: 0.95→5 Å / Num. parameters: 5097 / Num. restraintsaints: 6007 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1667 1460 5.2 %RANDOM
Rwork0.135 ---
all0.1391 28107 --
obs0.1355 22448 88.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-22
Refine analyzeNum. disordered residues: 3 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 551.81
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.95→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数470 0 10 86 566
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.032
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0326
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.097
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.117
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.021
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.057
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.083
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å / σ(F): 0 / Num. reflection Rfree: 1147 / % reflection Rfree: 6 % / Rfactor all: 0.132 / Rfactor obs: 0.121 / Rfactor Rfree: 0.162 / Rfactor Rwork: 0.136
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: s_plane_restr / Dev ideal: 0.041

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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