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- PDB-1ktd: CRYSTAL STRUCTURE OF CLASS II MHC MOLECULE IEK BOUND TO PIGEON CY... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ktd
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF CLASS II MHC MOLECULE IEK BOUND TO PIGEON CYTOCHROME C PEPTIDE
要素
  • Fusion protein consisting of cytochrome C peptide, glycine rich linker, and MHC E-beta-k
  • H-2 class II histocompatibility antigen, E-D alpha chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / Protein-peptide complex / T cell receptor / antigen presentation / cytochrome
機能・相同性
機能・相同性情報


Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / PD-1 signaling / Generation of second messenger molecules / Downstream TCR signaling / MHC class II antigen presentation / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / immunoglobulin mediated immune response / : ...Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / PD-1 signaling / Generation of second messenger molecules / Downstream TCR signaling / MHC class II antigen presentation / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / immunoglobulin mediated immune response / : / mitochondrial intermembrane space / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / adaptive immune response / electron transfer activity / lysosome / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / heme binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Cytochrome c, class IA/ IB / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal ...Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Cytochrome c, class IA/ IB / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Cytochrome c / Cytochrome c family profile. / Cytochrome c-like domain / Cytochrome c-like domain superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytochrome c / H-2 class II histocompatibility antigen, E-D alpha chain / MHC class II antigen IEk-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Columba livia (カワラバト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Fremont, D.H. / Dai, S. / Chiang, H. / Crawford, F. / Marrack, P. / Kappler, J.
引用ジャーナル: J.Exp.Med. / 年: 2002
タイトル: Structural basis of cytochrome c presentation by IE(k).
著者: Fremont, D.H. / Dai, S. / Chiang, H. / Crawford, F. / Marrack, P. / Kappler, J.
履歴
登録2002年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年6月21日Group: Advisory / Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_distant_solvent_atoms ...entity_src_gen / pdbx_distant_solvent_atoms / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name ..._struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_strand_id / _struct_ref_seq.ref_id / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end
改定 1.42017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.52020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.62024年10月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 class II histocompatibility antigen, E-D alpha chain
B: Fusion protein consisting of cytochrome C peptide, glycine rich linker, and MHC E-beta-k
C: H-2 class II histocompatibility antigen, E-D alpha chain
D: Fusion protein consisting of cytochrome C peptide, glycine rich linker, and MHC E-beta-k
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,0919
ポリマ－91,1104
非ポリマー9815
水5,711317
1
A: H-2 class II histocompatibility antigen, E-D alpha chain
B: Fusion protein consisting of cytochrome C peptide, glycine rich linker, and MHC E-beta-k
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3156
ポリマ－45,5552
非ポリマー7604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7430 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area19400 Å2
手法PISA
2
C: H-2 class II histocompatibility antigen, E-D alpha chain
D: Fusion protein consisting of cytochrome C peptide, glycine rich linker, and MHC E-beta-k
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,7763
ポリマ－45,5552
非ポリマー2211
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7200 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area18990 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17240 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area35770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.520, 57.300, 116.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.23, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 H-2 class II histocompatibility antigen, E-D alpha chain / H2-IE-alpha


分子量: 21167.676 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-Ea / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P01904
#2: タンパク質 Fusion protein consisting of cytochrome C peptide, glycine rich linker, and MHC E-beta-k


分子量: 24387.168 Da / 分子数: 2 / Mutation: T12S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fusion protein consists of pigeon cytochrome C peptide, residues 1-14 (AADLIAYLKQASAK), Glycine rich linker, residues 15-30 (GGGGSLVGGGSGGGGS) and mouse MHC E-beta-k chain
由来: (組換発現) Columba livia (カワラバト), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
属: Columba, Mus / 生物種: , / 遺伝子: CYC, H2-Eb1 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P00021, UniProt: Q31163
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 317 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.73 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG4000, 2-propanol, sodium acetate, ethylene glycol and ammonium sulfate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
214 %PEG40001reservoir
314 %2-propanol1reservoir
41.4 %ethylene glycol1reservoir
570 mMsodium acetate1reservoirpH5.0
6320 mMammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年12月12日
放射モノクロメーター: Yale mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→100 Å / Num. all: 36433 / Num. obs: 35965 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 34 Å2
反射 シェル解像度: 2.4→2.56 Å / % possible all: 90.2
反射
*PLUS
最低解像度: 100 Å / Num. obs: 36433 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90.2 % / Num. unique obs: 5970 / Rmerge(I) obs: 0.264 / Mean I/σ(I) obs: 2.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
bioteXデータ収集
bioteXデータ削減
AMoRE位相決定
CNS1精密化
bioteXデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 19074514.09 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 1785 5 %RANDOM
Rwork0.22 ---
all-35965 --
obs-35965 96.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.5742 Å2 / ksol: 0.332858 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.72 Å20 Å2-5.17 Å2
2--10.91 Å20 Å2
3----9.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6436 0 61 317 6814
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 276 5 %
Rwork0.31 5281 -
obs--90.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2CARBOHYDRATE.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION5
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 10 Å / Rfactor obs: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0064
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.288
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.81
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 2.5 Å / Rfactor Rfree: 0.364 / Num. reflection Rfree: 191 / Rfactor Rwork: 0.313 / Num. reflection Rwork: 3773 / Rfactor obs: 0.313

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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