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- PDB-1kt4: Crystal structure of bovine holo-RBP at pH 3.0 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kt4
タイトルCrystal structure of bovine holo-RBP at pH 3.0
要素plasma retinol-binding protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN / RBP / retinol binding
機能・相同性
機能・相同性情報


retinol transport / retinol transmembrane transporter activity / retinal binding / retinol binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Retinol binding protein/Purpurin / Lipocalin, ApoD type / Lipocalin family conserved site / Calycin beta-barrel core domain / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Calycin / Lipocalin / Lipocalin signature. / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RETINOL / Retinol-binding protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.461 Å
データ登録者Calderone, V. / Berni, R. / Zanotti, G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: High-resolution Structures of Retinol-binding Protein in Complex with Retinol: pH-induced Protein Structural Changes in the Crystal State
著者: Calderone, V. / Berni, R. / Zanotti, G.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1990
タイトル: Crystallographic Refinement of Human Serum Retinol Binding Protein at 2A Resolution.
著者: Cowan, S.W. / Newcomer, M.E. / Jones, T.A.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1993
タイトル: Crystal Structure of Liganded and Unliganded Forms of Bovine Plasma Retinol-Binding Protein
著者: Zanotti, G. / Berni, R. / Monaco, H.L.
履歴
登録2002年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: plasma retinol-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3822
ポリマ－21,0961
非ポリマー2861
水4,558253
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.484, 48.945, 75.501
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 plasma retinol-binding protein / RBP


分子量: 21095.654 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P18902
#2: 化合物 ChemComp-RTL / RETINOL / (11Z,13Z)-レチノ-ル


分子量: 286.452 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H30O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 253 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 3
詳細: 50 mM Na citrate, 100 mM NaCl, pH 3.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: used microseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
130 mMsodium cacodylate1reservoirpH7.
220 mMsodium acetate1reservoir
38 %(v/v)MPD1reservoir
40.5 mM1reservoirCdCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9393 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.461→48.945 Å / Num. all: 28302 / Num. obs: 28302 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 2.8
反射 シェル解像度: 1.46→1.54 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 2929 / Rsym value: 0.049 / % possible all: 84.5
反射
*PLUS
最高解像度: 1.46 Å / 最低解像度: 48.79 Å / Num. obs: 28470 / Num. measured all: 195663
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 84.5 % / Rmerge(I) obs: 0.21

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HBP

1hbp


解像度: 1.461→48.945 Å / Num. parameters: 15294 / Num. restraintsaints: 18294 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2287 1409 5.2 %RANDOM
Rwork0.1412 ---
obs0.1489 28154 91.6 %-
all-28154 --
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 1699
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.461→48.945 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1418 0 21 253 1692
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0307
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.063
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.078
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.034
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.003
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.061
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.076
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 28470 / Num. reflection Rfree: 1425 / Rfactor Rfree: 0.2158 / Rfactor Rwork: 0.1384
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d2.5
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.063

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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