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- PDB-1kt0: Structure of the Large FKBP-like Protein, FKBP51, Involved in Ste... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kt0
タイトルStructure of the Large FKBP-like Protein, FKBP51, Involved in Steroid Receptor Complexes
要素51 KDA FK506-BINDING PROTEIN
キーワードISOMERASE / FKBP-like PPIASE / TPR repeats
機能・相同性
機能・相同性情報


FK506 binding / chaperone-mediated protein folding / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ESR-mediated signaling / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / response to bacterium / protein folding ...FK506 binding / chaperone-mediated protein folding / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ESR-mediated signaling / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / response to bacterium / protein folding / protein-macromolecule adaptor activity / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 - #40 / Tetratricopeptide repeat 1 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily ...Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 - #40 / Tetratricopeptide repeat 1 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Roll / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Sinars, C.R. / Cheung-Flynn, J. / Rimerman, R.A. / Scammell, J.G. / Smith, D.F. / Clardy, J.C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: Structure of the large FK506-binding protein FKBP51, an Hsp90-binding protein and a component of steroid receptor complexes
著者: Sinars, C.R. / Cheung-Flynn, J. / Rimerman, R.A. / Scammell, J.G. / Smith, D.F. / Clardy, J.C.
履歴
登録2002年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 51 KDA FK506-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,6064
ポリマ－51,3181
非ポリマー2883
水88349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: 51 KDA FK506-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子

A: 51 KDA FK506-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,2138
ポリマ－102,6362
非ポリマー5766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area3470 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area37370 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)87.583, 87.583, 132.033
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 51 KDA FK506-BINDING PROTEIN / FKBP51


分子量: 51318.203 Da / 分子数: 1 / 変異: K99R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP5 / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q13451, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.81 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: PEGMME 5000, ammonium sulfate, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
18 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH8.0
350 mM1dropNaCl
40.1 mMEDTA1drop
510 mMdithiothreitol1drop
615-18 %PEG5000 MME1reservoir
7100 mMMES1reservoirpH5.8
80.2 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.9134 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年5月10日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9134 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→25 Å / Num. all: 16644 / Num. obs: 16644 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 43.2 Å2 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 3.99
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 2391 / Rsym value: 0.327 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. obs: 16517 / % possible obs: 100 % / Num. measured all: 80664 / Rmerge(I) obs: 0.066

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→24.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Data cutoff high absF: 1326563.14 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.375 835 5 %RANDOM
Rwork0.284 ---
all-16624 --
obs-16557 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 84.1285 Å2 / ksol: 0.448272 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.61 Å212.47 Å20 Å2
2--8.61 Å20 Å2
3----17.23 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.5 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→24.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2828 0 15 49 2892
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.52.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.564
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it7.694
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it9.254.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 144 5.3 %
Rwork0.276 2574 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CIS_PEPTIDE.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 25 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.58
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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