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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1kqx | ||||||
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タイトル | Crystal structure of apo-CRBP from zebrafish | ||||||
要素 | Cellular retinol-binding protein | ||||||
キーワード | TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / retinol / vitamin A / retinol-binding | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Retinoid metabolism and transport / fatty acid transport / fatty acid binding / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Danio rerio (ゼブラフィッシュ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å | ||||||
データ登録者 | Calderone, V. / Folli, C. / Marchesani, A. / Berni, R. / Zanotti, G. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002 タイトル: Identification and structural analysis of a zebrafish apo and holo cellular retinol-binding protein. 著者: Calderone, V. / Folli, C. / Marchesani, A. / Berni, R. / Zanotti, G. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993 タイトル: Crystallographic Studies on a Family of Cellular Lipophilic Transport Proteins. Refinement of P2 Myelin Protein and the Structure Determination and Refinement of Cellular Retinol- ...タイトル: Crystallographic Studies on a Family of Cellular Lipophilic Transport Proteins. Refinement of P2 Myelin Protein and the Structure Determination and Refinement of Cellular Retinol-binding Protein in Complex with All-trans-retinol 著者: Cowan, S.W. / Newcomer, M.E. / Jones, T.A. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993 タイトル: Crystal structures of holo and apo-cellular retinol-binding protein II 著者: Winter, N.S. / Bratt, J.M. / Banaszak, L.J. #3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001 タイトル: Identification, retinoid binding and X-ray analysis of a human retinol-binding protein 著者: Folli, C. / Calderone, V. / Ottonello, S. / Bolchi, A. / Zanotti, G. / Stoppini, M. / Berni, R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1kqx.cif.gz | 42.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1kqx.ent.gz | 29.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1kqx.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kq/1kqx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kq/1kqx | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15699.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8UVG6 |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.98 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6 詳細: PEG 4000, Ammonium acetate, sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9393 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年9月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9393 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→40 Å / Num. all: 16380 / Num. obs: 16380 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 4.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.294 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 2191 / Rsym value: 0.294 / % possible all: 92 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 28 Å / Num. obs: 16261 / Num. measured all: 143455 / Rmerge(I) obs: 0.094 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 97.7 % / Rmerge(I) obs: 0.294 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: holo rat CRBPII 解像度: 1.7→28.06 Å / Num. parameters: 4963 / Num. restraintsaints: 4485 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Num. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 1237 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→28.06 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor all: 0.2032 / Rfactor Rfree: 0.276 / Rfactor Rwork: 0.187 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rwork: 0.236 |