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- PDB-1kqp: NH3-DEPENDENT NAD+ SYNTHETASE FROM BACILLUS SUBTILIS AT 1 A RESOLUTION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kqp
タイトルNH3-DEPENDENT NAD+ SYNTHETASE FROM BACILLUS SUBTILIS AT 1 A RESOLUTION
要素NH(3)-dependent NAD(+) synthetase
キーワードLIGASE / AMIDOTRANSFERASE / ATP PYROPHOSPHATASE / NAD-ADENYLATE
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+ synthase / NAD+ synthase activity / NAD+ synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / glutaminase activity / NAD+ biosynthetic process / sporulation resulting in formation of a cellular spore / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
NH(3)-dependent NAD(+) synthetase / NAD(+) synthetase / NAD/GMP synthase / NAD synthase / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ADJ / PYROPHOSPHATE 2- / NH(3)-dependent NAD(+) synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.03 Å
データ登録者Symersky, J. / Devedjiev, Y. / Moore, K. / Brouillette, C. / DeLucas, L.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: NH3-dependent NAD+ synthetase from Bacillus subtilis at 1 A resolution.
著者: Symersky, J. / Devedjiev, Y. / Moore, K. / Brouillette, C. / DeLucas, L.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Stabilization of active-site loops in NH3-dependent NAD+ synthetase from Bacillus subtilis
著者: Devedjiev, Y. / Symersky, J. / Singh, R. / Jedrzejas, M. / Brouillette, C. / Brouillette, W. / Muccio, D. / Chattopadhyay, D. / DeLucas, L.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: A novel deamido-NAD+ binding site revealed by the trapped NAD-adenylate intermediate in the NAD+ synthetase structure
著者: Rizzi, M. / Bolognesi, M. / Coda, A.
#3: ジャーナル: Embo J. / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of NH3-dependent NAD+ synthetase from Bacillus subtilis
著者: Rizzi, M. / Nessi, C. / Mattevi, A. / Coda, A. / Bolognesi, M. / Galizzi, A.
履歴
登録2002年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年8月3日Group: Atomic model
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NH(3)-dependent NAD(+) synthetase
B: NH(3)-dependent NAD(+) synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,70121
ポリマ－60,6082
非ポリマー3,09319
水12,863714
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11530 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area21110 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)52.280, 84.790, 59.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.50, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a dimer from the asymmetric unit (chains A,B).

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 NH(3)-dependent NAD(+) synthetase / E.C.6.3.5.1 / NH3-dependent NAD+ synthetase / NAD+ synthase / Sporulation protein outB / spore outgrowth factor B ...NH3-dependent NAD+ synthetase / NAD+ synthase / Sporulation protein outB / spore outgrowth factor B / General stress protein 38 / GSP38


分子量: 30303.994 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: complexed with a reaction intermediate NAD-A, residue ADJ
由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: OutB / プラスミド: pET-21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DH3)plysS
参照: UniProt: P08164, NAD+ synthase (glutamine-hydrolysing)

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非ポリマー , 5種, 733分子

#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-ADJ / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE-ADENYLATE INTERMEDIATE / NADP-A


分子量: 999.663 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H44N11O21P3
#5: 化合物 ChemComp-POP / PYROPHOSPHATE 2-


分子量: 175.959 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O7P2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 714 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 36 %
結晶化温度: 298 K / 手法: microgravity/vapor diffusion / pH: 8.5
詳細: 25% PEG 400, 0.05M Tris, 0.05M MgCl2, 0.005M NaAD, 0.0025M ATP, pH 8.5, microgravity/vapor diffusion at 298K, microgravity/vapor diffusion
結晶化
*PLUS
pH: 5.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Devedjiev, Y., (2001) Acta Crystallogr., Sect.D, 57, 806.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mMsodium acetate1drop
250 mM1dropMgCl2
32.5 mMbeta-mercaptoethanol1drop
415 mg/mlprotein1drop
521-23 %(v/v)PEG4001reservoir
60.1 Msodium acetate1reservoir
750 mM1reservoirMgCl2
85 mMNaAD1reservoir
90.5 mMATP1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.905 / 波長: 0.905 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.905 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.028→30 Å / Num. all: 239033 / Num. obs: 231200 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 32.8
反射 シェル解像度: 1.028→1.08 Å / Rmerge(I) obs: 0.381 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 72.3
反射
*PLUS
最高解像度: 1.03 Å / % possible obs: 90 % / Num. measured all: 790765
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.03 Å / 最低解像度: 1.1 Å / % possible obs: 75 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXL-97精密化
精密化開始モデル: 1EE1

1ee1


解像度: 1.03→10 Å / Num. parameters: 47101 / Num. restraintsaints: 52229 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 4 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1354 10811 5 %RANDOM
Rwork0.1063 ---
all0.1077 216026 --
obs0.1063 179414 83 %-
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.05 Å / Num. disordered residues: 18 / Occupancy sum hydrogen: 4272.09 / Occupancy sum non hydrogen: 5072.19
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.03→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4264 0 195 714 5173
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0282
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.083
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.089
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.149
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.039
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.068
LS精密化 シェル解像度: 1.03→1.08 Å /
Rfactor反射数
Rwork0.221 -
obs-22308
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å / Num. reflection obs: 205215 / Rfactor obs: 0.118 / Rfactor Rfree: 0.1472 / Rfactor Rwork: 0.1163
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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