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- PDB-1kp0: The Crystal Structure Analysis of Creatine Amidinohydrolase from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kp0
タイトルThe Crystal Structure Analysis of Creatine Amidinohydrolase from Actinobacillus
要素CREATINE AMIDINOHYDROLASE
キーワードHYDROLASE / Alpha Betal / 3-Layer(aba) Sandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


creatinase activity
類似検索 - 分子機能
Creatinase, C-terminal / : / Creatinase, N-terminal / Creatinase/Prolidase N-terminal domain / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Creatine Amidinohydrolase / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 ...Creatinase, C-terminal / : / Creatinase, N-terminal / Creatinase/Prolidase N-terminal domain / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Creatine Amidinohydrolase / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Actinobacillus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Padmanabhan, B. / Paehler, A. / Horikoshi, M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Structure of creatine amidinohydrolase from Actinobacillus.
著者: Padmanabhan, B. / Paehler, A. / Horikoshi, M.
履歴
登録2001年12月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details
Remark 999sequence an appropriate sequence database reference was not available at the time of processing. ...sequence an appropriate sequence database reference was not available at the time of processing. the authors state that the sequence was derived from the crystal structure. AT THE END OF FINAL REFINEMENT, RESIDUES (ASP,ASN,GLU, AND GLN) WHICH ARE CONSERVED BETWEEN P.PUTIDA AND BACILLUS CREATINASE WERE TREATED AS THE SAME CORRESPONDING RESIDUES AT EQUIVALENT POSITIONS IN AC.BACILLUS CREATINASE OR OTHERWISE TREATED AS ASX OR GLX. GLX: 5,7,13,21,28,68,72,119,134,136,149,154,163,168 GLX: 204,240,267,268,275,278,289,310,345 ASX: 29,39,71,94,130,164,199,208,236,270,306,329,362,384

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CREATINE AMIDINOHYDROLASE
B: CREATINE AMIDINOHYDROLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,4532
ポリマ－89,4532
非ポリマー00
水2,126118
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7200 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area26720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.263, 113.624, 191.649
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 CREATINE AMIDINOHYDROLASE


分子量: 44726.340 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Actinobacillus (バクテリア) / 属: Actinobacillus / 参照: UniProt: Q7SIB5, creatinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG 6000, Na citrate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110.0 mg/mlprotein1drop
210 %PEG60001reservoir
30.1 Msodium citrate1reservoirpH5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→40 Å / Num. all: 33916 / Num. obs: 33902 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 27.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.151 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 167670 / Rmerge(I) obs: 0.065
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / % possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.151

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DPSデータ削減
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 1CHM

1chm


解像度: 2.7→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 1672 -Random
Rwork0.188 ---
all0.191 33576 --
obs0.191 33576 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: flat model / Bsol: 13.5746 Å2 / ksol: 0.310792 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.67 Å20 Å20 Å2
2--3.18 Å20 Å2
3----0.51 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6468 0 0 118 6586
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.951.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.542
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.682.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 273 5 %
Rwork0.26 5234 -
obs--99.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor all: 0.191 / Rfactor Rfree: 0.222 / Rfactor Rwork: 0.188
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.32
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.82
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.321 / Rfactor Rwork: 0.26

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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