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万見
- PDB-1koe: ENDOSTATIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1koe
タイトルENDOSTATIN
要素ENDOSTATIN
キーワードANGIOGENESIS INHIBITOR / COLLAGEN XVIII / NON-COLLAGENEOUS DOMAIN / HEPARIN-BINDING DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Collagen chain trimerization / Collagen degradation / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / vascular endothelial cell proliferation / blood vessel endothelial cell migration / Integrin cell surface interactions / endothelial cell morphogenesis / collagen trimer ...Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Collagen chain trimerization / Collagen degradation / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / vascular endothelial cell proliferation / blood vessel endothelial cell migration / Integrin cell surface interactions / endothelial cell morphogenesis / collagen trimer / endothelial cell apoptotic process / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / basement membrane / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / extracellular matrix organization / : / angiogenesis / cell adhesion / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF959, collagen XVIII, N-terminal / Collagen alpha-1(XVIII) chain, frizzled domain / Domain of Unknown Function (DUF959) / Collagenase NC10/endostatin / Collagen type XV/XVIII, trimerization domain / Collagenase NC10 and Endostatin / Collagen trimerization domain / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. / Concanavalin A-like lectin/glucanases superfamily ...Domain of unknown function DUF959, collagen XVIII, N-terminal / Collagen alpha-1(XVIII) chain, frizzled domain / Domain of Unknown Function (DUF959) / Collagenase NC10/endostatin / Collagen type XV/XVIII, trimerization domain / Collagenase NC10 and Endostatin / Collagen trimerization domain / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. / Concanavalin A-like lectin/glucanases superfamily / : / Frizzled / Frizzled domain / Frizzled cysteine-rich domain superfamily / Fz domain / Frizzled (fz) domain profile. / Laminin G domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(XVIII) chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散, SOLVENT FLATTENING AT 2.2 A RESOLUTION / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Hohenester, E. / Sasaki, T. / Olsen, B.R. / Timpl, R.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of the angiogenesis inhibitor endostatin at 1.5 A resolution.
著者: Hohenester, E. / Sasaki, T. / Olsen, B.R. / Timpl, R.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1997
タイトル: Endostatin: An Endogenous Inhibitor of Angiogenesis and Tumor Growth
著者: O'Reilly, M.S. / Boehm, T. / Shing, Y. / Fukai, N. / Vasios, G. / Lane, W.S. / Flynn, E. / Birkhead, J.R. / Olsen, B.R. / Folkman, J.
履歴
登録1998年1月22日処理サイト: BNL
改定 1.01999年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年3月31日Group: Advisory / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42024年10月23日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDOSTATIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9501
ポリマ－18,9501
非ポリマー00
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.560, 53.950, 65.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ENDOSTATIN


分子量: 18950.355 Da / 分子数: 1
断片: C-TERMINAL 184 RESIDUES OF ALPHA1 CHAIN OF COLLAGEN XVIII
由来タイプ: 組換発現
詳細: N-TERMINAL ALA-PRO-LEU-ALA SEQUENCE INTRODUCED BY THE CLONING PROCESS
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株: 293 EBNA CELLS / 器官: KIDNEY / 細胞株 (発現宿主): 293 EBNA CELLS / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P39061
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細NUMBERING SCHEME IS BASED ON THE POSITION IN THE CARBOXY-TERMINAL NON-COLLAGENEOUS (NC1) DOMAIN OF ...NUMBERING SCHEME IS BASED ON THE POSITION IN THE CARBOXY-TERMINAL NON-COLLAGENEOUS (NC1) DOMAIN OF ALPHA1 (XVIII) COLLAGEN; IN THE MOUSE PROTEIN, THIS DOMAIN CONTAINS 315 AMINO ACID RESIDUES; ENDOSTATIN STARTS AT HIS 132 AND STOPS AT THE CARBOXY TERMINUS OF ALPHA1(XVIII) COLLAGEN, LYS 315; ONLY RESIDUES GLN 138 - PHE 309 ARE VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 37 %
解説: THREE DERIVATIVES WERE USED, BEFORE SOLVENT FLATTENING WAS 0.584
結晶化pH: 5.3 / 詳細: pH 5.3
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop solution was mixed with an equal volume of reservoir solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
25 mMMops1reservoir
31.5-1.7 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年11月17日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→25 Å / Num. obs: 26471 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 5.5
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 159011
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散, SOLVENT FLATTENING AT 2.2 A RESOLUTION
解像度: 1.5→8 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED INDIVIDUAL B-F / 交差検証法: FREE R-FACTOR / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 2634 10 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.19 26155 99.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 16 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1333 0 0 83 1416
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.71
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.72
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.72
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.74
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 256 10 %
Rwork0.249 2194 -
obs--99.8 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.249

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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