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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1knk | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of 2-C-methyl-D-erythritol 2,4-cyclodiphosphate Synthase (ispF) from E. coli involved in Mevalonate-Independent Isoprenoid Biosynthesis | ||||||
要素 | 2C-methyl-D-erythritol 2,4-cyclodiphosphate synthase | ||||||
キーワード | METAL BINDING PROTEIN / isoprenoids / deoxyxylulose/methyl-erythritol-phosphate pathway / cyclodiphosphate / MEP / YgbB / ispF / MECDP / 2-C-methyl-D-erythritol-2 / 4-cyclodiphosphate synthase | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 2-C-methyl-D-erythritol 2,4-cyclodiphosphate synthase / 2-C-methyl-D-erythritol 2,4-cyclodiphosphate synthase activity / ubiquinone biosynthetic process / isopentenyl diphosphate biosynthetic process, methylerythritol 4-phosphate pathway / terpenoid biosynthetic process / manganese ion binding / zinc ion binding / identical protein binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / Rigid body / 解像度: 2.8 Å | ||||||
データ登録者 | Richard, S.B. / Ferrer, J.L. / Bowman, M.E. / Lillo, A.M. / Tetzlaff, C.N. / Cane, D.E. / Noel, J.P. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002 タイトル: Structure and mechanism of 2-C-methyl-D-erythritol 2,4-cyclodiphosphate synthase. An enzyme in the mevalonate-independent isoprenoid biosynthetic pathway. 著者: Richard, S.B. / Ferrer, J.L. / Bowman, M.E. / Lillo, A.M. / Tetzlaff, C.N. / Cane, D.E. / Noel, J.P. #1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001 タイトル: Structure of 4-diphosphocytidyl-2-C-methylerythritol Synthetase Involved in Mevalonate-Independent Isoprenoid Biosynthesis 著者: Richard, S.B. / Bowman, M.E. / Kwiatkowski, W. / Kang, I. / Chow, C. / Lillo, A.M. / Cane, D.E. / Noel, J.P. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1knk.cif.gz | 43.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1knk.ent.gz | 30 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1knk.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kn/1knk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kn/1knk | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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詳細 | The biological assembly is a homotrimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations: z,x,y and y,z,x |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 16920.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ispF / プラスミド: PHIS8 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62617 |
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#2: 化合物 | ChemComp-MN / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶化 | 温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: (NH4)2SO4, PEG 400, NaI, PIPES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9793 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月10日 |
放射 | モノクロメーター: Si(111) OR Si(311) CRYSTALS, LN2 COOLED プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9793 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.8→30 Å / Num. all: 24117 / Num. obs: 24117 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.54 % / Biso Wilson estimate: 111.6 Å2 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 15.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 3.3 % / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique all: 404 / Rsym value: 0.415 / % possible all: 96.9 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 99 Å / Num. obs: 11929 / 冗長度: 3.55 % / Num. measured all: 41619 / Rmerge(I) obs: 0.091 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 96.9 % / Rmerge(I) obs: 0.415 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: Rigid body 開始モデル: PDB ENTRY 1KNJ 解像度: 2.8→24.74 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 623227.17 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 58.3984 Å2 / ksol: 0.369238 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 72.3 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→24.74 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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精密化 | *PLUS % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.253 / Rfactor Rwork: 0.243 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.367 / Rfactor Rwork: 0.366 |