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- PDB-1kng: Crystal structure of CcmG reducing oxidoreductase at 1.14 A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kng
タイトルCrystal structure of CcmG reducing oxidoreductase at 1.14 A
要素THIOL:DISULFIDE INTERCHANGE PROTEIN CYCY
キーワードOXIDOREDUCTASE / thioredoxin fold / cytochrome c maturation / atomic resolution
機能・相同性
機能・相同性情報


cytochrome complex assembly / disulfide oxidoreductase activity / cell redox homeostasis / outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Periplasmic protein thiol:disulphide oxidoreductase DsbE / Redoxin / Redoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily ...Periplasmic protein thiol:disulphide oxidoreductase DsbE / Redoxin / Redoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thiol:disulfide interchange protein CycY
類似検索 - 構成要素
生物種Bradyrhizobium japonicum (根粒菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.14 Å
データ登録者Edeling, M.A. / Guddat, L.W. / Fabianek, R.A. / Thony-Meyer, L. / Martin, J.L.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Structure of CcmG/DsbE at 1.14 A resolution: high-fidelity reducing activity in an indiscriminately oxidizing environment
著者: Edeling, M.A. / Guddat, L.W. / Fabianek, R.A. / Thony-Meyer, L. / Martin, J.L.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Crystallization and preliminary diffraction studies of native and selenomethionine CcmG (CycY, DsbE)
著者: Edeling, M.A. / Guddat, L.W. / Fabianek, R.A. / Halliday, J.A. / Jones, A. / Thony-Meyer, L. / Martin, J.L.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997
タイトル: Characterization of the Bradyrhizobium japonicum CycY protein, a membrane-anchored periplasmic thioredoxin that may play a role as a reductant in the biogenesis of c-type cytochromes
著者: Fabianek, R.A. / Huber-Wunderlich, M. / Glockshuber, R. / Kunzler, P. / Hennecke, H. / Thony-Meyer, L.
#3: ジャーナル: J.BACTERIOL. / 年: 1998
タイトル: The active-site cysteines of the periplasmic thioredoxin-like protein CcmG of Escherichia coli are important but not essential for cytochrome c maturation in vivo.
著者: Fabianek, R.A. / Hennecke, H. / Thony-Meyer, L.
履歴
登録2001年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THIOL:DISULFIDE INTERCHANGE PROTEIN CYCY


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8931
ポリマ－16,8931
非ポリマー00
水2,774154
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.1, 48.2, 90.2
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 THIOL:DISULFIDE INTERCHANGE PROTEIN CYCY / thioredoxin-like protein CcmG


分子量: 16893.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bradyrhizobium japonicum (根粒菌) / 遺伝子: cycy / プラスミド: pRJ2766 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P30960
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M HEPES pH 6.5, 2% PEG 400, 2M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
詳細: Edeling, M.A., (2001) Acta Crystallogr., Sect.D, 57, 1293.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
140 mg/mlprotein1drop
20.1 MHEPES1reservoirpH6.5
32 %(v/v)PEG4001reservoir
42.0 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12771
21
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年2月1日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
158 cm long, Pt-coated, fused silica, vertical focussing mirror, Cylindrically bent triangular Si(111) asymmetric cut, horizontal focus monochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2bent cylindrical Si-mirror (Rh coating), Si(111) double-crystal monochromatorMADMx-ray1
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.14→20 Å / Num. all: 50056 / Num. obs: 50056 / % possible obs: 88.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.49 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 1.14→1.18 Å / Rmerge(I) obs: 0.291 / Mean I/σ(I) obs: 2.64 / Num. unique all: 4512 / % possible all: 80.8
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 80.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
SHARP位相決定
SOLOMON位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.14→20 Å / Num. parameters: 11353 / Num. restraintsaints: 7075 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: HYDROGENS WERE GENERATED ACCORDING TO THE RIDING MODEL WHICH IS BASED ON GEOMETRIC CRITERIA. TO GENERATE THE HYDROGENS REFER TO THE LYSOZYME TUTORIAL ON THE SHELX HOMEPAGE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.151 5037 10 %random
all-50042 --
obs-50042 88.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER
Refine analyzeNum. disordered residues: 8 / Occupancy sum hydrogen: 1018 / Occupancy sum non hydrogen: 1195
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.14→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1077 0 0 154 1231
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.09
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.082
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.019
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.11
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.029
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. reflection obs: 45005 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.118
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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