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万見
- PDB-1kl2: Crystal Structure of Serine Hydroxymethyltransferase Complexed wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kl2
タイトルCrystal Structure of Serine Hydroxymethyltransferase Complexed with Glycine and 5-formyl tetrahydrofolate
要素Serine Hydroxymethyltransferase
キーワードTRANSFERASE / SHMT PLP tetrahydrofolate
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / tetrahydrofolate interconversion / pyridoxal phosphate binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) ...Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FON / GLYCINE / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Serine hydroxymethyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Trivedi, V. / Gupta, A. / Jala, V.R. / Saravanan, P. / Rao, G.S.J. / Rao, N.A. / Savithri, H.S. / Subramanya, H.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of binary and ternary complexes of serine hydroxymethyltransferase from Bacillus stearothermophilus: insights into the catalytic mechanism.
著者: Trivedi, V. / Gupta, A. / Jala, V.R. / Saravanan, P. / Rao, G.S. / Rao, N.A. / Savithri, H.S. / Subramanya, H.S.
履歴
登録2001年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE AN APPROPRIATE SEQUENCE DATABASE REFERENCE WAS NOT AVAILABLE AT THE TIME OF PROCESSING. ...SEQUENCE AN APPROPRIATE SEQUENCE DATABASE REFERENCE WAS NOT AVAILABLE AT THE TIME OF PROCESSING. ALSO, RESIDUES 403-419 ARE CLONING ARTIFACTS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine Hydroxymethyltransferase
B: Serine Hydroxymethyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,0158
ポリマ－91,4232
非ポリマー1,5916
水1,02757
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11330 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area25340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.419, 104.609, 62.489
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.43, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a dimer in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 Serine Hydroxymethyltransferase / SERINE METHYLASE / SHMT


分子量: 45711.738 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
プラスミド: pRSETC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q7SIB6, glycine hydroxymethyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#4: 化合物 ChemComp-FON / N-{[4-({[(6R)-2-amino-5-formyl-4-oxo-1,4,5,6,7,8-hexahydropteridin-6-yl]methyl}amino)phenyl]carbonyl}-L-glutamic acid / [6R]-5-FORMYL-5,6,7,8-TETRAHYDROFOLATE / 6R-FOLINIC ACID / (6R)-5-ホルミルテトラヒドロ葉酸


分子量: 473.439 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H23N7O7
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.04 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: HEPES MPD, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
1100 mMHEPES1droppH7.5
20.2 mMEDTA1drop
35 mM2-mercaptoethanol1drop
4100 mM1dropNaCl
515 mg/mlprotein1drop
6100 mMHEPES1reservoirpH7.5
70.2 mMEDTA1reservoir
85 mM2-mercaptoethanol1reservoir
950 %MPD1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年5月9日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mar mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→15 Å / Num. all: 19280 / Num. obs: 19264 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(F): -4 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.77 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 2.62 % / Rmerge(I) obs: 0.169 / Num. unique all: 1940 / % possible all: 97.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 53510 / Rmerge(I) obs: 0.053
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.169

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1KKJ

1kkj


解像度: 2.7→10 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.236 999 Random
Rwork0.208 --
all-19003 -
obs-19003 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6232 0 103 57 6392
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.023
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.059
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å / Rfactor Rfree: 0.2361 / Rfactor Rwork: 0.2084
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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