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- PDB-1kkm: L.casei HprK/P in complex with B.subtilis P-Ser-HPr -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kkm
タイトルL.casei HprK/P in complex with B.subtilis P-Ser-HPr
要素
  • HprK protein
  • PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR
キーワードTRANSFERASE / HYDROLASE/TRANSPORT PROTEIN / phosphorylation / protein kinase / bacteria / protein/protein interaction / phosphoserine / HYDROLASE-TRANSPORT PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of carbohydrate utilization / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; リン酸基に移すもの / regulation of carbohydrate metabolic process / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; タンパク質-セリン/スレオニンキナーゼ / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / phosphorelay sensor kinase activity / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / magnesium ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HPr(Ser) kinase/phosphorylase / HPr(Ser) kinase/phosphorylase, N-terminal / HPr Serine kinase N terminus / HPr kinase/phosphorylase, C-terminal / HPr Serine kinase C-terminal domain / HPr(Ser) kinase/phosphorylase-like, N-terminal domain superfamily / Phosphotransferase system, HPr histidine phosphorylation site / PTS HPR domain histidine phosphorylation site signature. / Phosphotransferase system, HPr serine phosphorylation site / HPr-like ...HPr(Ser) kinase/phosphorylase / HPr(Ser) kinase/phosphorylase, N-terminal / HPr Serine kinase N terminus / HPr kinase/phosphorylase, C-terminal / HPr Serine kinase C-terminal domain / HPr(Ser) kinase/phosphorylase-like, N-terminal domain superfamily / Phosphotransferase system, HPr histidine phosphorylation site / PTS HPR domain histidine phosphorylation site signature. / Phosphotransferase system, HPr serine phosphorylation site / HPr-like / Phosphocarrier protein HPr-like / HPr-like superfamily / : / PTS HPr component phosphorylation site / PTS HPR domain profile. / Histidine-containing Protein; Chain: A; / PTS HPR domain serine phosphorylation site signature. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Phosphocarrier protein HPr / HPr kinase/phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus casei (バクテリア)
Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Fieulaine, S. / Morera, S. / Poncet, S. / Galinier, A. / Janin, J. / Deutscher, J. / Nessler, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: X-ray structure of a bifunctional protein kinase in complex with its protein substrate HPr.
著者: Fieulaine, S. / Morera, S. / Poncet, S. / Mijakovic, I. / Galinier, A. / Janin, J. / Deutscher, J. / Nessler, S.
履歴
登録2001年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HprK protein
B: HprK protein
C: HprK protein
H: PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR
I: PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR
J: PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,79612
ポリマ－100,3916
非ポリマー4056
水3,081171
1
A: HprK protein
B: HprK protein
C: HprK protein
H: PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR
I: PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR
J: PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR
ヘテロ分子

A: HprK protein
B: HprK protein
C: HprK protein
H: PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR
I: PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR
J: PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,59224
ポリマ－200,78212
非ポリマー81012
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_775-y+2,-x+2,-z+1/31
Buried area32360 Å2
ΔGint-335 kcal/mol
Surface area58020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.832, 80.832, 252.488
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number153
Space group name H-MP3212

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要素

#1: タンパク質 HprK protein


分子量: 22679.652 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus casei (バクテリア)
遺伝子: PTSK / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NM522
参照: UniProt: Q9RE09, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; ...参照: UniProt: Q9RE09, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素
#2: タンパク質 PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR / HISTIDINE-CONTAINING PROTEIN


分子量: 10783.985 Da / 分子数: 3 / Mutation: G85R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: PTSH / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NM522 / 参照: UniProt: P08877
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.13 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG-400, Hepes, CaCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
128 %PEG4001reservoir
2100 mMHEPES-Na1reservoirpH7.5
3200 mM1reservoirCaCl2
40.25 mMHprK/P monomer1drop
50.5 mMHPr1drop
610 mMPPi1droppresence or absence

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月8日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 23597 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 74 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.146 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 2339 / Rsym value: 0.146 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Num. measured all: 274803 / Rmerge(I) obs: 0.04
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 % / Rmerge(I) obs: 0.146

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JB1 and 1SPH

1jb1

1sph


解像度: 2.8→30 Å / σ(F): 2 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 1133 -random
Rwork0.2 ---
all-23689 --
obs-23472 99.1 %-
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.32 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.43 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5862 0 18 171 6051
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.37
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.84 Å / Rfactor Rfree: 0.4 / Rfactor Rwork: 0.352
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.257 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.4 / Rfactor Rwork: 0.352

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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