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万見
- PDB-1kjy: Crystal Structure of Human G[alpha]i1 Bound to the GoLoco Motif o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kjy
タイトルCrystal Structure of Human G[alpha]i1 Bound to the GoLoco Motif of RGS14
要素
  • GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I), ALPHA-1 SUBUNIT
  • REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14
キーワードSIGNALING PROTEIN / Protein-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


zygote asymmetric cell division / negative regulation of synaptic plasticity / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activating protein binding / positive regulation of neurogenesis / G alpha (i) signalling events / GDP-dissociation inhibitor activity / nucleocytoplasmic transport / spindle organization / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway ...zygote asymmetric cell division / negative regulation of synaptic plasticity / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activating protein binding / positive regulation of neurogenesis / G alpha (i) signalling events / GDP-dissociation inhibitor activity / nucleocytoplasmic transport / spindle organization / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of MAP kinase activity / long-term memory / G-protein alpha-subunit binding / adenylate cyclase inhibitor activity / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell migration / Adenylate cyclase inhibitory pathway / D2 dopamine receptor binding / response to prostaglandin E / G protein-coupled serotonin receptor binding / adenylate cyclase regulator activity / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway / cellular response to forskolin / regulation of mitotic spindle organization / GTPase activator activity / learning / chromosome segregation / Regulation of insulin secretion / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / G protein-coupled receptor binding / negative regulation of insulin secretion / modulation of chemical synaptic transmission / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / visual learning / PML body / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / response to peptide hormone / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / centriolar satellite / spindle / long-term synaptic potentiation / spindle pole / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / GDP binding / G alpha (z) signalling events / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / GPER1 signaling / heterotrimeric G-protein complex / mitotic cell cycle / signaling receptor complex adaptor activity / G protein activity / midbody / cell cortex / G alpha (i) signalling events / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / G alpha (s) signalling events / microtubule binding / dendritic spine / response to oxidative stress / microtubule / Extra-nuclear estrogen signaling / postsynaptic density / nuclear body / ciliary basal body / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / cell division / GTPase activity / dendrite / centrosome / protein kinase binding / GTP binding / nucleolus / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RGS14, RGS domain / : / : / : / GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / RGS, subdomain 1/3 / GI Alpha 1, domain 2-like ...RGS14, RGS domain / : / : / : / GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / RGS, subdomain 1/3 / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Regulator of G protein signaling domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Regulator of G-protein signaling 14 / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Kimple, R.J. / Kimple, M.E. / Betts, L. / Sondek, J. / Siderovski, D.P.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Structural determinants for GoLoco-induced inhibition of nucleotide release by Galpha subunits.
著者: Kimple, R.J. / Kimple, M.E. / Betts, L. / Sondek, J. / Siderovski, D.P.
履歴
登録2001年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE THE AUTHORS MAINTAIN THAT THEIR SEQUENCE IS CORRECT AND THAT RESIDUE 30 IS GLY FOR CHAINS A & B.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I), ALPHA-1 SUBUNIT
B: REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14
C: GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I), ALPHA-1 SUBUNIT
D: REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,43523
ポリマ－82,5064
非ポリマー2,92919
水3,711206
1
A: GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I), ALPHA-1 SUBUNIT
B: REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,65111
ポリマ－41,2532
非ポリマー1,3989
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5690 Å2
ΔGint-197 kcal/mol
Surface area16210 Å2
手法PISA
2
C: GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I), ALPHA-1 SUBUNIT
D: REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,78412
ポリマ－41,2532
非ポリマー1,53110
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5820 Å2
ΔGint-220 kcal/mol
Surface area16340 Å2
手法PISA
3
C: GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I), ALPHA-1 SUBUNIT
D: REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14
ヘテロ分子

A: GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I), ALPHA-1 SUBUNIT
B: REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,43523
ポリマ－82,5064
非ポリマー2,92919
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+1,y+1,-z+1/21
Buried area13070 Å2
ΔGint-427 kcal/mol
Surface area30990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.510, 82.040, 187.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number17
Space group name H-MP2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-4185-

HOH

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(I), ALPHA-1 SUBUNIT / ADENYLATE CYCLASE-INHIBITING G ALPHA PROTEIN


分子量: 37159.348 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pPROexHTb / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63096
#2: タンパク質・ペプチド REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 14 / RGS14


分子量: 4093.621 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Rattus norvegicus (rat).
参照: UniProt: O08773

-
非ポリマー , 4種, 225分子

#3: 化合物
ChemComp-CS / CESIUM ION / セシウムカチオン


分子量: 132.905 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cs
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.98 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: Cesium Sulfate, sodium acetate, glycerol, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
117 mg/mlprotein1dropand 1.5-fold molar excess R14GL peptide
210 mMTris1droppH7.5
31 mM1dropMgCl2
40.010 mMGDP1drop
55 %glycerol1drop
6100 mMsodium acetate1reservoirpH4.6
710 %glycerol1reservoir
81.4 Mcaesium sulphate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年7月17日 / 詳細: Osmic Confocal Blue
放射モノクロメーター: Ni Filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. obs: 136468 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 2.5 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 39.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 2875 / Rsym value: 0.45 / % possible all: 97.5
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. obs: 29900 / Num. measured all: 136468 / Rmerge(I) obs: 0.111
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.5 % / Num. unique obs: 2875 / Rmerge(I) obs: 0.48

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1BOF

1bof


解像度: 2.7→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1706201.14 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 1477 4.9 %RANDOM
Rwork0.238 ---
all-29842 --
obs-29842 99 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.227 Å2 / ksol: 0.340631 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4 Å20 Å20 Å2
2--1 Å20 Å2
3---3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5637 0 73 206 5916
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.18
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.383 242 5 %
Rwork0.313 4574 -
obs--97.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMGDP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4GDP.PARAM
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor obs: 0.238 / Rfactor Rfree: 0.299 / Rfactor Rwork: 0.238
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.37
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.18
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / Rfactor Rfree: 0.383 / Rfactor Rwork: 0.313 / Rfactor obs: 0.313

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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