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万見
- PDB-1kjm: TAP-A-associated rat MHC class I molecule -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kjm
タイトルTAP-A-associated rat MHC class I molecule
要素
  • B6 Peptide
  • RT1 class I histocompatibility antigen, AA alpha chain, heavy chain
  • beta-2-Microglobulin
キーワードIMMUNE SYSTEM / peptide-MHC complex / heterodimer / extracellular domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Neutrophil degranulation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / response to cadmium ion ...Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Neutrophil degranulation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / response to cadmium ion / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / iron ion transport / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to nicotine / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / phagocytic vesicle membrane / negative regulation of epithelial cell proliferation / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / sensory perception of smell / positive regulation of cellular senescence / T cell differentiation in thymus / negative regulation of neuron projection development / protein refolding / protein homotetramerization / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / immune response / response to xenobiotic stimulus / signaling receptor binding / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / structural molecule activity / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily ...MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-microglobulin / RT1 class I histocompatibility antigen, AA alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Rudolph, M.G. / Stevens, J. / Speir, J.A. / Trowsdale, J. / Butcher, G.W. / Joly, E. / Wilson, I.A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Crystal structures of two rat MHC class Ia (RT1-A) molecules that are associated differentially with peptide transporter alleles TAP-A and TAP-B.
著者: Rudolph, M.G. / Stevens, J. / Speir, J.A. / Trowsdale, J. / Butcher, G.W. / Joly, E. / Wilson, I.A.
#1: ジャーナル: Immunity / 年: 2001
タイトル: Two different, highly exposed, bulged structures for an unusually long peptide bound to rat MHC class I RT1-Aa
著者: Speir, J.A. / Stevens, J.S. / Joly, E. / Butcher, G.W. / Wilson, I.A.
履歴
登録2001年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RT1 class I histocompatibility antigen, AA alpha chain, heavy chain
B: beta-2-Microglobulin
P: B6 Peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1314
ポリマ－46,0353
非ポリマー961
水2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4190 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area19560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.049, 109.566, 45.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-361-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 RT1 class I histocompatibility antigen, AA alpha chain, heavy chain / MHC class I RT1-AA heavy chain


分子量: 33326.961 Da / 分子数: 1
断片: extracellular domain, residues 25-300, numbered 1-276, plus C-terminal his tag
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16391
#2: タンパク質 beta-2-Microglobulin


分子量: 11783.478 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 21-119, numbered 1-99 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07151
#3: タンパク質・ペプチド B6 Peptide


分子量: 924.979 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide was derived from biochemical binding data.
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.51 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 2M (NH4)2SO4, 1% glycerol, 0.1 M Tris/HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 mg/mlprotein1drop
22 Mammonium sulfate1reservoir
31 %(v/v)glycerol1reservoir
40.1 MTris-HCl1reservoirp8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年4月4日
放射モノクロメーター: Cyclindrically bent triangular Si(111) asymmetric cut, horizontal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→19.8 Å / Num. obs: 22313 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.76 % / Biso Wilson estimate: 32.7 Å2 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 2.38 % / Mean I/σ(I) obs: 1.86 / Num. unique all: 2120 / Rsym value: 0.423 / % possible all: 92
反射
*PLUS
冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.08
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92 % / 冗長度: 2.4 % / Num. unique obs: 2120 / Rmerge(I) obs: 0.423 / Mean I/σ(I) obs: 2.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ED3 MOLECULE 1

1ed3


解像度: 2.35→19.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.91 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 12.91 / SU ML: 0.307 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.44 / ESU R Free: 0.271 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26803 2156 10 %RANDOM
Rwork0.2473 ---
obs0.24935 21660 97.16 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.686 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.12 Å20 Å20 Å2
2--5.96 Å20 Å2
3----4.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→19.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3149 0 5 144 3298
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0213244
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022813
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4631.9414409
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78336547
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.0773382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.48315583
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2453
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023628
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02697
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2490.3759
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2520.33091
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1760.5260
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.2170.57
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1920.38
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2490.353
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.7510.56
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3191.51925
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.61423108
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.12631319
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9784.51301
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.412 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.348 135
Rwork0.36 1280
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0406-0.2830.6331.62670.23993.04590.1070.033-0.1069-0.0178-0.090.18520.0213-0.3833-0.01690.22930.049-0.00560.0435-0.01330.27739.6165.13914.553
24.3182.95770.11751.03910.81081.92410.27630.1025-0.06230.0142-0.17530.11630.2604-0.1397-0.1010.25860.0624-0.02280.0773-0.00720.218245.3831.69914.096
31.4569-1.553-0.83588.92642.9843.16670.18720.2815-0.1878-0.30050.0288-0.53350.19910.259-0.2160.39310.02270.00860.255-0.08060.530313.61230.80310.366
412.8844-2.8088-2.49912.5497-0.00075.3520.2084-0.30970.01180.2942-0.25570.8340.0537-0.72290.04740.49820.02190.0630.4537-0.17150.738217.34616.56927.766
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 1801 - 180
2X-RAY DIFFRACTION2PC1 - 91 - 9
3X-RAY DIFFRACTION3AA181 - 277181 - 277
4X-RAY DIFFRACTION4BB1 - 992 - 100
精密化
*PLUS
最低解像度: 19.8 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.268 / Rfactor Rwork: 0.246
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.52
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.41 Å / Rfactor Rfree: 0.345 / Rfactor Rwork: 0.359

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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