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- PDB-1ki1: Guanine Nucleotide Exchange Region of Intersectin in Complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ki1
タイトルGuanine Nucleotide Exchange Region of Intersectin in Complex with Cdc42
要素
  • G25K GTP-binding protein, placental isoform
  • intersectin long form
キーワードSIGNALING PROTEIN / Protein-Protein complex / DH domain / PH domain / Rho GTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin-dependent synaptic vesicle endocytosis / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / actin filament branching / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis ...clathrin-dependent synaptic vesicle endocytosis / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / actin filament branching / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / organelle transport along microtubule / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / GTP-dependent protein binding / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / host-mediated perturbation of viral process / establishment of Golgi localization / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / positive regulation of intracellular protein transport / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / thioesterase binding / regulation of modification of postsynaptic structure / regulation of lamellipodium assembly / regulation of stress fiber assembly / adherens junction organization / embryonic heart tube development / proline-rich region binding / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of small GTPase mediated signal transduction / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / sprouting angiogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of filopodium assembly / endosomal transport / nuclear migration / regulation of mitotic nuclear division / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / NRAGE signals death through JNK / Myogenesis / heart contraction / establishment or maintenance of cell polarity / establishment of cell polarity / intracellular vesicle / Golgi organization / RHOJ GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / exocytosis / RHOU GTPase cycle / macrophage differentiation / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / spindle midzone / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / clathrin-coated pit / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substantia nigra development / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / guanyl-nucleotide exchange factor activity / secretory granule / small monomeric GTPase / actin filament organization / positive regulation of DNA replication / integrin-mediated signaling pathway / filopodium / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / positive regulation of JNK cascade / RHO GTPases Activate Formins / EGFR downregulation / MAPK6/MAPK4 signaling / Schaffer collateral - CA1 synapse / recycling endosome / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation
類似検索 - 分子機能
Intersectin-1, AP2 binding region / Intersectin and clathrin adaptor AP2 binding region / Pleckstrin homology domain / : / Cdc42 / EH domain / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / Dbl Homology Domain; Chain A ...Intersectin-1, AP2 binding region / Intersectin and clathrin adaptor AP2 binding region / Pleckstrin homology domain / : / Cdc42 / EH domain / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Variant SH3 domain / Variant SH3 domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / EF-hand, calcium binding motif / Src homology 3 domains / EF-Hand 1, calcium-binding site / SH3-like domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain. / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division control protein 42 homolog / Intersectin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Snyder, J.T. / Pruitt, W.M. / Der, C.J. / Sondek, J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structural basis for the selective activation of Rho GTPases by Dbl exchange factors.
著者: Snyder, J.T. / Worthylake, D.K. / Rossman, K.L. / Betts, L. / Pruitt, W.M. / Siderovski, D.P. / Der, C.J. / Sondek, J.
履歴
登録2001年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G25K GTP-binding protein, placental isoform
B: intersectin long form
C: G25K GTP-binding protein, placental isoform
D: intersectin long form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,9496
ポリマ－123,7574
非ポリマー1922
水3,261181
1
A: G25K GTP-binding protein, placental isoform
B: intersectin long form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,9753
ポリマ－61,8792
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2840 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area26820 Å2
手法PISA
2
C: G25K GTP-binding protein, placental isoform
D: intersectin long form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,9753
ポリマ－61,8792
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2840 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area26820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.37, 79.23, 116.41
Angle α, β, γ (deg.)90, 111.51, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 G25K GTP-binding protein, placental isoform / CDC42


分子量: 20942.070 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-188 / 変異: C188S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET21 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3) / 参照: UniProt: P60953
#2: タンパク質 intersectin long form


分子量: 40936.523 Da / 分子数: 2
断片: Dbl homology and Pleckstrin homology domains (residues 1229-1580)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15811
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.42 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4000, ammonium sulfate, Tris, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mg/mlprotein1drop
215 %(w/w)PEG40001reservoir
3100 mMTris1reservoirpH7.5
4150 mMammonium sulfate1reservoir
51 mMdithiothreitol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9787, 0.9792
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年8月15日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97871
20.97921
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 64188 / Num. obs: 61357 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 34
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.235 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Num. unique all: 5135 / Rsym value: 0.256 / % possible all: 80.5
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. obs: 55366 / % possible obs: 85.3 % / Num. measured all: 572588 / Rmerge(I) obs: 0.076
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 79.6 % / Rmerge(I) obs: 0.236 / Mean I/σ(I) obs: 7

-
解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXS位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→15 Å / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 0 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 3085 -random
Rwork0.2314 ---
all-64188 --
obs-61146 95.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8374 0 10 181 8565
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008702
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.41664
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å /
反射数%反射
obs5135 80.5 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor obs: 0.231 / Rfactor Rfree: 0.247 / Rfactor Rwork: 0.231
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0087
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.416

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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