structures with acceptable covalent geometry, structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy
代表モデル
モデル #1
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要素
#1: タンパク質・ペプチド
YOPDprotein
分子量: 2768.195 Da / 分子数: 1 / 断片: 278-300 / 由来タイプ: 合成 詳細: The peptide was chemically synthesized and is found in the cytosol and membrane locations. The sequence of the peptide is naturally found in YERSINIA PESTIS (bacteria). 参照: UniProt: Q06131
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実験情報
-
実験
実験
手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-ID
Experiment-ID
Solution-ID
タイプ
1
1
1
2D NOESY
1
2
1
2D TOCSY
1
3
1
DQF-COSY
1
4
1
15N HSQC
1
5
1
13C HSQC
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試料調製
詳細
内容: 3.5 MM YOPD(278-300); 20 MM SODIUM PHOSPHATE BUFFER, PH 4.5; 1 MM SODIUM AZIDE 溶媒系: 50% H2O; 10 D2O; 40% TFE
試料状態
イオン強度: 20 mM SODIUM PHOSPHATE BUFFER / pH: 4.5 / 圧: 1 atm / 温度: 313 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR
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NMR測定
放射
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長
相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ
製造業者
モデル
磁場強度 (MHz)
Spectrometer-ID
Bruker DRX
Bruker
DRX
600
1
Bruker AMX
Bruker
AMX
500
2
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解析
NMR software
名称
バージョン
開発者
分類
X-PLOR
3.851
Brunger
精密化
XwinNMR
2.6
Bruker
データ解析
MARDIGRAS
3
Borgias
iterativematrixrelaxation
TALOS
98.040.21.02
Cornilescu
データ解析
精密化
手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 詳細: STANDARD SIMULATED ANNEALING PROTOCOL USING XPLOR 3.851. DIHEDRAL RESTRAINTS WERE OBTAINED WITH TALOS
NMRアンサンブル
コンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry, structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 150 / 登録したコンフォーマーの数: 1