[日本語] English
万見
- PDB-1kcm: Crystal Structure of Mouse PITP Alpha Void of Bound Phospholipid ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kcm
タイトルCrystal Structure of Mouse PITP Alpha Void of Bound Phospholipid at 2.0 Angstroms Resolution
要素Phosphatidylinositol Transfer Protein alpha
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / PITP (ピッツバーグ・ペンギンズ) / phospholipid binding protein / phospholipid transport
機能・相同性
機能・相同性情報


stearic acid binding / phosphatidylcholine transporter activity / phosphatidylinositol transfer activity / fatty-acyl-CoA binding / phosphatidylcholine binding / phospholipid transport / phosphatidylinositol binding / 軸索誘導 / phospholipid binding / 髄鞘 ...stearic acid binding / phosphatidylcholine transporter activity / phosphatidylinositol transfer activity / fatty-acyl-CoA binding / phosphatidylcholine binding / phospholipid transport / phosphatidylinositol binding / 軸索誘導 / phospholipid binding / 髄鞘 / membrane => GO:0016020 / lipid binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol transfer protein / Phosphatidylinositol transfer protein / START domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 4 / START-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol transfer protein alpha isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Schouten, A. / Agianian, B. / Westerman, J. / Kroon, J. / Wirtz, K.W.A. / Gros, P.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2002
タイトル: Structure of apo-phosphatidylinositol transfer protein alpha provides insight into membrane association.
著者: Schouten, A. / Agianian, B. / Westerman, J. / Kroon, J. / Wirtz, K.W. / Gros, P.
履歴
登録2001年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol Transfer Protein alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8101
ポリマ－31,8101
非ポリマー00
水3,891216
1
A: Phosphatidylinositol Transfer Protein alpha

A: Phosphatidylinositol Transfer Protein alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,6202
ポリマ－63,6202
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area3020 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area27970 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)50.464, 50.464, 216.105
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
詳細The biological assembly is a homodimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operation: y, x, -z

-
要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol Transfer Protein alpha / PITP alpha


分子量: 31810.232 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
Plasmid details: PET3D CONTAINED PITP cDNA from Swiss mouse 3T3 fibroblast cells
プラスミド: pET3D / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P53810
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.72 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 11% PEG 6000, 0.2M calcium acetate, 100MM cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
114 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1droppH7.2
310 mMbeta-mercaptoethanol1drop
411 %(w/v)PEG60001reservoir
5200 mMcalcium acetate1reservoir
6100 mMcacodylate1reservoirpH6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9322 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 1999年12月9日 / 詳細: Toroidal mirror
放射モノクロメーター: LN2 cooled Si(311) or Si(111) crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9322 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→30 Å / Num. all: 22808 / Num. obs: 22060 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 28.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 25.7
反射 シェル解像度: 1.99→2.06 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.171 / Mean I/σ(I) obs: 7.3 / Num. unique all: 2209 / Rsym value: 0.171 / % possible all: 91.1
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / 冗長度: 4.33 % / Num. measured all: 231585 / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.1 % / 冗長度: 2.7 % / Num. unique obs: 2012 / Rmerge(I) obs: 0.171

-
解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FVZ

1fvz
PDB 未公開エントリ


解像度: 2→30 Å / SU B: 4.23065 / SU ML: 0.12169 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.20144 / ESU R Free: 0.18838
立体化学のターゲット値: Engh & Huber, mon_lib (CCP4: Library)
詳細: Used maximum likelihood refinement, and TLS refinement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2726 1114 5.1 %RANDOM
Rwork0.2159 ---
all0.2188 20780 --
obs0.2188 20780 96.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.85 Å20.43 Å20 Å2
2--0.85 Å20 Å2
3----1.28 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.1884 Å0.2014 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2130 0 0 216 2346
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0120.021
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.4351.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it0.8222
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.1513
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it1.9124.5
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.419
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1030.2
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0050.02
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rfactor all: 0.2188 / Rfactor obs: 0.216 / Rfactor Rfree: 0.273 / Rfactor Rwork: 0.216
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: p_angle_d / Dev ideal: 1.42

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る