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- PDB-1k9o: CRYSTAL STRUCTURE OF MICHAELIS SERPIN-TRYPSIN COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k9o
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF MICHAELIS SERPIN-TRYPSIN COMPLEX
要素
  • ALASERPIN
  • TRYPSIN II ANIONIC
キーワードHydrolase/Hydrolase Inhibitor / Michaelis serpin-protease complex inhibitory triad / Hydrolase-Hydrolase Inhibitor COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Antimicrobial peptides / Alpha-defensins / Activation of Matrix Metalloproteinases / Neutrophil degranulation / collagen catabolic process / trypsin / digestion / response to nutrient / response to bacterium / serine-type endopeptidase inhibitor activity ...Antimicrobial peptides / Alpha-defensins / Activation of Matrix Metalloproteinases / Neutrophil degranulation / collagen catabolic process / trypsin / digestion / response to nutrient / response to bacterium / serine-type endopeptidase inhibitor activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily ...Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / : / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Anionic trypsin-2 / Alaserpin
類似検索 - 構成要素
生物種Manduca sexta (蝶・蛾)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ye, S. / Cech, A.L. / Belmares, R. / Bergstrom, R.C. / Tong, Y. / Corey, D.R. / Kanost, M.R. / Goldsmith, E.J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: The structure of a Michaelis serpin-protease complex.
著者: Ye, S. / Cech, A.L. / Belmares, R. / Bergstrom, R.C. / Tong, Y. / Corey, D.R. / Kanost, M.R. / Goldsmith, E.J.
履歴
登録2001年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2001年11月21日ID: 1I99
改定 1.02001年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: ALASERPIN
E: TRYPSIN II ANIONIC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,8162
ポリマ－65,8162
非ポリマー00
水3,279182
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1830 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area24560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.572, 112.572, 95.955
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11I-388-

HOH

21I-390-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ALASERPIN / SERPIN 1


分子量: 42016.988 Da / 分子数: 1 / 変異: A353K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Manduca sexta (蝶・蛾) / プラスミド: H6PQE-60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1-BLUE / 参照: UniProt: P14754
#2: タンパク質 TRYPSIN II ANIONIC / PRETRYPSINOGEN II


分子量: 23798.838 Da / 分子数: 1 / 変異: S195A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: PYT / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00763, trypsin
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.86 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 3350, DTT, POTASSIUM PHOSPHATE, SODIUM PHOSPHATE, 2-PROPANOL, AMMONIUM CHLORIDE, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
PH range low: 6.5 / PH range high: 6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 mMMES1drop
3100 mM1dropNaCl
41 mMdithiothreitol1drop
51 mMEDTA1drop
61.0 M1reservoirNH4Cl
74 %(v/v)isopropanol1reservoir
80.2 Msodium potassium phosphate1reservoir
920 %(w/v)PEG33501reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0332 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 1999年12月10日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 30999 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.391 / Mean I/σ(I) obs: 1.76 / Num. unique all: 30999 / % possible all: 95.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 186342
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1SEK AND 1DPO

1sek

1dpo


解像度: 2.3→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 2566 -RANDOM
Rwork0.158 ---
obs-26545 84 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4604 0 0 182 4786
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.61
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.158
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.61

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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