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万見
- PDB-1k8r: Crystal structure of Ras-Bry2RBD complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k8r
タイトルCrystal structure of Ras-Bry2RBD complex
要素
  • Protein kinase byr2
  • Transforming protein P21/H-RAS-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / signal transduction / cancer / GTPase / ubiquitin fold
機能・相同性
機能・相同性情報


Oxidative Stress Induced Senescence / induction of conjugation with cellular fusion / pheromone response MAPK cascade / division septum / cell tip / mitogen-activated protein kinase kinase kinase / phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of ruffle assembly ...Oxidative Stress Induced Senescence / induction of conjugation with cellular fusion / pheromone response MAPK cascade / division septum / cell tip / mitogen-activated protein kinase kinase kinase / phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of ruffle assembly / negative regulation of GTPase activity / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of miRNA metabolic process / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / cell division site / defense response to protozoan / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / MAP kinase kinase kinase activity / SHC1 events in ERBB4 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / Signalling to RAS / SHC-related events triggered by IGF1R / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / adipose tissue development / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR2 signaling / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / Signaling by FGFR2 in disease / FRS-mediated FGFR4 signaling / p38MAPK events / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / GRB2 events in EGFR signaling / FLT3 Signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FLT3 fusion proteins / EPHB-mediated forward signaling / Signaling by FGFR1 in disease / myelination / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / GRB2 events in ERBB2 signaling / intrinsic apoptotic signaling pathway / CD209 (DC-SIGN) signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of epithelial cell proliferation / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / positive regulation of GTPase activity / small monomeric GTPase / VEGFR2 mediated cell proliferation / G protein activity / regulation of actin cytoskeleton organization / animal organ morphogenesis / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / RAF activation / positive regulation of MAP kinase activity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Constitutive Signaling by EGFRvIII / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by SCF-KIT / Signaling by ERBB2 KD Mutants / cellular response to gamma radiation / positive regulation of type II interferon production / Regulation of RAS by GAPs / endocytosis / RAS processing / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants
類似検索 - 分子機能
Ras-binding domain of Byr2 / Ras-binding domain of Byr2 / : / SAM domain (Sterile alpha motif) / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily ...Ras-binding domain of Byr2 / Ras-binding domain of Byr2 / : / SAM domain (Sterile alpha motif) / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Ubiquitin-like (UB roll) / Small GTP-binding protein domain / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase HRas / Protein kinase byr2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Scheffzek, K. / Gruenewald, P. / Wohlgemuth, S. / Kabsch, W. / Tu, H. / Wigler, M. / Wittinghofer, A. / Herrmann, C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: The Ras-Byr2RBD complex: structural basis for Ras effector recognition in yeast.
著者: Scheffzek, K. / Grunewald, P. / Wohlgemuth, S. / Kabsch, W. / Tu, H. / Wigler, M. / Wittinghofer, A. / Herrmann, C.
履歴
登録2001年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transforming protein P21/H-RAS-1
B: Protein kinase byr2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8484
ポリマ－31,3012
非ポリマー5472
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)139.030, 139.030, 112.800
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 120.0
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Transforming protein P21/H-RAS-1


分子量: 18875.191 Da / 分子数: 1 / 断片: GTP-binding/catalytic domain, residues 1-166 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Hras or Hras1 / プラスミド: pGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CK600K / 参照: UniProt: P01112
#2: タンパク質 Protein kinase byr2


分子量: 12426.270 Da / 分子数: 1 / 断片: Ras binding domain (RBD), residues 71-180 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: BYR2 or STE8 or SPBC1D7.05 / プラスミド: pGEX-2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P28829, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 4

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.29 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 3350, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120-25 mg/mlprotein1drop
220-25 %PEG33501reservoir
3100 mMTris-HCl1reservoirpH8.
40.2-0.4 M1reservoirLiSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-18 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: SIEMENS-NICOLET / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年8月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Ni Mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→25 Å / Num. all: 8592 / Num. obs: 8526 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 12.8 % / Biso Wilson estimate: 56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.139 / Rsym value: 0.139 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 788 / Rsym value: 0.3 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 25 Å / Num. measured all: 109981
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3 Å / % possible obs: 100 % / Num. unique obs: 788 / Num. measured obs: 2634 / Rmerge(I) obs: 0.305

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
X-GENデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5p21

5p21


解像度: 3→25 Å / Rfactor Rfree error details: 0.01 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: residues 127-139 and 166-180 of Byr2 are ill defined in electron density and are not included in the model
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.305 860 10 %random
Rwork0.235 ---
all0.24 8592 --
obs0.24 8526 99.9 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.55 Å0.4 Å
Luzzati d res low-25 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1979 0 33 0 2012
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 144 10.3 %
Rwork0.297 1253 -
obs-1253 99.9 %
精密化
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 25 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.236 / Rfactor Rfree: 0.312
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.375
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.75
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 3 Å / Rfactor Rfree: 0.35 / % reflection Rfree: 10.3 % / Rfactor Rwork: 0.297

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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