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- PDB-1k82: Crystal structure of E.coli formamidopyrimidine-DNA glycosylase (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k82
タイトルCrystal structure of E.coli formamidopyrimidine-DNA glycosylase (Fpg) covalently trapped with DNA
要素
  • 5'-D(*CP*CP*AP*GP*GP*AP*(PED)P*GP*AP*AP*GP*CP*C)-3'
  • 5'-D(*GP*GP*CP*TP*TP*CP*CP*TP*CP*CP*TP*GP*G)-3'
  • formamidopyrimidine-DNA glycosylase
キーワードHYDROLASE/DNA / PROTEIN-DNA COMPLEX / DNA REPAIR / BETA SANDWICH / ZINC FINGER / HELIX TWO-TURNS HELIX / HYDROLASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidized pyrimidine nucleobase lesion DNA N-glycosylase activity / oxidized purine nucleobase lesion DNA N-glycosylase activity / DNA-formamidopyrimidine glycosylase / base-excision repair, AP site formation / DNA N-glycosylase activity / 8-oxo-7,8-dihydroguanine DNA N-glycosylase activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / nucleotide-excision repair ...oxidized pyrimidine nucleobase lesion DNA N-glycosylase activity / oxidized purine nucleobase lesion DNA N-glycosylase activity / DNA-formamidopyrimidine glycosylase / base-excision repair, AP site formation / DNA N-glycosylase activity / 8-oxo-7,8-dihydroguanine DNA N-glycosylase activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / nucleotide-excision repair / base-excision repair / endonuclease activity / damaged DNA binding / DNA damage response / zinc ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Formamidopyrimidine-DNA glycosylase / Zinc finger, DNA glycosylase/AP lyase-type / Zinc finger, FPG/IleRS-type / DNA glycosylase/AP lyase, zinc finger domain, DNA-binding site / Zinc finger found in FPG and IleRS / Zinc finger FPG-type signature. / Zinc finger FPG-type profile. / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / N-terminal domain of MutM-like DNA repair proteins ...Formamidopyrimidine-DNA glycosylase / Zinc finger, DNA glycosylase/AP lyase-type / Zinc finger, FPG/IleRS-type / DNA glycosylase/AP lyase, zinc finger domain, DNA-binding site / Zinc finger found in FPG and IleRS / Zinc finger FPG-type signature. / Zinc finger FPG-type profile. / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / N-terminal domain of MutM-like DNA repair proteins / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase, catalytic domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase catalytic domain profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / DNA glycosylase/AP lyase, H2TH DNA-binding / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #50 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Ribosomal protein S13-like, H2TH / Alpha-Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Gilboa, R. / Zharkov, D.O. / Golan, G. / Fernandes, A.S. / Gerchman, S.E. / Matz, E. / Kycia, J.H. / Grollman, A.P. / Shoham, G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Structure of formamidopyrimidine-DNA glycosylase covalently complexed to DNA.
著者: Gilboa, R. / Zharkov, D.O. / Golan, G. / Fernandes, A.S. / Gerchman, S.E. / Matz, E. / Kycia, J.H. / Grollman, A.P. / Shoham, G.
履歴
登録2001年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: 5'-D(*GP*GP*CP*TP*TP*CP*CP*TP*CP*CP*TP*GP*G)-3'
I: 5'-D(*CP*CP*AP*GP*GP*AP*(PED)P*GP*AP*AP*GP*CP*C)-3'
F: 5'-D(*GP*GP*CP*TP*TP*CP*CP*TP*CP*CP*TP*GP*G)-3'
J: 5'-D(*CP*CP*AP*GP*GP*AP*(PED)P*GP*AP*AP*GP*CP*C)-3'
G: 5'-D(*GP*GP*CP*TP*TP*CP*CP*TP*CP*CP*TP*GP*G)-3'
K: 5'-D(*CP*CP*AP*GP*GP*AP*(PED)P*GP*AP*AP*GP*CP*C)-3'
H: 5'-D(*GP*GP*CP*TP*TP*CP*CP*TP*CP*CP*TP*GP*G)-3'
L: 5'-D(*CP*CP*AP*GP*GP*AP*(PED)P*GP*AP*AP*GP*CP*C)-3'
A: formamidopyrimidine-DNA glycosylase
B: formamidopyrimidine-DNA glycosylase
C: formamidopyrimidine-DNA glycosylase
D: formamidopyrimidine-DNA glycosylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,27016
ポリマ－152,00812
非ポリマー2624
水8,989499
1
E: 5'-D(*GP*GP*CP*TP*TP*CP*CP*TP*CP*CP*TP*GP*G)-3'
I: 5'-D(*CP*CP*AP*GP*GP*AP*(PED)P*GP*AP*AP*GP*CP*C)-3'
A: formamidopyrimidine-DNA glycosylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0674
ポリマ－38,0023
非ポリマー651
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
F: 5'-D(*GP*GP*CP*TP*TP*CP*CP*TP*CP*CP*TP*GP*G)-3'
J: 5'-D(*CP*CP*AP*GP*GP*AP*(PED)P*GP*AP*AP*GP*CP*C)-3'
B: formamidopyrimidine-DNA glycosylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0674
ポリマ－38,0023
非ポリマー651
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
G: 5'-D(*GP*GP*CP*TP*TP*CP*CP*TP*CP*CP*TP*GP*G)-3'
K: 5'-D(*CP*CP*AP*GP*GP*AP*(PED)P*GP*AP*AP*GP*CP*C)-3'
C: formamidopyrimidine-DNA glycosylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0674
ポリマ－38,0023
非ポリマー651
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
H: 5'-D(*GP*GP*CP*TP*TP*CP*CP*TP*CP*CP*TP*GP*G)-3'
L: 5'-D(*CP*CP*AP*GP*GP*AP*(PED)P*GP*AP*AP*GP*CP*C)-3'
D: formamidopyrimidine-DNA glycosylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0674
ポリマ－38,0023
非ポリマー651
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)80.704, 96.033, 96.228
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.799, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: DNA鎖
5'-D(*GP*GP*CP*TP*TP*CP*CP*TP*CP*CP*TP*GP*G)-3' / FAPY-DNA glycosylase / Fpg


分子量: 3934.546 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖
5'-D(*CP*CP*AP*GP*GP*AP*(PED)P*GP*AP*AP*GP*CP*C)-3'


分子量: 3863.531 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質
formamidopyrimidine-DNA glycosylase


分子量: 30203.910 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: fpg / プラスミド: pET-13a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)
参照: UniProt: P05523, DNA-formamidopyrimidine glycosylase
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 499 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.04 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, Ammonium Sulfate, cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 800011
2Ammonium Sulfate11
3cacodylate11
結晶化
*PLUS
温度: 15 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
150 mMTris-HCl1drop
25 mM1dropMgCl2
3460 mM1dropNaCl
51.8-2.0 mg/mlprotein1drop
630 %(w/v)PEG80001reservoir
70.2 Mammonium sulfate1reservoir
80.1 Msodium cacodylate1reservoirpH6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年4月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→34 Å / Num. all: 84396 / Num. obs: 84396 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 33 Å2 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 4 % / Num. unique all: 8405 / Rsym value: 0.265 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
最低解像度: 34 Å / Num. measured all: 310926 / Rmerge(I) obs: 0.069
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 % / Rmerge(I) obs: 0.265

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
GLRF位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EE8 AND PDB ENTRY 1K3W

1ee8

1k3w


解像度: 2.1→34 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.265 4191 RANDOM
Rwork0.214 --
all-84374 -
obs-84374 -
原子変位パラメータBiso mean: 37 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.27 Å / Num. disordered residues: 0
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8149 2064 4 499 10716
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.02
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.1
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.265 / Rfactor Rwork: 0.214
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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