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- PDB-1k75: The L-histidinol dehydrogenase (hisD) structure implicates domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k75
タイトルThe L-histidinol dehydrogenase (hisD) structure implicates domain swapping and gene duplication.
要素L-histidinol dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / L-histidinol dehydrogenase / homodimer / Rossmann fold / 4 domains / hisD / L-histidine biosynthesis / NAD cofactor / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative / BSGI / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


histidinol dehydrogenase / histidinol dehydrogenase activity / L-histidine biosynthetic process / NAD binding / manganese ion binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1300 / Histidinol dehydrogenase, conserved site / Histidinol dehydrogenase / Histidinol dehydrogenase, monofunctional / Histidinol dehydrogenase / Histidinol dehydrogenase signature. / Nitrogenase molybdenum iron protein domain / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1300 / Histidinol dehydrogenase, conserved site / Histidinol dehydrogenase / Histidinol dehydrogenase, monofunctional / Histidinol dehydrogenase / Histidinol dehydrogenase signature. / Nitrogenase molybdenum iron protein domain / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histidinol dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Barbosa, J.A.R.G. / Sivaraman, J. / Li, Y. / Larocque, R. / Matte, A. / Schrag, J. / Cygler, M. / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative (BSGI)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Mechanism of action and NAD+-binding mode revealed by the crystal structure of L-histidinol dehydrogenase.
著者: Barbosa, J.A.R.G. / Sivaraman, J. / Li, Y. / Larocque, R. / Matte, A. / Schrag, J.D. / Cygler, M.
履歴
登録2001年10月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-histidinol dehydrogenase
B: L-histidinol dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,3457
ポリマ－92,8692
非ポリマー4765
水16,646924
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11350 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area33290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.370, 107.520, 157.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological (functional) hisD is the homodimer in the assymetric unit. No symmetry operations are needed.

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要素

#1: タンパク質 L-histidinol dehydrogenase


分子量: 46434.520 Da / 分子数: 2 / 断片: Se-Met derived dimer / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: hisD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DL41 / 参照: UniProt: P06988, histidinol dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 924 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.26 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 3350, glycerol, imidazole/malic acid buffer, ammonium sulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115.4 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-Cl1droppH7.5
30.2 M1dropNaCl
45 mMdithiothreitol1drop
51 mML-histidine1drop
620 %(w/v)PEG33501reservoir
77 %(v/v)glycerol1reservoir
80.1 Mimidazole-malic acid1reservoirpH5.5
90.2 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.97950,0.97934,0.97857
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年7月15日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97951
20.979341
30.978571
反射解像度: 1.75→40 Å / Num. all: 91930 / Num. obs: 91930 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 19.7 Å2 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 3675 / Rsym value: 0.276 / % possible all: 79.7
反射
*PLUS
Num. obs: 91330 / Num. measured all: 402344 / Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 79.7 % / Rmerge(I) obs: 0.276

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.75→40 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Used bulk solvent correction
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 2241 -random
Rwork0.19 ---
all-88622 --
obs-88622 96.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.92 Å2-2.62 Å2-5.3 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6420 0 26 924 7370
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_deg1.06
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.33
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.94
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.019
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 184 -
Rwork0.244 --
obs-6819 73.6 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.19 / Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.33
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.94
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.78 Å / Rfactor Rwork: 0.244 / Rfactor obs: 0.244

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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