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万見
- PDB-1k5d: Crystal structure of Ran-GPPNHP-RanBP1-RanGAP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k5d
タイトルCrystal structure of Ran-GPPNHP-RanBP1-RanGAP complex
要素
  • GTP-binding nuclear protein RAN
  • Ran GTPase activating protein 1
  • Ran-specific GTPase-activating protein
キーワードSIGNALING PROTEIN/SIGNALING ACTIVATOR / RAN / RANBP1 / RANGAP / GAP / SIGNAL TRANSDUCTION / NUCLEAR TRANSPORT / GTP HYDROLYSIS / GROUND STATE / COMPLEX (GTP-BINDING-GTPASE ACTIVATION) / SIGNALING PROTEIN-SIGNALING ACTIVATOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMOylation of nuclear envelope proteins / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / positive regulation of mitotic centrosome separation / pre-miRNA export from nucleus / RNA nuclear export complex / snRNA import into nucleus / manchette / cellular response to mineralocorticoid stimulus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / importin-alpha family protein binding ...SUMOylation of nuclear envelope proteins / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / positive regulation of mitotic centrosome separation / pre-miRNA export from nucleus / RNA nuclear export complex / snRNA import into nucleus / manchette / cellular response to mineralocorticoid stimulus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / importin-alpha family protein binding / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / nuclear export / protein localization to nucleolus / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / GTP metabolic process / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / GDP-dissociation inhibitor activity / nucleocytoplasmic transport / MicroRNA (miRNA) biogenesis / DNA metabolic process / dynein intermediate chain binding / mitotic sister chromatid segregation / ribosomal large subunit export from nucleus / spermatid development / viral process / positive regulation of protein binding / sperm flagellum / nuclear pore / ribosomal subunit export from nucleus / ribosomal small subunit export from nucleus / centriole / GTPase activator activity / nuclear periphery / protein export from nucleus / mitotic spindle organization / male germ cell nucleus / hippocampus development / Transcriptional regulation by small RNAs / recycling endosome / positive regulation of protein import into nucleus / small GTPase binding / protein import into nucleus / GDP binding / melanosome / nuclear envelope / mitotic cell cycle / G protein activity / actin cytoskeleton organization / midbody / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cadherin binding / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / cell division / GTPase activity / centrosome / chromatin binding / chromatin / GTP binding / protein-containing complex binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / signal transduction / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Ran-specific GTPase-activating protein 1, Ran-binding domain / Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / Ran GTPase / Small GTPase Ran-type domain profile. / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type ...: / Ran-specific GTPase-activating protein 1, Ran-binding domain / Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / Ran GTPase / Small GTPase Ran-type domain profile. / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Leucine-rich repeat domain superfamily / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Ran GTPase-activating protein 1 / Ran-specific GTPase-activating protein / GTP-binding nuclear protein Ran
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Seewald, M.J. / Koerner, C. / Wittinghofer, A. / Vetter, I.R.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: RanGAP mediates GTP hydrolysis without an arginine finger.
著者: Seewald, M.J. / Korner, C. / Wittinghofer, A. / Vetter, I.R.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: THE RAS-RASGAP COMPLEX: STRUCTURAL BASIS FOR GTPASE ACTIVATION AND ITS LOSS IN ONCOGENIC RAS MUTANTS
著者: Scheffzek, K. / Ahmadian, M.R. / Kabsch, W. / Wiesmueller, L. / Lautwein, A. / Schmitz, F. / Wittinghofer, A.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: STRUCTURE OF A RAN-BINDING DOMAIN COMPLEXED WITH RAN BOUND TO A GTP ANALOGUE: IMPLICATIONS FOR NUCLEAR TRANSPORT
著者: Vetter, I.R. / Nowak, C. / Nishimoto, T. / Kuhlmann, J. / Wittinghofer, A.
#3: ジャーナル: Mol.Cell / 年: 1999
タイトル: THE CRYSTAL STRUCTURE OF RNA1P: A NEW FOLD FOR A GTPASE-ACTIVATING PROTEIN
著者: Hillig, R.C. / Renault, L. / Vetter, I.R. / Drell, T. / Wittinghofer, A. / Becker, J.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: RNA1 ENCODES A GTPASE-ACTIVATING PROTEIN SPECIFIC FOR GSP1P, THE RAN/TC4 HOMOLOGUE OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE
著者: Becker, J. / Melchior, F. / Gerke, V. / Bischoff, F.R. / Ponstingl, H. / Wittinghofer, A.
#5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997
タイトル: THE ACIDIC C-TERMINAL DOMAIN OF RNA1P IS REQUIRED FOR THE BINDING OF RAN.GTP AND FOR RANGAP ACTIVITY
著者: Haberland, J. / Becker, J. / Gerke, V.
履歴
登録2001年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _software.classification / _software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-binding nuclear protein RAN
B: Ran-specific GTPase-activating protein
C: Ran GTPase activating protein 1
D: GTP-binding nuclear protein RAN
E: Ran-specific GTPase-activating protein
F: Ran GTPase activating protein 1
G: GTP-binding nuclear protein RAN
H: Ran-specific GTPase-activating protein
I: Ran GTPase activating protein 1
J: GTP-binding nuclear protein RAN
K: Ran-specific GTPase-activating protein
L: Ran GTPase activating protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)366,51020
ポリマ－364,32412
非ポリマー2,1868
水6,161342
1
A: GTP-binding nuclear protein RAN
B: Ran-specific GTPase-activating protein
C: Ran GTPase activating protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,6275
ポリマ－91,0813
非ポリマー5472
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8930 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area29720 Å2
手法PISA
2
D: GTP-binding nuclear protein RAN
E: Ran-specific GTPase-activating protein
F: Ran GTPase activating protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,6275
ポリマ－91,0813
非ポリマー5472
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8960 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area29670 Å2
手法PISA
3
G: GTP-binding nuclear protein RAN
H: Ran-specific GTPase-activating protein
I: Ran GTPase activating protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,6275
ポリマ－91,0813
非ポリマー5472
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8950 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area29700 Å2
手法PISA
4
J: GTP-binding nuclear protein RAN
K: Ran-specific GTPase-activating protein
L: Ran GTPase activating protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,6275
ポリマ－91,0813
非ポリマー5472
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9020 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area29630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.551, 103.109, 120.177
Angle α, β, γ (deg.)71.59, 80.55, 67.78
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.5586, 0.1655, -0.8128), (0.1693, -0.9365, -0.3071), (-0.812, -0.3091, 0.4951)27.3508, 30.7777, 21.1989
2given(-0.3575, -0.9204, 0.158), (-0.9204, 0.3187, -0.2264), (0.158, -0.2264, -0.9611)28.2636, 95.1906, 24.4013
3given(-0.0489, 0.7355, 0.6757), (0.7412, -0.4267, 0.5182), (0.6695, 0.5262, -0.5243)4.6115, -60.5007, -20.487

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要素

-
タンパク質 , 3種, 12分子 ADGJBEHKCFIL

#1: タンパク質
GTP-binding nuclear protein RAN / Ran / TC4 / Ran GTPase / Androgen receptor-associated protein 24


分子量: 24456.105 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET3D / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P62826
#2: タンパク質
Ran-specific GTPase-activating protein / RanBP1 / Ran binding protein 1


分子量: 23352.199 Da / 分子数: 4 / Mutation: S2A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEX / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P43487
#3: タンパク質
Ran GTPase activating protein 1 / RanGAP / Protein rna1


分子量: 43272.652 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
プラスミド: PET3D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: P41391

-
非ポリマー , 3種, 350分子

#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER


分子量: 522.196 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 342 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG4000, POTASSIUM ACETATE, TRIS-HCL, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
118.5-20.5 %PEG40001reservoir
2100 mMpotassium acetate1reservoir
3100 mMTris-HCl1reservoirpH7.5
420 mMTris-HCl1droppH7.5
52 mM1dropMgCl2
62 mMDTE1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID13 / 波長: 0.964 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年7月9日 / 詳細: MICROFOCUS BEAMLINE, 30 MICROMETER APERTURE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.964 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. all: 163530 / Num. obs: 163530 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 72.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rmerge(I) obs: 0.235 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 97.9
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 409414
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.9 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
ProDCデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YRG

1yrg


解像度: 2.7→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber (CNS 1.0)
詳細: SOME OF THE RESIDUES HAVE WEAK DENSITY, PLEASE CHECK B FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 11396 10 %RANDOM
Rwork0.237 ---
all0.24 114796 --
obs0.24 114796 98 %-
溶媒の処理溶媒モデル: flat model / Bsol: 44.7494 Å2 / ksol: 0.320174 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 61.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.46 Å2-11.57 Å2-4.78 Å2
2---2.6 Å2-5.98 Å2
3---3.06 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.6 Å0.54 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22264 0 132 342 22738
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it7.811.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it12.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it12.072
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it17.212.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.42 1921 10 %
Rwork0.39 17282 -
obs-17282 97.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.param
X-RAY DIFFRACTION3gnp.par
X-RAY DIFFRACTION4water_rep.param
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.238
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 61.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it7.811.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it12.072
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it12.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it17.212.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.42 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.39

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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