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- PDB-1k50: A V49A Mutation Induces 3D Domain Swapping in the B1 Domain of Pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k50
タイトルA V49A Mutation Induces 3D Domain Swapping in the B1 Domain of Protein L from Peptostreptococcus magnus
要素Protein L
キーワードPROTEIN BINDING / Protein L B1 domain / strained beta-hairpin turn / positive phi angles / domain swapping / amyloid formation
機能・相同性
機能・相同性情報


molecular adaptor activity / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Protein L, Ig light chain-binding / Protein L b1 domain / Repeat of unknown function DUF5633 / Family of unknown function (DUF5633) / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gram-positive cocci surface proteins LPxTG domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Finegoldia magna (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者O'Neill, J.W. / Kim, D.E. / Johnsen, K. / Baker, D. / Zhang, K.Y.J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Single-site mutations induce 3D domain swapping in the B1 domain of protein L from Peptostreptococcus magnus.
著者: O'Neill, J.W. / Kim, D.E. / Johnsen, K. / Baker, D. / Zhang, K.Y.
履歴
登録2001年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: database_2 / software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein L
B: Protein L
C: Protein L
D: Protein L


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4504
ポリマ－27,4504
非ポリマー00
水3,279182
1
A: Protein L


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,8631
ポリマ－6,8631
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protein L
D: Protein L


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7252
ポリマ－13,7252
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3960 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area7700 Å2
手法PISA
3
C: Protein L


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,8631
ポリマ－6,8631
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7490 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area12290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.134, 53.134, 115.514
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43
詳細2 monomers(Chain A,C)and 1 domain swapped dimer (Chain B,D)in asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質
Protein L


分子量: 6862.503 Da / 分子数: 4 / 断片: B1 Domain (Residues 111-173) / 変異: V49A, Y47W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Finegoldia magna (バクテリア) / 株: ATCC 29328 / 遺伝子: Protein L, B1 domain / プラスミド: pET3a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q51912
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.59 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 18% PEG3350, 0.2M (NH4)2SO4, 100mM Citrate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 mMsodium phosphate1droppH7.0
218 %PEG33501reservoir
30.2 Mammonium sulfate1reservoir
4100 mMcitrate1reservoirpH4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年6月25日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Yale mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→25 Å / Num. all: 28770 / Num. obs: 28396 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 21.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 30.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.435 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.418 / % possible all: 93.3
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. obs: 29286 / % possible obs: 98.7 % / Num. measured all: 134022 / Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.435

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EPMR位相決定
CNS1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1hz6

1hz6


解像度: 1.8→24.14 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 441418.03 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: maximum likelyhood
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 2821 9.9 %RANDOM
Rwork0.214 ---
all0.214 29622 --
obs0.214 28396 95.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.6397 Å2 / ksol: 0.378529 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.63 Å20 Å20 Å2
2--2.63 Å20 Å2
3----5.27 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→24.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1940 0 0 182 2122
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.521.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.452
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.552.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 418 10.1 %
Rwork0.297 3735 -
obs-3545 84.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3CARBOHYDRATE.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAM
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 9.5 % / Rfactor obs: 0.211 / Rfactor Rfree: 0.239 / Rfactor Rwork: 0.211
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0057
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.25
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.88
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.303 / Rfactor Rwork: 0.297

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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