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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1k4z | |||||||||
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タイトル | C-terminal Domain of Cyclase Associated Protein | |||||||||
![]() | Adenylyl Cyclase-Associated Protein | |||||||||
![]() | MEMBRANE PROTEIN / right-handed parallel beta-helix / intertwined dimer / actin-binding / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative | |||||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of actin filament depolymerization / actin cortical patch / regulation of actin filament polymerization / actin filament severing / mating projection tip / actin filament depolymerization / positive regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of mitochondrial fission / adenylate cyclase binding / Neutrophil degranulation ...positive regulation of actin filament depolymerization / actin cortical patch / regulation of actin filament polymerization / actin filament severing / mating projection tip / actin filament depolymerization / positive regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of mitochondrial fission / adenylate cyclase binding / Neutrophil degranulation / cAMP-mediated signaling / actin filament organization / cell morphogenesis / actin binding / Ras protein signal transduction / identical protein binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Rozwarski, D.A. / Fedorov, A.A. / Dodatko, T. / Almo, S.C. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC) | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of the actin binding domain of the cyclase-associated protein 著者: Dodatko, T. / Fedorov, A.A. / Grynberg, M. / Patskovsky, Y. / Rozwarski, D.A. / Jaroszewski, L. / Aronoff-Spencer, E. / Kondraskina, E. / Irving, T. / Godzik, A. / Almo, S.C. #1: ![]() タイトル: Two Separate Functions Are Encoded by the Carboxyl-terminal Domains of the Yeast Cyclase-associated Protein and Its Mammalian Homologs. Dimerization and Actin Binding. 著者: Zelicof, A. / Protopopov, V. / David, D. / Lin, X.Y. / Lusgarten, V. / Gerst, J.E. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 73.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 57.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 370.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 372.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 11.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is an intertwined C-CAP dimer, which can be constructed using chain A and its symmetry partner generated by a crystallographic two-fold axis; or using chain B and its symmetry partner, generated by another crystallographic two-fold axis. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17540.641 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.827 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.53 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6 詳細: PEG 4000, lithium sulfate, HEPES, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 103 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年8月30日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.04 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→10 Å / Num. all: 17249 / Num. obs: 17249 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Net I/σ(I): 49.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.44 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Mean I/σ(I) obs: 16.4 / Num. unique all: 2732 / % possible all: 92.9 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. obs: 17479 / % possible obs: 97.3 % / Num. measured all: 105428 |
反射 シェル | *PLUS 最低解像度: 2.38 Å / % possible obs: 91.1 % / Num. unique obs: 1564 / Num. measured obs: 7805 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Mean I/σ(I) obs: 18.1 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: flat model / Bsol: 44.52 Å2 / ksol: 0.429148 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 32.3 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→9.99 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | NCS model details: restraints | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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精密化 | *PLUS σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.207 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 32.3 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS % reflection Rfree: 9.3 % / Rfactor Rwork: 0.224 / Rfactor obs: 0.224 |