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万見
- PDB-1k4z: C-terminal Domain of Cyclase Associated Protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k4z
タイトルC-terminal Domain of Cyclase Associated Protein
要素Adenylyl Cyclase-Associated Protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / right-handed parallel beta-helix / intertwined dimer / actin-binding / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of actin filament depolymerization / actin cortical patch / regulation of actin filament polymerization / actin filament severing / actin filament depolymerization / mating projection tip / positive regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of mitochondrial fission / adenylate cyclase binding / : ...positive regulation of actin filament depolymerization / actin cortical patch / regulation of actin filament polymerization / actin filament severing / actin filament depolymerization / mating projection tip / positive regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of mitochondrial fission / adenylate cyclase binding / : / Neutrophil degranulation / actin filament organization / actin binding / Ras protein signal transduction / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal / CAP, conserved site, N-terminal / CAP, conserved site, C-terminal / Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal domain superfamily / : / CAP N-terminal conserved motif / CAP, N-terminal domain / CAP protein signature 1. / CAP protein signature 2. / Adenylate cyclase-associated CAP ...Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal / CAP, conserved site, N-terminal / CAP, conserved site, C-terminal / Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal domain superfamily / : / CAP N-terminal conserved motif / CAP, N-terminal domain / CAP protein signature 1. / CAP protein signature 2. / Adenylate cyclase-associated CAP / Adenylate cyclase-associated CAP, C-terminal / Adenylate cyclase associated (CAP) C terminal / Pectate Lyase C-like - #70 / Adenylate cyclase-associated CAP, C-terminal superfamily / CARP motif / Domain in CAPs (cyclase-associated proteins) and X-linked retinitis pigmentosa 2 gene product. / C-CAP/cofactor C-like domain / C-CAP/cofactor C-like domain profile. / Cyclase-associated protein CAP/septum formation inhibitor MinC, C-terminal / Pectate Lyase C-like / 3 Solenoid / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenylyl cyclase-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Rozwarski, D.A. / Fedorov, A.A. / Dodatko, T. / Almo, S.C. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of the actin binding domain of the cyclase-associated protein
著者: Dodatko, T. / Fedorov, A.A. / Grynberg, M. / Patskovsky, Y. / Rozwarski, D.A. / Jaroszewski, L. / Aronoff-Spencer, E. / Kondraskina, E. / Irving, T. / Godzik, A. / Almo, S.C.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: Two Separate Functions Are Encoded by the Carboxyl-terminal Domains of the Yeast Cyclase-associated Protein and Its Mammalian Homologs. Dimerization and Actin Binding.
著者: Zelicof, A. / Protopopov, V. / David, D. / Lin, X.Y. / Lusgarten, V. / Gerst, J.E.
履歴
登録2001年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2004年11月2日ID: 1F5I
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Adenylyl Cyclase-Associated Protein
B: Adenylyl Cyclase-Associated Protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0812
ポリマ－35,0812
非ポリマー00
水2,882160
1
A: Adenylyl Cyclase-Associated Protein

A: Adenylyl Cyclase-Associated Protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0812
ポリマ－35,0812
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_655-x+1,-y+1/2,z1
Buried area2510 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area15360 Å2
手法PISA, PQS
2
B: Adenylyl Cyclase-Associated Protein

B: Adenylyl Cyclase-Associated Protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0812
ポリマ－35,0812
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_655-x+3/2,y,-z1
Buried area2530 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area15350 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)56.520, 86.810, 160.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
詳細The biological assembly is an intertwined C-CAP dimer, which can be constructed using chain A and its symmetry partner generated by a crystallographic two-fold axis; or using chain B and its symmetry partner, generated by another crystallographic two-fold axis.

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要素

#1: タンパク質 Adenylyl Cyclase-Associated Protein / CAP


分子量: 17540.641 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17555
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.827 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.53 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: PEG 4000, lithium sulfate, HEPES, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.1 MTris-HCl1reservoirpH8.5
227.5 %PEG40001reservoir
30.2 Msodium acetate1reservoir
412-24 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 1.04 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年8月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→10 Å / Num. all: 17249 / Num. obs: 17249 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Net I/σ(I): 49.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Mean I/σ(I) obs: 16.4 / Num. unique all: 2732 / % possible all: 92.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. obs: 17479 / % possible obs: 97.3 % / Num. measured all: 105428
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.38 Å / % possible obs: 91.1 % / Num. unique obs: 1564 / Num. measured obs: 7805 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Mean I/σ(I) obs: 18.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→9.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 1721 10 %RANDOM
Rwork0.207 ---
all0.213 17249 --
obs0.213 17249 97.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: flat model / Bsol: 44.52 Å2 / ksol: 0.429148 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→9.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2440 0 0 160 2600
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.63
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.641.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.372
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.472.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: restraints
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 253 9.3 %
Rwork0.224 2479 -
obs-2732 92.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.207
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 32.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg27.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.63
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.641.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.372
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.472.5
LS精密化 シェル
*PLUS
% reflection Rfree: 9.3 % / Rfactor Rwork: 0.224 / Rfactor obs: 0.224

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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