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- PDB-1k46: Crystal Structure of the Type III Secretory Domain of Yersinia Yo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k46
タイトルCrystal Structure of the Type III Secretory Domain of Yersinia YopH Reveals a Domain-Swapped Dimer
要素PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE YOPH
キーワードHYDROLASE / domain-swap / phosphopeptide-binding domain / type III secretion domain
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
YopH tyrosine phosphatase N-terminal domain / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal domain / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal domain superfamily / YopH, N-terminal / Type III secreted modular tyrosine phosphatase, SptP/YopH / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase ...YopH tyrosine phosphatase N-terminal domain / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal domain / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal domain superfamily / YopH, N-terminal / Type III secreted modular tyrosine phosphatase, SptP/YopH / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase YopH
類似検索 - 構成要素
生物種Yersinia pseudotuberculosis (仮性結核菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Smith, C.L. / Khandelwal, P. / Keliikuli, K. / Zuiderweg, E.R.P. / Saper, M.A.
引用
ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2001
タイトル: Structure of the type III secretion and substrate-binding domain of Yersinia YopH phosphatase.
著者: Smith, C.L. / Khandelwal, P. / Keliikuli, K. / Zuiderweg, E.R. / Saper, M.A.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Identification of Residues in the N-terminal Domain of the Yersinia Tyrosine Phosphatase that are Critical for Substrate Recognition
著者: Montagna, L.G. / Ivanov, M.I. / Bliska, J.B.
#2: ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 1998
タイトル: Identification of an Amino-terminal Substrate-binding Domain in the Yersinia Tyrosine Phosphatase that is Required for Efficient Recognition of Focal Adhesion Targets
著者: Black, D.S. / Montagna, L.G. / Zitsmann, S. / Bliska, J.B.
履歴
登録2001年10月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). THIS IS LIKELY THE BIOLOGICALLY-RELEVANT STRUCTURE. THE RELEVANCE OF THE DOMAIN-SWAPPED DIMER OBSERVED IN THE CRYSTAL STRUCTURE IS DESCRIBED IN THE JRNL REFERENCE. ALSO SEE REMARK 900. THE OTHER MOLECULE OF THE DOMAIN-SWAPPED DIMER IS GENERATED BY APPLYING CRYSTALLOGRAPHIC OPERATOR 3 IN REMARK 290 FOLLOWED BY A TRANSLATION OF 47.90 IN X.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE YOPH


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8831
ポリマ－14,8831
非ポリマー00
水1,982110
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE YOPH

A: PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE YOPH


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7652
ポリマ－29,7652
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area5070 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area12080 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)47.900, 120.700, 48.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細YopH(1-129) can exist as a monomer or dimer in solution. Crystal structure is a domain-swapped dimer consisting of two molecules related by a crystallographic two fold axis: -x+1,y,-z+1/2. The physiologically-relevant form is likely the monomer.

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE YOPH / YopH phosphatase


分子量: 14882.599 Da / 分子数: 1 / 断片: amino-terminal domain (residues 1-129) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Yersinia pseudotuberculosis (仮性結核菌)
遺伝子: yopH / プラスミド: pT7-7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P08538, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.09 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 8000, sodium chlolride, Tris , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 7.2 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mM1dropNaCl
21 mMEDTA1drop
30.1 %beta-mercaptoethanol1drop
410 mMimidazole1droppH7.2
510 mg/mlprotein1drop
62-10 %PEG80001reservoir
790-100 mM1reservoirNaCl
8100 mMTris-HCl1reservoirpH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年8月11日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Yale double focusing mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→22 Å / Num. all: 7503 / Num. obs: 7503 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 23.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.136 / Mean I/σ(I) obs: 16.2 / Num. unique all: 720 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 68285 / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Num. unique obs: 720

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換
開始モデル: de novo

解像度: 2.2→22 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: R-free / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 747 -random
Rwork0.224 ---
all-7479 --
obs-7479 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 30.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数944 0 0 110 1054
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0054
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.115
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.25 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.2757 49
Rwork0.222 -
obs-461
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 22 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.224 / Rfactor Rfree: 0.258
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 30.8 Å2
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.222 / Rfactor obs: 0.222

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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