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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1k43 | ||||||
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タイトル | 10 Structure Ensemble of the 14-residue peptide RG-KWTY-NG-ITYE-GR (MBH12) | ||||||
要素 | MBH12 | ||||||
キーワード | DE NOVO PROTEIN / beta-hairpin | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics (DYANA) | ||||||
データ登録者 | Pastor, M.T. / Lopez de la Paz, M. / Lacroix, E. / Serrano, L. / Perez-Paya, E. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002 タイトル: Combinatorial approaches: a new tool to search for highly structured beta-hairpin peptides. 著者: Pastor, M.T. / Lopez de la Paz, M. / Lacroix, E. / Serrano, L. / Perez-Paya, E. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1k43.cif.gz | 47.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1k43.ent.gz | 32.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1k43.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1k43_validation.pdf.gz | 342.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1k43_full_validation.pdf.gz | 386.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1k43_validation.xml.gz | 4.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1k43_validation.cif.gz | 6.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k4/1k43 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k4/1k43 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1703.877 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 詳細: The peptide was chemically synthesized using Fmoc chemistry. |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||
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NMR実験 |
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-試料調製
詳細 |
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試料状態 | イオン強度: 0 / pH: 5.0 / 圧: ambient / 温度: 283 K | ||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M |
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放射波長 | 相対比: 1 |
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz |
-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: simulated annealing, torsion angle dynamics (DYANA) / ソフトェア番号: 1 詳細: The structures are based on a total of 70 restraints, 60 are NOE-derived distance constraints and 10 dihedral angle restraints. The pairwise RMSD for residues 3-12 was 0.38 +/- 0.21 A for the ...詳細: The structures are based on a total of 70 restraints, 60 are NOE-derived distance constraints and 10 dihedral angle restraints. The pairwise RMSD for residues 3-12 was 0.38 +/- 0.21 A for the backbone and 1.36 +/- 0.35 A for all heavy atoms. The estimated beta-hairpin population of this peptide is 66 +/- 4%. The first and last two residues (RG) are disordered, because they were added just to avoid aggregation. The side chains of Trp4, Tyr6, Ile9 and Tyr11 are interacting in one side of the beta hairpin, forming a hydrophobic cluster. Asn7 at position L1 of the beta-turn is directed outwards from the beta-hairpin, as expected for a type I' beta-turn. | ||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lower rmsd with respect to mean | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 10 |