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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1k1u | ||||||
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タイトル | Combining Mutations in HIV-1 Protease to Understand Mechanisms of Resistance | ||||||
要素 | PROTEASE RETROPEPSIN | ||||||
キーワード | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HIV-1 PROTEASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus ...HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å | ||||||
データ登録者 | Mahalingam, B. / Boross, P. / Wang, Y.-F. / Louis, J.M. / Fischer, C. / Tozser, J. / W Harrison, R. / Weber, I.T. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proteins / 年: 2002 タイトル: Combining mutations in HIV-1 protease to understand mechanisms of resistance. 著者: Mahalingam, B. / Boross, P. / Wang, Y.F. / Louis, J.M. / Fischer, C.C. / Tozser, J. / Harrison, R.W. / Weber, I.T. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1k1u.cif.gz | 58.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1k1u.ent.gz | 41.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1k1u.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1k1u_validation.pdf.gz | 514.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1k1u_full_validation.pdf.gz | 518.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1k1u_validation.xml.gz | 6.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1k1u_validation.cif.gz | 10.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k1/1k1u ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k1/1k1u | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 10742.692 Da / 分子数: 2 / 変異: Q7K, l33I, K45I, L63I, C67A, L90M, C95A / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) 属: Lentivirus / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04587, HIV-1 retropepsin #2: 化合物 | ChemComp-0Q4 / | #3: 水 | ChemComp-HOH / | 非ポリマーの詳細 | PEPTIDE INHIBITOR 0Q4 HAS A REDUCED PEPTIDE (-CH2-NH) INSTEAD OF THE NORMAL PEPTIDE LINK (-CO-NH). | 配列の詳細 | MUTATIONS Q7K, L33I, L63I, C67A, C95A, HAVE BEEN MADE TO STABILIZE THE PROTEASE FROM ...MUTATIONS Q7K, L33I, L63I, C67A, C95A, HAVE BEEN MADE TO STABILIZE THE PROTEASE FROM AUTOPROTEO | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.48 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 20-50% Saturated Ammonium Sulphate, 10% DMSO, 0.25M citrate/0.5M phosphate buffer, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS PH range low: 6.5 / PH range high: 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 95 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年10月20日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.55→25 Å / Num. all: 23017 / Num. obs: 23017 / % possible obs: 83.8 % |
反射 シェル | 解像度: 1.55→1.58 Å / Rmerge(I) obs: 0.375 / % possible all: 51.6 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 10 Å / Rmerge(I) obs: 0.052 |
反射 シェル | *PLUS Rmerge(I) obs: 0.375 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.55→10 Å / Num. parameters: 7250 / Num. restraintsaints: 6915 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
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Refine analyze | Num. disordered residues: 20 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 1714 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.55→10 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 10 Å / Rfactor all: 0.1961 / Rfactor Rfree: 0.264 / Rfactor Rwork: 0.194 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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